生命的分子基础
生命的分子基础·
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一、生命属性·
生命属性可归纳为三方面：
1. 化学成分复杂而同一，结构有序·
- 生物分子：蛋白质、核酸、糖类、脂质及其单体亚基等有机分子
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖——由单体亚基共价聚合
- 脂质：准生物大分子（聚集体具有大分子性质）
- 结构层次（由低到高）：
单体亚基 → 大分子（共价键）→ 超分子复合体 → 细胞器 → 细胞
超分子复合体及以上层次靠非共价相互作用
2. 新陈代谢·
- 代谢：细胞内酶促反应总和
- 合成代谢（anabolism）：小分子→大分子，耗能
- 分解代谢（catabolism）：大分子→终产物，产能
- 代谢途径：连续酶促反应序列；受分子、细胞和整体三水平调控
- 能量载体
- ATP：通用化学能载体，偶联放能与吸能反应
- NADPH：还原力
- 生物获能方式：光养（捕光 → 化学能）；异养（氧化有机物 → 化学能）
- 活细胞是开放系统：摄入低熵高能物质，排出高熵低能产物，维持自身低熵状态
3. 自我复制与自我装配·
- 自复制（self-replication）
- DNA半保留复制：以亲代双链为模板，碱基互补配对
- 遗传信息流：DNA →（转录）→ RNA →（翻译）→ 蛋白质
- 突变（mutation）：复制中核苷酸序列改变 → 变异与进化的分子基础
- 自装配（self-assembly）
- 驱动力：疏水相互作用（熵效应）；专一性来自结构互补（氢键、离子键）
- 原则：分层次逐级装配；装配信息完全包含在亚基上
二、生物化学发展史·
- 三阶段
- 1770—1900：静态生物化学（叙述，分析成分）
- 1900—1950：动态生物化学（代谢途径；Krebs循环，氧化磷酸化等）
- 1950后：分子生物学阶段（大分子结构功能；双螺旋，基因组测序）
- 重要节点
- 1926年Summer：结晶脲酶，证明酶的本质是蛋白质 ⭐
- 1953年 Watson & Crick：DNA双螺旋结构模型 → 分子生物学开端
- 1965年上海生化所：人工合成结晶牛胰岛素（我国）
三、生命物质的化学组成·
生命元素·
- 约30种，按含量分：
- 大量元素：H、C、N、O、P、S（构成有机分子主体）+ Na⁺、K⁺、Ca²⁺、Mg²⁺、Cl⁻
- 微量元素：Mn、Fe、Co、Cu、Zn等（酶的辅因子）
- 元素选择原则：可得性（Ca、K、Mg等）+ 适合性（H、C、N、O——轻元素，键强，成键多样）
- H、O、C、N是最丰富的（占细胞质量 >99%）
生物分子是碳化合物·
- 碳特性：形成C—C、C=C等，构成线型链、分支链、环；多能性
- 官能团决定分子化学"个性"：—OH（醇）、—NH₂（胺）、—COOH（酸）、—CHO（醛）、—CO—（酮）等
生物小分子（代谢物）·
- Mr 100～500，约1000种
- 代谢物组（metabolome）：特定细胞全部小分子的总称
生物大分子·
| 类别 | 单体 | 连接键 | 主要功能 |
|---|---|---|---|
| 蛋白质 | 氨基酸 | 肽键 | 催化、运输、结构 |
| 核酸 | 核苷酸 | 磷酸二酯键 | 遗传信息贮存/传递 |
| 多糖 | 单糖 | 糖苷键 | 能源贮存、结构 |
| 脂质 | — | 非共价聚集 | 膜结构、能源 |
蛋白质和核酸称信息大分子（单体序列含信息）
四、生物分子的三维结构·
构型（Configuration）·
- 分子中原子的固定空间排列；只有共价键断裂才能改变
- 立体异构两类：
- 几何（顺反）异构：双键或环限制旋转；无旋光性（例：马来酸↔延胡索酸）
- 旋光异构：含手性碳（连接4个不同基团的四面体碳，C*）；有旋光性
- 对映体：互为不可叠合镜像；旋光方向相反，生物活性不同
- 非对映体：不互为镜像的旋光异构体
- 含n个C*最多有 2ⁿ 个旋光异构体
- 命名系统
- DL系统：以甘油醛为标准；生化中氨基酸（L）、单糖（D）均用此系统
- RS系统：按取代基优先顺序（原子序数）；可明确标定任一C*绝对构型
最小优先基朝远离观察者→其余三基优先性顺时针 = R，逆时针 = S
构象（Conformation）·
- 单键自由旋转产生的不同空间形态；无需断键即可互变
- 乙烷：交叉型（最稳定）↔ 重叠型（最不稳定）
- 生物大分子在细胞中有一种或几种稳定构象
- 研究方法：X射线晶体学（晶体）；NMR（溶液）
立体专一性·
- 酶和蛋白质只识别特定手性形式 → 生物分子相互作用是立体专一的
五、非共价相互作用·
单个弱，数量大，总合起来力量显著；稳定大分子三维结构，介导分子识别
| 类型 | 特征 | 键能(kJ/mol) |
|---|---|---|
| 离子相互作用 | 带电基团间静电吸引；受介电常数和盐浓度影响 | 12～30 |
| 氢键 | X—H···Y（X、Y为N/O/S）；有方向性和饱和性；具协同性 | 13～30 |
| 范德华力 | 瞬时偶极诱导；随距离⁶次方减弱；需达接触距离才最大 | 0.4～4.0 |
| 疏水相互作用 | 非极性基团在水中聚集（熵效应）；ΔG < 0，自发 | 12～20 |
- 氢键：方向性（X—H···Y接近180°）、饱和性（每个H一般只形成一个氢键）
- 疏水相互作用：驱动力为熵增；随温度升高（生理范围内）加强；尿素/盐酸胍破坏
六、水·
结构与特性·
- O的不等性sp³杂化，H—O—H夹角 104°45’；极性，可形成4个氢键（冰中）
- 液态水：每分子平均3.4个氢键，寿命约10⁻¹¹s；动态氢键网
- 物理特性：高热容、高沸点、高熔点、高蒸发热、高介电常数、大表面张力
均由氢键网络解释
作为溶剂·
- 亲水物（hydrophilic）：能形成氢键或为极性 → 溶于水
- 疏水物（hydrophobic）：非极性，不溶于水
- 两亲物（amphipathic）：具亲水头 + 疏水尾（磷脂等）→ 形成双层膜/微团
依数性·
- 溶质降低蒸气压、升高沸点、降低冰点、产生渗透压
- 取决于溶质质点数目，与化学性质无关
- 渗透压：π = icRT（i为van’t Hoff因子，电解质i>1）
- 等渗（isotonic）/高渗（hypertonic）/低渗（hypotonic）溶液对细胞的影响
酸碱与缓冲·
- 水的离子积：Kw = [H⁺][OH⁻] = 1×10⁻¹⁴ (25°C)；pH = -lg[H⁺]
- 酸解离常数：Ka = [H⁺][A⁻]/[HA]；pKa = -lgKa；pKa越小，酸越强
- Henderson-Hasselbalch方程：
pH = pKa + lg([A⁻]/[HA])
当[A⁻] = [HA]时，pH = pKa；缓冲能力最大
有效缓冲范围：pKa ± 1
- 缓冲液：弱酸+共轭碱组成；A⁻为抗酸物质，HA为抗碱物质
七、细胞·
生物三域·
- 三域学说（Woese，基于rRNA序列）：细菌域（Bacteria）、古菌域（Archaea）、真核生物域（Eukarya）
- 真核生物与古菌亲缘关系更近（比与细菌）
- 原核生物：无核膜包被的核；有拟核（裸露环状DNA）和质粒
- 细菌、古菌；代表：大肠杆菌（E. coli）
- 真核生物：有核膜包被的核和多种膜性细胞器
原核细胞（以大肠杆菌为例）·
- 大小约2×0.8μm；含～15000核糖体，～1000种酶
- 结构：质膜（内膜）+ 肽聚糖细胞壁 + 外膜（革兰阴性菌）
- 质粒：小型环状DNA，可赋予抗药性
真核细胞的细胞器·
| 细胞器 | 功能 | 特征 |
|---|---|---|
| 线粒体 | 氧化磷酸化，合成ATP | 双层膜，内膜折叠成嵴，有自己的DNA |
| 叶绿体 | 光合作用 | 双层膜，含类囊体，有自己的DNA |
| 内质网(RER) | 蛋白质合成运输 | 有核糖体附着 |
| 高尔基体 | 蛋白质加工包装运输 | 扁平囊泡堆叠 |
| 溶酶体 | 水解消化 | 单层膜，含水解酶 |
| 液泡 | 植物特有；储物、渗透调节 | 成熟细胞占体积>50% |
- 细胞骨架：微管（24nm，中空）、肌动蛋白丝（7nm）、中间丝（7～12nm）
生物按营养分类·
- 按能源：光养（phototroph）/ 化养（chemotroph）
- 按碳源：自养（autotroph，利用CO₂）/ 异养（heterotroph，利用有机物）
八、生命起源·
化学进化（4阶段）·
- 无机小分子 → 生物小分子（氨基酸、嘌呤等）
- 生物小分子 → 生物大分子（多肽、多核苷酸等）
- 生物大分子 → 超分子复合体
- 超分子复合体 → 原始细胞
- Miller实验（1953）：模拟原始大气（CH₄、NH₃、H₂、H₂O）+ 火花放电 → 合成氨基酸等有机物，验证了化学进化的可能性
RNA世界说·
- 最早的分子可能是RNA：既是遗传信息载体（基因），又是催化剂（核酶）
- 进化顺序：RNA → RNA+蛋白质 → DNA+RNA+蛋白质
原始生物分子（约30种）·
- 20种氨基酸 + 5种碱基 + 葡萄糖 + 核糖 + 甘油 + 棕榈酸 + 胆碱
- 所有现代生物共用同一套构件分子 → 共同起源的证据
真核细胞的起源·
- 内共生学说：早期真核细胞吞入需氧细菌 → 线粒体；吞入光合细菌 → 叶绿体
- 真核细胞内膜系统：原核细胞质膜内折进化而来
本章名词·
必需氨基酸｜essential amino acid ⭐真题
必需氨基酸是指人体不能自行合成或合成速度不能满足机体需求，必须从食物中获取的氨基酸。它们对于蛋白质合成和维持机体正常生理功能至关重要，通常包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸等。
抗代谢物｜antimetabolite ⭐真题
抗代谢物，又称代谢类似物，是一类与天然代谢物结构相似的竞争性抑制剂。它能选择性地抑制病菌或癌细胞代谢过程中的某些关键酶，通过竞争性地结合酶的活性中心，阻断正常代谢途径。例如，5-氟尿嘧啶作为尿嘧啶类似物抑制胸腺嘧啶合成酶，磺胺药作为对氨基苯甲酸类似物抑制二氢叶酸合成酶，从而干扰核酸合成，发挥抗菌或抗癌作用。
同源蛋白质｜homologous protein ⭐真题
同源蛋白质是指在不同物种中具有共同进化祖先、氨基酸序列相似且功能相同或相似的蛋白质。它们通常拥有相似的三维结构，且三维结构的保守性常高于一级结构。同源蛋白质的比较常用于重建物种亲缘关系和预测蛋白质结构。
顺反异构体｜cis-trans isomers ⭐真题
顺反异构体又称几何异构体，是由于分子中存在双键或环等限制自由旋转的结构，导致取代基在空间排布不同而形成的立体异构体，包括顺式（cis）和反式（trans）两种构型。
旋光异构体｜optical isomers ⭐真题
旋光异构体（optical isomers）是指由于分子中手性碳原子（或手性因素）的取代基在空间排列不同而产生的立体异构体，两者互为不能叠合的镜像关系（即对映体），并表现出相反或不同的旋光性质。
质谱｜mass spectrometry ⭐真题
质谱法（mass spectrometry, MS）是一种通过测定样品分子电离后产生的离子质荷比（m/z）来获得高精度分子质量及结构信息的技术。其基本原理是：分析物在离子源中电离，生成荷电分子或碎片离子，然后在质量分析器中按质荷比大小分离，再由离子检测器记录形成质谱图，横坐标为m/z，纵坐标为离子强度。该技术不仅能精确测定分子质量，还可通过分析碎片离子获取肽质量指纹图谱、氨基酸序列等结构信息。特别是电喷雾离子化（ESI）和基质辅助激光解吸离子化（MALDI）等软电离技术的突破，使质谱法可应用于蛋白质等生物大分子，测定质量高达400 kDa，精确度达0.001%~0.1%。
泛素｜ubiquitin
泛素是一种高度保守的小分子蛋白质，广泛存在于真核生物中。其主要功能是通过与靶蛋白共价连接，即泛素化修饰，标记蛋白质以供蛋白酶体识别和降解。
疏水相互作用｜hydrophobic interaction
疏水相互作用是指在水溶液中两亲化合物的疏水基团倾向于聚集以避开水分子的现象，此过程涉及疏水基团周围水分子形成有序的笼形结构（如五边形十二面体空腔）。在生理温度范围内，该作用随温度升高而加强，但超过50~60℃后减弱。非极性溶剂和去污剂可破坏疏水相互作用，尿素和盐酸胍能同时破坏氢键和疏水相互作用，因此是强变性剂。
蛋白质组学｜proteomics
蛋白质组学是研究生物体、组织或细胞在特定条件下表达的全套蛋白质（即蛋白质组）的学科，旨在系统分析蛋白质的表达水平、翻译后修饰、相互作用及功能网络。
瓜氨酸｜citrulline
瓜氨酸是一种α-氨基酸，化学式为H₂NCONH(CH₂)₃CH(NH₂)COOH。它不属于常见的20种蛋白质氨基酸，而是尿素循环中的关键中间产物，由鸟氨酸与氨甲酰磷酸反应生成，并可在后续步骤中转化为精氨酸。
密码子｜codon
密码子是信使RNA（mRNA）上由三个相邻核苷酸组成的序列，在蛋白质翻译过程中规定一种氨基酸或终止信号，遵循三联体密码规则。
鸟氨酸｜ornithine
鸟氨酸是一种非蛋白质氨基酸，不属于20种常见蛋白质氨基酸。它在生物体内是尿素循环的关键中间产物，由精氨酸在精氨酸酶催化下水解生成，并可与氨甲酰磷酸反应生成瓜氨酸，参与氨的解毒和排泄。
苯异硫氰酸酯｜phenylisothiocyanate
苯异硫氰酸酯（phenylisothiocyanate，PITC）是一种烃化剂，能与肽或蛋白质的游离α-氨基反应。它是Edman化学降解法的关键试剂，用于N端氨基酸残基鉴定和序列测定。在Edman反应中，PITC与N端残基偶联生成苯氨基硫甲酰肽，经环化断裂及转化，将N端残基以苯乙内酰硫脲形式切下并鉴定，而其余肽键保持完整。通过多轮反应可依次测定肽链的氨基酸序列。
蛋白质｜protein
蛋白质(protein)是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子，是生物体功能的主要载体。它们具有多样的生物学功能，如酶催化、养分贮存和信号支架等。蛋白质是两性电解质，在特定pH(等电点)时净电荷为零，溶解度最低；其水溶液形成亲水胶体，稳定性依赖于水化层和电荷。
多聚蛋白质｜multimeric protein
多聚蛋白质是由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）通过非共价相互作用缔合而成的蛋白质，其亚基的缔合方式构成四级结构。
范德华力｜van der Waals force
范德华力是分子间普遍存在的一种弱相互作用力，包括取向力、诱导力和色散力，在生物大分子中参与维持三维结构，属于非共价相互作用。
非共价相互作用｜noncovalent interaction
非共价相互作用是指分子间或分子内不通过共享电子对而形成的弱作用力，主要包括疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等。这些作用力虽然单个较弱，但协同加和能稳定生物大分子的三维结构，并介导生物分子间的专一性识别，如酶与底物、抗体与抗原的结合，具有可逆性。
高尔基体｜Golgi apparatus
高尔基体是真核细胞中由扁平膜囊和小泡组成的细胞器，主要功能是对来自内质网的蛋白质和脂质进行修饰、分拣并运送到目的地。
光养生物｜phototroph
光养生物是指以光能为能量来源，通过光合作用将无机物转化为有机物的一类生物。
合成代谢｜anabolism
合成代谢是生物体内将小分子物质合成为大分子物质的代谢过程，属于新陈代谢的一部分。其产生的中间代谢物存在于细胞溶胶中，细胞溶胶是多种代谢活动的场所。
核被膜｜nuclear envelope
核被膜是真核细胞中包裹核物质的双层膜结构，它将细胞核与细胞质分隔开。核被膜上分布有核孔，允许某些物质选择性进出核内外，实现核质之间的物质交换。
化学进化｜chemical evolution
化学进化是指原始地球条件下，非生命途径由简单无机或有机分子逐步生成复杂生物分子乃至原始生命前体的过程。该理论认为，原始还原性大气（富含NH₃、CH₄、H₂S、H₂O等）在紫外线、闪电等能量作用下，首先形成氨基酸、嘌呤等生物小分子，这些分子汇集于海洋形成“原始汤”；继而通过非生物缩合生成多肽、多核苷酸等生物大分子，并进一步组装成含有原始膜和酶系的超分子复合体，为生命起源奠定化学基础。
兼性离子｜zwitterion
兼性离子（zwitterion）又称两性离子，指分子内同时带有数量相等的正电荷和负电荷，净电荷为零的离子。在氨基酸分子中，α-羧基以—COO⁻形式解离带负电，α-氨基以—NH₃⁺形式质子化带正电，从而形成兼性离子。处于等电点的氨基酸主要以兼性离子形式存在，此时电场效应稳定了结构，并影响可解离基团的pKₐ值。
蓝细菌｜Cyanobacteria
蓝细菌是一类能进行产氧光合作用的原核生物，曾被称为蓝藻。其细胞结构具有原核细胞的特征，没有叶绿体等膜包被的细胞器，但含有光合色素，可进行光合作用并释放氧气。蓝细菌在生态系统中扮演重要角色，是重要的初级生产者，有些种类还能固氮。
内膜系统｜endomembrane system
内膜系统是真核细胞细胞质中由膜构成的一套相互关联的细胞器系统，主要包括内质网、高尔基体等膜性结构。内质网是由许多膜质囊腔和小管相连相通而成的膜网络，高尔基体则参与蛋白质的进一步加工和分选。该系统在结构上通过囊泡运输相联系，在功能上协同负责蛋白质和脂质的合成、修饰与运输。
氢键｜hydrogen bond
氢键是一种由共价连接于电负性原子（如氧、氮）的氢原子与另一个电负性原子之间形成的非共价相互作用。在水分子网络中，每个水分子氧可与其他水分子形成四面体氢键。在蛋白质α螺旋中，主链酰胺氢与羰基氧之间的氢键对维持二级结构起关键作用。尿素和盐酸胍能破坏氢键，从而影响生物大分子的构象稳定。
溶酶体｜lysosome
溶酶体是真核细胞内由单层膜包裹的细胞器，内含多种酸性水解酶，主要功能是消化蛋白质、核酸、多糖等生物大分子，参与细胞内物质降解、自噬及细胞凋亡等过程。
肽键｜peptide bond
肽键是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基之间缩合脱水形成的酰胺键，是连接氨基酸残基构成肽链的主要共价键。肽键具有部分双键性质，不能绕键轴自由旋转，参与肽键的六个原子处于同一刚性平面（酰胺平面），反式构型。肽键在水溶液中倾向于水解，但在蛋白质中因活化能高而相当稳定，半寿期约7年。
吸附层析｜adsorption chromatography
吸附层析是利用固定相（如硅胶等极性吸附剂）对混合物中各组分吸附能力不同而实现分离的层析方法。当样品通过层析柱时，与固定相亲和力强的组分被吸附滞留，亲和力弱的则随流动相先流出。随后用极性递增的溶剂洗脱，使各组分按吸附强度由弱到强依次被洗脱下来，常用于非极性与极性脂质等混合物的分级分离。
硒代半胱氨酸｜selenocysteine
硒代半胱氨酸是一种不常见的蛋白质氨基酸，其结构类似半胱氨酸，但以硒原子取代了硫原子。它由遗传密码子UGA编码，在特异的翻译机制中掺入蛋白质。硒代半胱氨酸残基常作为酶的催化基团，参与氧化还原反应，具有重要的生物学功能。
细胞色素｜cytochrome
细胞色素是一类含血红素辅基的电子传递蛋白质，参与生物氧化与能量代谢。例如细胞色素c存在于真核生物线粒体中，负责电子传递。部分细胞色素如细胞色素氧化酶还含铜离子，通过Cu²⁺/Cu⁺变化协助电子传递给氧。
新陈代谢｜metabolism
新陈代谢是生物体内所有化学变化和酶促反应的总称，是生命活动的基础。它涉及物质和能量的转化，并在酶的催化下进行，是一个动态的生理学过程。
信息大分子｜informational macromolecule
信息大分子是一类承担遗传信息存储与传递功能的生物大分子，主要指脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。它们以核苷酸序列编码遗传信息，DNA作为主要遗传物质，RNA参与信息传递与表达。这类分子决定蛋白质的合成，进而控制生命活动。
叶绿体｜chloroplast
叶绿体是植物细胞中进行光合作用的细胞器，主要功能是将光能转化为化学能。它具有发达的膜系统，由扁平的类囊体组成，光合作用所需的色素和电子传递系统均位于类囊体膜上。
质荷比｜mass-to-charge ratio
质荷比是指离子的质量与所带电荷的比值，常用 m/z 表示。在质谱分析中，离子化后的样品分子在质量分析器内按质荷比大小被分离，随后被检测器记录，形成以 m/z 为横坐标的质谱图。质荷比是质谱法分离和鉴定离子的核心参数，对于带多电荷的离子，该比值可用于推算分子的准确质量。
异养生物｜heterotroph
异养生物（heterotroph）是指不能利用无机碳源合成自身有机物，必须从环境中摄取现成有机物作为碳源和能量来源的生物。它们依赖自养生物或其他异养生物提供的有机物来维持生命活动，包括动物、真菌和大多数细菌等。
质谱法｜mass spectrometry
质谱法（mass spectrometry, MS）是一种通过测定样品分子电离后所产生的离子的质荷比（m/z）来分析物质的方法。基本原理是：分析物在离子源中电离，生成带电分子及碎片；这些离子在质量分析器中按质荷比大小分离，依次冲击检测器，记录得到以m/z为横坐标、离子强度为纵坐标的质谱图。质谱法可用于精确测定分子质量，并通过碎片分析获取结构信息，如肽质量指纹图谱和氨基酸序列。在现代生物质谱中，采用电喷雾离子化（ESI）等技术可测定分子量高达400 000的生物大分子，精度极高。
质体｜plastid
质体是植物细胞中的一类细胞器，其中最重要的是叶绿体。叶绿体是光合作用的场所，能将光能转化为化学能，并具有发达的膜系统，组织成扁平的类囊体。
中间代谢｜intermediate metabolism
中间代谢是指细胞中代谢途径内中间产物所参与的一系列化学反应过程，涵盖从初始底物到最终产物之间的所有代谢步骤，是物质与能量代谢的核心环节。
自养生物｜autotroph
自养生物是指能够利用无机碳源（如二氧化碳）作为主要碳源，通过光合作用或化能合成作用将无机物转化为有机物的生物。它们包括绿色植物、蓝细菌和某些细菌，是生态系统中的生产者。
2,4-二酮吡嗪｜2,4-diketopiperazine
2,4-二酮吡嗪（2,4-diketopiperazine），又称甘氨酸酐，是由两分子甘氨酸通过α-氨基与α-羧基缩合形成的环状二肽酐。其结构为含两个酰胺键的六元杂环，在化学合成中可由甘氨酸加热缩合生成。该化合物在强酸（如煮沸的浓盐酸）中可水解，开环生成甘氨酰甘氨酸（双甘二肽）。
2,4-二硝基氟苯｜2,4-dinitrofluorobenzene
2,4-二硝基氟苯（2,4-dinitrofluorobenzene, DFNB）是一种烃化剂，能特异性地与肽或蛋白质的游离α-氨基发生反应，因此被用于N端氨基酸残基的鉴定和氨基酸序列测定。
4-羟脯氨酸｜4-hydroxyproline
4-羟脯氨酸是由已掺入胶原蛋白多肽链的脯氨酸残基经脯氨酰羟化酶催化羟化修饰而成的一种不常见蛋白质氨基酸。大量存在于胶原蛋白中，是维持胶原蛋白结构特性的关键成分，也见于植物细胞壁蛋白质。该修饰反应需分子氧、α-酮戊二酸、Fe²⁺和抗坏血酸（维生素C）参与。
氨基端｜N-terminus
氨基端（N-terminus）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，通常位于蛋白质序列的起始处。在蛋白质合成中，它是首先被合成的部分，并可用于Edman降解等末端鉴定和序列测定以确定蛋白质的一级结构。
氨基酸臂｜amino acid arm
氨基酸臂(amino acid arm)又称受体臂，是tRNA三叶草形二级结构的组成部分，由7对碱基配对形成茎区，其5’端为磷酸基，3’端为CCA-OH序列，能够接受活化的氨基酸，在蛋白质合成中负责携带并转运氨基酸。
氨基酸残基｜amino acid residue
氨基酸残基指肽链或多肽链中通过肽键连接在一起的氨基酸单元。在形成肽键时，一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合失去一分子水，肽链中的每个氨基酸单位即为残基。肽和蛋白质是由若干个至上千个这样的氨基酸残基构成的线型多聚体，残基序列决定蛋白质的三维结构和功能。
氨基酸分析仪｜amino acid analyzer
氨基酸分析仪是一种基于分配柱层析原理自动分离、检测和定量氨基酸混合物的仪器。其核心机制是利用氨基酸在两相溶剂中分配系数的差异,通过流动相洗脱使不同氨基酸沿层析柱以不同速度移动而达到分离;分离后的氨基酸依次与茚三酮反应显色,通过比色测定绘制洗脱曲线,从而确定氨基酸的种类和含量。该仪器主要用于蛋白质水解液等样品中氨基酸组成的分析。
氨基酸序列｜amino acid sequence
氨基酸序列（amino acid sequence）是指多肽链中氨基酸残基沿肽链骨架的线性排列顺序，即蛋白质的一级结构。该序列由基因的核苷酸序列通过三联体密码规则决定，可通过蛋白质化学测序或从编码基因的核苷酸序列推定获得。氨基酸序列决定了蛋白质特定的三维结构，进而决定其功能；不同功能的蛋白质具有不同的氨基酸序列，序列改变可能导致功能变化或疾病。
氨基糖｜amino sugar
氨基糖是一类单糖衍生物，指分子中一个或多个羟基被氨基取代的糖类，常见如葡糖胺、半乳糖胺等，是许多杂多糖和糖蛋白的组成成分。
半胱氨酸｜cysteine
半胱氨酸是20种常见蛋白质氨基酸之一，侧链含巯基（-SH），属于极性不带电荷氨基酸。极易被氧化，两分子半胱氨酸可形成二硫键连接成胱氨酸，二硫键对稳定蛋白质结构有重要作用。其巯基具有反应活性，可与DTNB等试剂发生硫醇-二硫化物交换反应，用于定量测定游离巯基。
半透性｜semipermeability
半透性是指生物膜（如细胞质膜）有选择地允许某些物质通过而限制其他物质跨膜通透的特性。质膜因具有脂双层结构而对无机离子和大多数极性分子构成屏障，但膜上的转运蛋白质可介导特定离子和分子的通过。水分子则主要经水孔蛋白高效通透，使质膜对水表现出较高的通透性。
苯丙氨酸｜phenylalanine
苯丙氨酸是一种常见的蛋白质氨基酸，其侧链含有疏水的苯环，属于非极性氨基酸，在蛋白质结构中常参与疏水相互作用。
标准平衡常数｜standard equilibrium constant
标准平衡常数是热力学上用以表征化学反应在标准状态下达到平衡时的特征值，定义为各生成物与反应物的活度（或逸度）以化学计量数为指数的乘积比。它区别于直接由平衡浓度计算的浓度平衡常数，以各物质的标准态为基准（如气体的标准压力、溶液的1 mol·L⁻¹），对纯固体、纯液体和稀溶液中的溶剂，活度视为1，故无量纲，仅随温度变化，可精确反映反应的限度与方向。
表观平衡常数Keq｜apparent equilibrium constant
表观平衡常数是指在特定实验条件下（如一定浓度、pH、离子强度等），通过实际测得的反应物和产物平衡浓度计算得出的平衡常数，也称实验平衡常数或浓度平衡常数。它反映该特定条件下反应达到平衡时的组成特征，常用于描述弱酸和弱碱的电离等可逆过程的平衡行为。
表异构体｜epimer
表异构体又称差向异构体，是指仅有一个手性碳原子的构型不同而其他手性碳原子的构型都相同的两个旋光异构体。例如，单糖的α和β异头物即为异头碳构型不同的表异构体。
丙氨酸｜alanine
丙氨酸是一种常见的蛋白质氨基酸，属于非极性脂肪族氨基酸，其侧链为甲基。它在pH 7.0时主要以兼性离子形式存在，等电点约为6.02，此时净电荷为零。丙氨酸的α-羧基pK₁为2.34，α-氨基pK₂为9.69，具有手性α-碳原子，通常为L-型。
丙氨酸消旋酶｜alanine racemase
丙氨酸消旋酶是一种以5’-磷酸吡哆醛为辅因子、催化L-丙氨酸与D-丙氨酸相互转化的异构酶，属于消旋酶类。该酶在细菌细胞壁肽聚糖的合成中起关键作用，为肽聚糖前体提供必需的D-丙氨酸。其催化机制涉及两个碱基催化的去质子化-再质子化过程，使底物α-碳原子构型翻转。
薄层层析｜thin-layer chromatography
薄层层析是一种分配层析技术，将支持剂（如硅胶）涂布在玻璃板上形成均匀薄层作为固定相，待分析样品点加在薄层板一端，在密闭容器中用合适溶剂（流动相）展开，利用各组分在固定相与流动相间的分配系数不同而分离，最后进行鉴定和定量测定。
不变残基｜invariant residue
不变残基（invariant residue）是指在同源蛋白质的进化过程中，不同物种间始终保持不变的氨基酸残基。这些残基对蛋白质的生物功能至关重要，因此其位置不允许被其他氨基酸取代，如细胞色素c中28个位置上的残基在所有已分析物种中均相同。
不对称碳原子｜asymmetric carbon atom
不对称碳原子（asymmetric carbon atom）又称手性碳原子，是指连接四个不同原子或基团的四面体碳原子，常用C*表示。这样的碳原子使分子具有手性，能产生一对互为镜像且不能重叠的对映体。
不可替代氨基酸｜indispensable amino acid
不可替代氨基酸是指人体不能自行合成或合成速率不能满足生理需要，必须从食物中摄取的氨基酸。这类氨基酸对维持机体正常生理功能至关重要，缺乏时会导致蛋白质合成障碍和相关疾病。
部分水解｜partial hydrolysis
部分水解是指在酸、碱或酶催化下，对生物大分子（如蛋白质、核酸或多糖）进行有限的水解反应，使大分子降解为较小的片段（如肽段、寡核苷酸或寡糖），而不进行至完全水解成单体。它是研究大分子结构与功能的重要方法，例如在蛋白质测序中用于将长多肽链裂解成适合Edman降解的短肽段。部分水解可通过控制反应条件或使用专一性试剂来实现，以保留特定的化学键或结构信息。
C蛋白｜protein C
C蛋白是一种依赖维生素K的血浆糖蛋白，属于丝氨酸蛋白酶家族，在凝血过程中起重要抗凝作用。其活化形式可特异性灭活凝血因子Va和VIIIa，从而抑制凝血级联反应，维持血液流动性和止血平衡。
C肽｜C-peptide
C肽是胰岛素原分子中连接A链与B链的一段连接肽，在胰岛素原经蛋白酶切除后释放。胰岛素原由信号肽切除后形成，含三个二硫键，C肽的切除产生成熟的胰岛素。C肽的释放量可反映胰岛β细胞的功能。
层析｜chromatography
层析也称色谱，是一类基于混合物中各组分在固定相和流动相之间分配系数不同而实现分离的技术。所有层析系统均由固定相和流动相组成，待分离混合物随流动相通过固定相时，各组分因在两相间的分配行为差异而以不同速度移动，从而被分离。该方法最早由俄国植物学家茨维特于1903年以吸附层析形式提出，后发展出分配层析等多种形式。
D-环丝氨酸｜D-cycloserine
D-环丝氨酸是一种D-丙氨酸的结构类似物，能抑制细菌细胞壁肽聚糖合成中的丙氨酸消旋酶和D-丙氨酸-D-丙氨酸连接酶，作为抗菌药物使用。
D型｜D-form
D型是基于甘油醛构型标准定义的一种相对构型，用于标示手性化合物（尤其是单糖和氨基酸）的绝对构型。在单糖中，D型指离羰基碳最远的手性碳原子的构型与D-甘油醛相同；若与L-甘油醛构型相同则为L型。此规定源于Fischer以右旋甘油醛的构型作为D型参考。生物体中常见的单糖如葡萄糖多为D型。
大肠杆菌｜Escherichia coli
大肠杆菌（Escherichia coli）是一种常见的原核细胞代表，其细胞呈短杆状，长约2 μm，直径约0.8～1 μm。它是人体消化道中通常无害的栖居菌，属于原核生物类群。
代谢物组｜metabolome
代谢物组是指细胞或生物体内所有小分子代谢物的总和。这些代谢物相对分子质量一般在100～500之间，包括氨基酸、核苷酸、糖及其磷酸化衍生物，以及单羧酸、二羧酸和三羧酸等。它们是基本代谢途径的参与者，在进化上保守，并以微摩尔至毫摩尔的浓度存在于细胞溶胶中。
蛋白质氨基酸｜proteinogenic amino acid
蛋白质氨基酸是指构成蛋白质单体亚基的氨基酸，包括常见的20种基本氨基酸和少数由它们衍生出的不常见氨基酸（如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等）。它们具有共同的α-氨基和α-羧基结构，区别在于R基的不同，赋予其多样的化学性质。不常见氨基酸通常在常见氨基酸参入多肽链后经修饰形成。这些氨基酸通过肽键连接决定蛋白质的一级结构，进而影响其高级结构与功能。
蛋白质家族｜protein family
蛋白质家族是由共同祖先基因演化而来，在氨基酸序列、三维结构或功能上具有显著相似性的一组蛋白质。它们通常共享保守的结构域或催化机制，如蛋白激酶家族具有约260个氨基酸残基组成的激酶结构域催化核心。这类同源蛋白质常用于进化分析，通过比较不同物种中的序列差异来重建亲缘关系。
等渗溶液｜isotonic solution
等渗溶液是指与细胞溶胶的摩尔渗透压浓度相等的溶液。由于渗透压相等，水分子跨膜净移动为零，细胞能维持正常形态和功能。在生物医学实验中常用等渗溶液来保持细胞的正常生理状态。
等位基因｜allele
等位基因（allele）是指位于一对同源染色体相同基因座上的不同形式的基因，控制着相对性状。它们通常由基因突变产生，决定生物体的特定表型。一个个体在某个基因座上携带的一对等位基因若相同则为纯合子，若不同则为杂合子。等位基因的分离和自由组合是孟德尔遗传的基本规律。
低渗溶液｜hypotonic solution
低渗溶液（hypotonic solution）是指渗透压低于细胞内液（细胞溶胶）的溶液。当细胞处于低渗溶液中时，由于渗透压差，水分子从低渗溶液经半透膜进入细胞，可能导致细胞膨胀甚至破裂。其渗透压低于等渗溶液，常用摩尔渗透压浓度进行比较。
滴定曲线｜titration curve
滴定曲线是以溶液的 pH 对所加入的碱（或酸）量作图得到的曲线，又称解离曲线。通过滴定曲线可以确定弱酸或弱碱的等当点，并从中读出其 pKa 值，从而定量描述可解离基团的酸碱强度。在生物化学中，滴定曲线常用于分析氨基酸等两性电解质的解离行为，提供多个解离基团的 pKa 信息。
动态生物化学｜dynamic biochemistry
动态生物化学是生物化学的一个发展阶段或分支，主要研究活生物和活细胞内发生的化学变化及酶促反应，即新陈代谢。由于新陈代谢是一个动态的生理学过程，因此该阶段的研究内容被称为动态生物化学。它区别于早期以分离、纯化和分析生物体化学成分为主的静态生物化学。
对映体｜enantiomer
对映体是指互为不能叠合的镜像的立体异构体。这类异构体通常因分子中含手性碳原子而产生，其空间构型呈物体与镜像关系，且两者无法重合。对映体具有相反的旋光性，但其他物理化学性质相同。
多肽｜polypeptide
多肽是由多个氨基酸通过肽键连接而成的线性多聚体，也称多肽链，其长度从几个到上千个氨基酸残基不等。多肽的氨基酸序列由基因的核苷酸序列通过三联体密码决定，并可经基因测序间接推定。多肽链可折叠形成特定的三维结构，折叠过程分阶段快速完成，局部二级结构通过远程相互作用组装，疏水相互作用提供熵稳定。
多肽链｜polypeptide chain
多肽链是由多个氨基酸通过肽键连接而成的线性聚合体，是蛋白质的一级结构。其氨基酸序列（即一级结构）决定蛋白质的三维构象与功能。多肽链的折叠是分阶段快速进行的，先形成局部二级结构，再通过远程相互作用组装成完整空间结构。在蛋白质测序中，常将长多肽链特异性裂解为小肽段以便序列测定。
二硝基氟苯｜dinitrofluorobenzene
二硝基氟苯（dinitrofluorobenzene）是一种烃化剂，能与蛋白质或多肽的游离α-氨基发生反应，生成稳定的二硝基苯衍生物，主要用于肽和蛋白质N端氨基酸残基的鉴定以及氨基酸序列测定。
反式｜trans
反式是指分子中原子或基团在空间排列上的一种构型或构象关系，通常指在刚性平面两侧或受限旋转系统中取代基呈反向分布。在肽键中，羰基氧与酰胺氮氢位于酰胺平面两侧，呈反式构型，构成多肽主链的稳定骨架。在核酸中，反式构象指碱基的六元环或嘧啶2-酮基绕N-糖苷键旋转后指向远离糖的方向，天然核苷中反式更为常见。几何异构中，反式构型也指双键或环两侧主要取代基处于相反位置。
范德华半径｜van der Waals radius
范德华半径是原子在非键合状态下，通过范德华力相互接近时所表现出的有效半径，反映原子间允许的最近接触距离，用于描述分子间相互作用和空间排布。
非蛋白质氨基酸｜non-protein amino acid
非蛋白质氨基酸是指不参与蛋白质组成的氨基酸，它们不以肽键连接的方式掺入多肽链，通常作为代谢中间物或具有特殊的生理功能，如鸟氨酸、瓜氨酸等。
非对映体｜diastereomer
非对映体是指分子式相同、构造相同但构型不同，且彼此不是互为镜像关系的立体异构体。它们属于旋光异构的一种，通常含有两个或多个手性中心，其物理化学性质不同于对映体，如熔沸点和溶解度等可能存在差异。
非共价力｜noncovalent force
非共价力是指分子内或分子间不涉及共用电子对的相互作用力，主要包括氢键、离子键（静电作用）、疏水相互作用和范德华力等。这些弱相互作用单独强度较低，但大量存在时可协同维持生物大分子如蛋白质、核酸的高级结构，并参与分子识别与结合过程。
分配层析｜partition chromatography
分配层析是利用混合物中各组分在固定相和流动相之间分配系数不同而进行分离的层析技术。固定相通常为吸附在惰性支持剂上的极性溶剂（如水），流动相为与之不互溶的有机溶剂。样品随流动相移动时，各组分在固定相和流动相之间连续分配，分配系数不同的物质移动速度不同，从而得以分离。常用形式包括柱层析、纸层析和薄层层析。
分配系数｜partition coefficient
分配系数是指在一定的温度和压力下，当一种溶质在两个互不相溶的溶剂中达到分配平衡时，溶质在这两相中的浓度比值为一常数，常用Kd表示。它决定了混合物中各组分在层析系统中的分离情况，分配系数差异越大，分离效果越好，是分配层析分离的基本依据。
分配柱层析｜partition column chromatography
分配柱层析是一种基于混合物各组分在固定相与流动相间分配系数差异进行分离的柱色谱技术。固定相为亲水不溶性支持剂（如纤维素、硅胶）所吸附的结合水，流动相为与水不互溶的有机溶剂（如苯酚、正丁醇）。洗脱时，样品各组分在两相中连续分配，因分配系数不同而以不同速度沿柱下移，分部收集洗出液即得分离组分，可用于物质的鉴定和制备分离。
分子生物学｜molecular biology
分子生物学是在分子水平研究生命现象的科学，是生物化学发展的新阶段或新领域，主要围绕核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及其相互作用，阐明遗传信息传递、基因表达调控等生命过程的分子机制。
脯氨酸｜proline
脯氨酸是20种常见蛋白质氨基酸之一，其α-氨基与侧链R基形成吡咯烷环，属亚氨基酸。它的等电点pI为6.48，亲水性指数1.6，在蛋白质中平均出现率为5.2%。在胶原蛋白中含量丰富，约占13%，并可被脯氨酰羟化酶修饰为4-羟脯氨酸，对维持胶原三股螺旋结构的稳定性有重要作用。
甘氨酸｜glycine
甘氨酸是20种常见蛋白质氨基酸之一，相对分子质量75.05，等电点5.97。其α-羧基的pKa为2.34，酸性显著强于乙酸（约200倍），归因于α-NH3+的正电荷排斥离去质子及形成兼性离子时场效应稳定羧基阴离子；α-氨基的pKa为9.60，碱性弱于乙胺，部分由于羧基氧的电负性诱导效应降低了氨基的电子云密度。
高半胱氨酸｜homocysteine
高半胱氨酸（同型半胱氨酸）是一种非蛋白质氨基酸，结构类似半胱氨酸但侧链多一个亚甲基，是甲硫氨酸代谢的中间产物。
高渗溶液｜hypertonic solution
高渗溶液是指渗透压高于细胞内液的溶液，当细胞置于其中时，由于渗透压差，水分子从细胞内流向细胞外，导致细胞失水皱缩。
高丝氨酸｜homoserine
高丝氨酸是一种非蛋白质氨基酸，化学名为2-氨基-4-羟基丁酸，是丝氨酸的同系物，侧链比丝氨酸多一个亚甲基。它主要作为甲硫氨酸、苏氨酸等生物合成途径中的重要中间体，并非组成蛋白质的常见氨基酸。
高效液相层析｜high-performance liquid chromatography
高效液相层析（high-performance liquid chromatography，HPLC）是一种在高压条件下进行的液相层析技术，通过高压泵将流动相经过高效固定相色谱柱，实现对复杂混合物的快速、高分辨率分离与分析，在生物化学中常用于如脂质等生物分子的分离纯化。
功能同源性｜functional homology
功能同源性指不同蛋白质因由共同祖先基因演化而来，在进化过程中保守并行使相似功能的特性，通常伴随序列与结构同源性。
共轭酸碱对｜conjugate acid-base pair
共轭酸碱对是按Brönsted-Lowry酸碱质子理论，由一种酸（质子供体）及其失去一个质子后形成的碱（质子接纳体）所组成的一对物质，如HA与A⁻。酸给出质子后转变为共轭碱，碱接受质子后转变为共轭酸，二者通过质子转移相互转化。缓冲系统通常由一种弱酸及其共轭碱构成，每个共轭酸碱对具有特征的有效缓冲范围，在中点时缓冲能力最大。
共价结构｜covalent structure
共价结构指生物大分子中由共价键连接形成的原子排列和连接方式，包括蛋白质的氨基酸序列、核酸的核苷酸序列以及链内或链间的共价交联（如二硫键），决定分子的一级结构与共价完整性。
共生同源蛋白质｜paralogous protein
共生同源蛋白质（paralogous protein）是指在同一物种内由于基因复制而产生的同源蛋白质，它们通常具有相似的序列和结构，但可能执行不同的生物学功能。
共有(一致)序列｜consensus sequence
共有序列（一致序列）是指在DNA、RNA或蛋白质序列的比对中，每个位置上出现频率最高的碱基或氨基酸残基所组成的序列。它代表了同源序列之间的共同模式，反映了功能或结构上的保守性。共有序列常用于描述启动子、核糖体结合位点、剪接信号等功能元件，并可用简并符号表示某些位置上的多种可能残基。
构件分子｜building block
构件分子（building block）是指构成生物大分子的基本小分子单元，又称原始生物分子，共有约30种，包括20种氨基酸、5种碱基、2种单糖（葡萄糖和核糖）、1种醇（甘油）、1种脂肪酸（棕榈酸）和1种胺（胆碱）。所有生物中的生物大分子均由这套相同的构件分子组成，体现了生物进化的共同起源。
构象异构体｜conformational isomer
构象异构体是指分子中由于单键旋转而导致原子或基团在空间产生不同排列所形成的异构体，它们之间可通过单键旋转相互转换，属于立体异构的一种，但与构型异构不同，通常不涉及共价键的断裂和生成。
构型｜configuration
构型是指分子中原子在空间的固定排列方式，用于描述立体异构体的三维结构关系。在旋光异构中，构型特指手性碳原子上四个取代基在空间的相对取向，形成两种且只有两种不可叠合的镜像对映体。构型的确定有DL命名系统（以甘油醛的相对构型为参照）和RS系统（基于取代基优先顺序的绝对构型），例如单糖的构型由离羰基最远的手性碳的构型与D-或L-甘油醛的一致性判定。构型是分子的固有立体化学特征，须用立体模型、透视式或投影式表示。
古菌域｜Domain Archaea
古菌域（Domain Archaea）是生物分类中的一个域，其成员为原核细胞类型的单细胞或群体生物，原称古细菌，与细菌（真细菌）共同构成原核生物的两大类。
谷氨酸｜glutamic acid
谷氨酸是一种常见蛋白质氨基酸，属于带负电荷的酸性氨基酸。其侧链含有一个额外的羧基，在pH 7.0左右完全解离，使整个分子带有净负电荷。
谷氨酰胺｜glutamine
谷氨酰胺是蛋白质生物合成的20种常见氨基酸之一，属于极性不带电荷的R基氨基酸。其侧链含有一个酰胺基团，在生理pH条件下不带电荷，但具有极性，能参与氢键形成。谷氨酰胺在蛋白质结构和功能中起重要作用，也是氮代谢的关键载体。
骨架模型｜backbone model
骨架模型（backbone model）是指仅考虑生物大分子主链原子而忽略侧链的简化结构模型，常用于展示蛋白质或核酸的折叠方式和拓扑结构。
固定相｜stationary phase
固定相是层析系统中相对静止不动的一相，与流动相共同构成两相体系。在分配层析中，固定相通常由支持剂颗粒吸附的一层不会流动的结合水组成，溶质在固定相与流动相之间反复分配，从而实现混合物分离。
固相肽合成｜solid-phase peptide synthesis
固相肽合成是一种将肽链固定在固相载体（如树脂）上，通过封闭、缩合、脱保护等步骤按顺序连接氨基酸，最后将肽从树脂上切除并脱除保护基的化学合成方法。该方法需对不参与反应的官能团进行保护，每连接一个氨基酸残基均要经历多步反应，以确保肽链定向延伸并最终获得目标肽。
寡肽｜oligopeptide
寡肽是由少数氨基酸残基（如2～5个）通过肽键连接而成的短肽，包括二肽、三肽、四肽等。肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基缩合形成的共价键，在水溶液中形成需输入能量，但水解活化能高，肽键较稳定。寡肽是介于单个氨基酸与多肽之间的结构层次，其长度可影响其生物功能。
官能团｜functional group
官能团（functional group）是有机分子中决定其化学特性的特定原子或原子团。常见的官能团如羟基、羰基、羧基、氨基、巯基等，其结构中的R代表任一取代基。生物分子的化学反应常围绕官能团发生，例如单糖的羰基和羟基参与异构化、氧化、成苷等反应。
光学异构体｜optical isomer
光学异构体（optical isomer）又称旋光异构体，是立体异构的一种类型，指分子具有相同的分子式和结构式，但因原子或基团在空间排列的取向不同而产生的异构体。这种异构通常起因于分子中含有手性碳原子，使其存在互为镜像且不能叠合的两种构型，即对映体。光学异构体对平面偏振光的旋转方向不同，表现出不同的旋光性，并且酶等生物分子对其具有立体专一性，仅能识别或作用于其中一种构型。
光自养生物｜photoautotroph
光自养生物是一类以光为能源、以二氧化碳为主要碳源，通过光合作用合成自身有机物的生物。
胱氨酸｜cystine
胱氨酸是由两个半胱氨酸分子通过二硫键（-S-S-）共价连接形成的二聚氨基酸，二硫键在稳定蛋白质结构中起重要作用。
硅胶薄层层析｜silica gel thin-layer chromatography
硅胶薄层层析是一种以硅胶为固定相的薄层色谱技术，属于吸附层析。其原理是利用硅胶的极性表面与样品分子间吸附力的差异，在流动相（有机溶剂）展开过程中，不同极性的组分因与硅胶吸附的强弱不同而实现分离。操作时，将硅胶均匀涂铺于玻璃板等支持物上制成薄层，点样后置于密闭容器中用适宜溶剂展开，组分按极性顺序分离，常用于脂质等混合物的快速分析和分离。
硅胶吸附柱层析｜silica gel adsorption column chromatography
硅胶吸附柱层析是一种以极性硅胶为吸附剂的吸附柱层析方法，依据样品中各组分极性的不同进行分离。当脂质混合物通过硅胶柱时，非极性脂质不与硅胶结合而直接流出，极性脂质则与硅胶紧密结合被保留在柱上。随后采用极性递增的溶剂进行梯度洗脱，使极性脂质按极性从小到大的顺序依次被洗脱，从而实现分级分离。
过甲酸｜performic acid
过甲酸是一种强氧化剂，常用于蛋白质化学中。它能使二硫键（S—S）断裂，并将半胱氨酸残基氧化为磺基丙氨酸，从而用于确定多肽链内或链间二硫键的位置。
Henderson-Hasselbalch方程｜Henderson-Hasselbalch equation
Henderson-Hasselbalch方程是描述缓冲溶液pH与弱酸的pKa及其共轭碱浓度比之间关系的方程式，表示为pH = pKa + log([A-]/[HA])，用于计算缓冲体系的pH值或配制特定pH的缓冲溶液。
核基质｜nuclear matrix
核基质是细胞核内透明的液体，其中布满由蛋白质构成的纤维状网，染色质和核仁等结构悬浮或分布于其中。
核仁｜nucleolus
核仁是真核细胞细胞核内的圆形颗粒状结构，富含蛋白质和RNA分子，其内含有转录rRNA的基因（rDNA），是rRNA合成及核糖体亚基组装的场所。
化养生物｜chemotroph
化养生物（chemotroph）是指通过氧化环境中的化学物质（无机物或有机物）获得能量和碳源以维持生命活动的生物，是与利用光能的光养生物相对的一大类营养类型。
缓冲剂｜buffer
缓冲剂是一类能抵抗少量酸或碱的加入，维持溶液pH基本不变的水溶液系统，由弱酸及其共轭碱组成。其在共轭酸碱对浓度相等的中点处缓冲能力最大，具有特征的有效缓冲范围。生物体依赖缓冲剂维持细胞内和胞外液pH的恒定，以保障生物分子处于最适离子状态。
缓冲区｜buffer
缓冲区是指缓冲系统中滴定曲线上相对平坦的pH范围，在此范围内加入少量酸或碱引起的pH变化较小，系统可有效抵抗外来酸碱对pH的扰动。缓冲区中点对应质子供体与质子接纳体浓度相等时，缓冲能力最大。
缓冲液｜buffer
缓冲液是一类能够抵抗外来少量酸或碱引起的pH变化、维持pH基本不变的水溶液系统，由一种弱酸和它的共轭碱组成。在有效缓冲范围内，加入少量酸或碱对pH的影响较小，且当质子供体与质子接纳体浓度相等时缓冲能力最大。
磺基丙氨酸｜cysteic acid
磺基丙氨酸是半胱氨酸的一种氧化产物，其侧链上的巯基被氧化为磺酸基。这种衍生物通常不存在于天然蛋白质中，但可在蛋白质化学修饰或分析过程中产生，例如在测定二硫键或进行氨基酸组成分析时。
活性肽｜bioactive peptide
活性肽是指具有生物活性、能够对机体生理功能产生调节作用的肽类分子，如催产素等，通常由氨基酸通过肽键连接而成，在生物体内发挥信号传导或调控作用。
肌氨酸｜sarcosine
肌氨酸，即N-甲基甘氨酸，是甘氨酸的氨基经甲基化衍生而成的氨基酸衍生物。它在生物体内作为代谢中间物存在，参与一碳单位代谢等过程。
肌肽｜carnosine
肌肽(carnosine)是一种由β-丙氨酸和L-组氨酸通过肽键连接而成的二肽，主要存在于脊椎动物的肌肉和脑组织中，具有缓冲pH、抗氧化等生理功能。
肌营养不良蛋白｜dystrophin
肌营养不良蛋白是一种桥联胞内细胞骨架和胞外基质的蛋白质-糖蛋白复合体的正常组分，对维持肌细胞结构完整性起重要作用。编码该蛋白的基因发生缺失可导致产生缩短且无活性的肌营养不良蛋白，从而引发杜兴氏肌营养不良症。
肌质网｜sarcoplasmic reticulum
肌质网是肌细胞中高度发达的特化内质网，由扁平的膜质小泡系统构成，分布于肌原纤维周围，主要功能是在肌肉收缩时释放和储存Ca²⁺，为收缩过程提供所需的钙离子。
基本氨基酸｜standard amino acids
基本氨基酸（standard amino acids）是构成蛋白质的20种常见氨基酸，作为蛋白质的单体亚基或构件分子。它们均含有α-氨基和α-羧基，侧链结构各不相同，赋予其多样的化学性质，如聚合能力、酸碱性质及手性等。这些氨基酸通过肽键连接形成多肽链，是蛋白质结构与功能的基础。
基峰｜base peak
在质谱图中，基峰是指强度最高的离子峰，其丰度被人为设定为100%，作为衡量其他离子峰相对强度的基准。
基因来源同一性｜identity by descent
基因来源同一性（identity by descent）指两个或多个等位基因或染色体片段在遗传上源自一个共同的祖先拷贝，且未经过重组而保持相同。它是遗传连锁分析和群体遗传学中推断亲缘关系与基因定位的重要概念，常用于识别疾病相关基因和构建遗传图谱。
基质辅助激光解吸离子化｜matrix-assisted laser desorption ionization
基质辅助激光解吸离子化是一种质谱法中的软电离技术，与电喷雾离子化同为1988年取得的技术突破，使质谱法能够应用于蛋白质和核酸等生物大分子的分子质量测定。
几何异构体｜geometric isomer
几何异构体是指具有相同分子式且原子连接顺序相同，但因分子中存在双键或环结构限制了取代基绕键轴自由旋转，导致基团在空间排列不同的立体异构体，也称顺反异构体。其产生源于刚性结构单元阻碍旋转，使得取代基可处于双键或环平面的同侧或异侧。这类异构体属于构型异构，物理和化学性质常有差异，有些酶对几何异构体具有专一性，只能作用于其中一种。
加压素｜vasopressin
加压素（vasopressin）又称血管升压素，是下丘脑合成并运送至垂体后叶贮存、分泌的一种肽类激素。
甲硫氨酸｜methionine
甲硫氨酸是组成蛋白质的20种常见氨基酸之一，其侧链含有一个非极性的硫醚基团，在生理pH条件下呈电中性。作为必需氨基酸，它不能在人体内合成，必须从食物中获取。在蛋白质生物合成中，甲硫氨酸的密码子AUG通常作为起始信号，因此它是新生多肽链N端的第一个氨基酸。
甲酰胺｜formamide
甲酰胺（formamide）是一种简单的酰胺类有机化合物，分子式为HCONH₂。在生物化学与分子生物学实验中，甲酰胺常用作核酸变性剂，可降低DNA双链的熔解温度（Tm），利于杂交反应或测序凝胶中维持核酸单链状态，亦可用作某些反应的溶剂。
简单蛋白质｜simple protein
简单蛋白质指仅由氨基酸组成而不含其他化学成分的蛋白质，如核糖核酸酶 A、溶菌酶和肌动蛋白等。
碱水解｜alkaline hydrolysis
碱水解是指在碱性条件下使核酸的磷酸二酯键断裂的水解过程。RNA因其核糖2’-羟基的存在易被碱水解，而DNA缺乏该羟基对碱相对稳定。
焦谷氨酸｜pyroglutamic acid
焦谷氨酸是一种不常见的蛋白质氨基酸，由已参入多肽链的相应常见氨基酸残基修饰而来，存在于细菌紫膜质中。
结蛋白｜desmin
结蛋白（desmin）是一种 III 型中间丝蛋白，主要存在于骨骼肌、心肌及平滑肌细胞中，定位于肌原纤维 Z 盘附近，通过连接相邻肌原纤维和细胞骨架，维持肌细胞内结构的完整性和收缩装置的排列。
解离常数｜dissociation constant
解离常数是表征弱酸、弱碱等弱电解质在溶液中解离程度的平衡常数。以弱酸HA为例，其解离常数Ka定义为[ H⁺][A⁻]/[HA]，衡量酸的强度，Ka值越大酸性越强。实际应用中常用其负对数pKa表示，pKa越小酸性越强。生物分子如氨基酸、核苷酸等的解离行为均可通过各自的解离常数描述。
进化｜evolution
进化（evolution）指生物及其组分在漫长历史中逐步变化和发展的过程，包括生命出现前的化学进化阶段和生命诞生后的生物进化阶段。化学进化涉及从原始大气中的简单无机物生成氨基酸等生物小分子，再形成多肽等生物大分子，并进一步组装成超分子复合体。生物进化则体现为从原核细胞到真核细胞的演进，以及物种分化与复杂化。同源蛋白质氨基酸序列的差异可反映物种间的进化关系，是重建进化途径的重要依据。
进化系统树｜phylogenetic tree
进化系统树是根据同源蛋白质氨基酸序列的差异构建的反映物种间亲缘关系的树状图，通过比较特定蛋白质（如细胞色素c）的序列突变频率，可以重建进化途径，推断物种的分歧次序和演化距离。
近组氨酸｜proximal histidine
近组氨酸是一种存在于肌红蛋白、血红蛋白等血红素蛋白中的保守组氨酸残基，通过其咪唑基的氮原子与血红素辅基的铁原子形成配位键，在维持血红素铁的正常配位状态和调节氧的可逆结合中起关键作用。
精氨酸｜arginine
精氨酸是一种常见的蛋白质碱性氨基酸，其侧链含有带正电荷的胍基，在pH 7.0时R基具有净正电荷。
静态生物化学｜static biochemistry
静态生物化学（static biochemistry，亦作steady biochemistry）是生物化学发展早期阶段（约1770—1900）的研究内容，主要涉及生物体化学成分的分离、纯化、性质及结构分析，侧重于对生命物质的叙述性、静态形态学描述，因而又称叙述生物化学或有机生物化学。
绝对构型｜absolute configuration
绝对构型是指通过X射线衍射等实验方法测定的手性分子中原子或基团在空间的真实排列方式。早期甘油醛的构型是人为规定的相对构型，后经实验证实其与绝对构型一致，从而成为其他旋光化合物构型的参考标准。在生物化学中，单糖和氨基酸的绝对构型即以甘油醛的绝对构型为依据，用DL命名系统确定。
Lambert-Beer定律｜Lambert-Beer law
Lambert-Beer定律是描述物质对单色光吸收程度的定量关系，即吸光度与吸光物质的浓度和光程长度成正比，数学表达式为A=εcl，其中A为吸光度，ε为摩尔吸光系数，c为浓度，l为光程长度。该定律是紫外-可见分光光度法进行定量分析的理论基础。
赖氨酸｜lysine
赖氨酸是一种常见的碱性蛋白质氨基酸，其侧链在脂族链的ε位上含有一个额外的一级氨基，在pH 7.0时该侧链氨基质子化而带正电荷。赖氨酸残基可被翻译后修饰，例如在胶原蛋白中部分赖氨酸羟化为5-羟赖氨酸，或氧化脱氨形成醛基赖氨酸，进而参与分子内和分子间的共价交联以增强结构稳定性。
酪氨酸｜tyrosine
酪氨酸(tyrosine)是蛋白质中常见的芳香族氨基酸之一，侧链含有酚羟基，属于极性中性氨基酸，在pH7.0时侧链不解离，分子呈电中性。它是多种激素如甲状腺激素和儿茶酚胺类的前体，其侧链可发生硝基化等化学修饰。
酪蛋白｜casein
酪蛋白（casein）是存在于哺乳动物乳汁中的一种贮存蛋白质，作为氨基酸的聚合物，主要功能是为哺乳类幼仔提供生长所需的氮源和氨基酸。
离子键｜ionic bond
离子键是阴阳离子之间通过静电相互作用形成的化学键，通常存在于离子化合物中，无方向性和饱和性，是生物分子中金属离子与配体间常见的相互作用方式之一。
离子相互作用｜ionic interaction
离子相互作用（ionic interaction）是指带相反电荷的离子或基团之间通过静电引力形成的非共价键。在生物分子中，此类相互作用常见于蛋白质等生物大分子内部或分子间，参与维持三维结构或介导识别过程。例如，酶催化时活性中心的带负电荷残基可通过静电相互作用稳定带正电荷的反应中间体，金属离子也可通过静电作用稳定或屏蔽底物的负电荷。
立体异构｜stereoisomerism
立体异构是指具有相同结构式的分子因原子或基团在空间的排列不同而产生的异构现象。它分为几何异构（顺反异构）和旋光异构（光学异构），前者由双键或环限制取代基自由旋转所致，后者由分子中手性碳等不对称因素引起。立体异构体的特定空间排列称为构型，需用立体模型、透视式或投影式表示。酶等生物分子常表现出立体异构专一性，即仅作用于某一种立体异构体。
亮氨酸｜leucine
亮氨酸是构成蛋白质的20种常见氨基酸之一，属于非极性脂肪族氨基酸，其R基为疏水性的异丁基，分子量约为131.31。在pH 7.0时主要以兼性离子形式存在，通常位于蛋白质的疏水内核，通过疏水作用维持蛋白质的空间结构。
亮氨酸脑啡肽｜leucine enkephalin
亮氨酸脑啡肽是一种内源性阿片肽，属于五肽，序列为Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu，是脑啡肽的一种类型，通过与阿片受体结合发挥镇痛等生理调节功能。
流动相｜mobile phase
流动相是层析系统中与固定相相对、携带混合物样品沿固定相移动的溶剂或气体。在分配层析中，流动相通常是与固定相（如吸附在支持剂上的结合水）不互溶的有机溶剂，如苯酚、正丁醇等。流动相的移动使样品各组分在两相间连续分配，因分配系数差异，各组分以不同速度移动，从而实现分离。
滤纸层析｜paper chromatography
滤纸层析是一种以滤纸为支持介质的分配层析技术。它利用混合物中各组分在固定相（滤纸吸附的结合水）与流动相（有机溶剂系统）之间分配系数的差异进行分离。操作时将样品点于滤纸一端，在密闭容器中用溶剂展开，各组分因在两相中分配不同而以不同速度迁移，从而分布在滤纸不同位置上，常用于氨基酸等混合物的分析分离。
酶水解｜enzymatic hydrolysis
酶水解是利用酶作为催化剂，使底物分子中的特定化学键加水断裂的过程。与酸或碱水解相比，酶水解反应条件温和，具有高度专一性，尤其在水解蛋白质时不引起氨基酸的消旋作用，也不破坏氨基酸。
N-末端分析｜N-terminal analysis
N-末端分析是蛋白质化学测序中用于鉴定多肽链N端氨基酸残基的方法，是重建完整一级结构的重要参考点。该分析通过特异的化学或酶促反应标记并除去N端残基，例如Edman降解法利用苯异硫氰酸酯选择性反应并逐步释放N端残基进行鉴定。确定N端残基有助于后续肽段序列的拼接和完整序列的推导。
脑啡肽｜enkephalin
脑啡肽(enkephalin)是一类内源性阿片样五肽，具有镇痛活性，属于神经递质或调质。它通过与阿片受体结合而发挥作用，包括甲硫氨酸脑啡肽和亮氨酸脑啡肽两种主要形式。
内共生联合体｜endosymbiotic consortium
内共生联合体是指不同物种的细胞通过内共生作用形成的稳定共生系统，在进化中，某些原核生物被原始真核细胞吞噬后与宿主互利共存，逐步演变为细胞器（如线粒体、叶绿体）。这种联合体实现了代谢互补与功能整合，推动了细胞复杂化和真核生物的进化。
内式｜endo
内式是指呋喃糖环的一种折叠构象，由于环非平面，当糖环上原子偏离平面而折叠偏向C5’一侧时称为内式。核酸的A型双螺旋中为C3’内式，B型双螺旋中为C2’内式。
内水体积｜inner volume
内水体积是凝胶过滤层析中，凝胶颗粒内部多孔网状结构所含溶剂的体积，用Vi表示，与可进入珠内的小分子的洗脱行为相关。
内消旋化合物｜meso compound
内消旋化合物是指分子内含有手性中心但因存在对称面或对称中心而整体不具手性、无旋光性的化合物，例如内消旋酒石酸。这类分子内部含有构型相反的手性中心，导致旋光性相互抵消。
内质网｜endoplasmic reticulum
内质网是细胞质中的一个由许多膜质囊腔和小管彼此相连并相通的膜系统。
逆流分布｜countercurrent distribution
逆流分布是一种基于分配定律的分离技术，通过溶质在两个互不相溶溶剂中的多次连续分配，使混合物中具有不同分配系数的组分得以分离。其原理与分配层析类似，操作中常以一系列相互连接的萃取单元模拟多次分配平衡，最终按分配系数差异将各组分富集于不同位置。
逆流分布仪｜countercurrent distribution apparatus
逆流分布仪是一种基于逆流分布原理实现混合物分离的装置，通常由一系列相互连接的萃取管组成，利用溶质在两种不互溶液相中分配系数的差异，通过两相逆流接触进行多次萃取，从而将不同分配系数的组分分离。
pH标度｜pH scale
pH标度是衡量水溶液酸碱度的一种标度，定义为氢离子浓度（更确切为水合氢离子活度）以10为底的负对数，即pH = -lg[H⁺]。该标度通常范围从0到14，涵盖了生物体液中氢离子浓度的变化范围。它被广泛用于描述生物分子所处环境的酸碱状态，对于维持生物大分子的结构和功能至关重要。
陪伴蛋白｜chaperone
陪伴蛋白是在体内帮助新生蛋白质正确折叠的一类蛋白质，与蛋白质二硫键异构酶等共同参与折叠过程，提高折叠效率和准确性。
平衡常数｜equilibrium constant
平衡常数是指在一定温度下，可逆化学反应达到平衡时，生成物浓度幂之积与反应物浓度幂之积的比值，是表明反应限度的特征值。对于一般反应 aA + bB ⇌ cC + dD，实验平衡常数（或浓度平衡常数）K_eq = [C]^c [D]^d / ([A]^a [B]^b)，其值仅取决于温度，与初始浓度无关。平衡常数可用于定量描述酸碱解离、蛋白质-配体结合等可逆过程的平衡位置。
前生物进化｜prebiotic evolution
前生物进化是指在生命出现之前地球上发生的化学进化过程。它始于原始还原性大气，通过紫外线和闪电等能量作用生成氨基酸、嘌呤等生物小分子，这些小分子汇聚于原始汤中，经非生物缩合形成多肽、多核苷酸等生物大分子，进而缔合成包括原始膜、酶系和复制模板的超分子复合体，为生命起源奠定基础。
亲水化合物｜hydrophilic compound
亲水化合物是指易溶于水或能与水分子形成有利相互作用的化合物，通常含有极性基团（如羟基、氨基、羧基）或离子基团，能够与水分子形成氢键或离子-偶极作用，从而获得良好的水合性。
亲水性｜hydrophilicity
亲水性是指分子或基团倾向于与水分子相互作用、易溶于水或暴露在水相中的性质。在蛋白质中，亲水侧链（主要由极性和带电残基组成）通常暴露在分子表面，与溶剂水接触。氨基酸的亲水性可通过亲水性指数衡量，指数正值较大的氨基酸亲水性更强。脂肪酸的羧基等极性基团赋予其一定的亲水性，使得短链脂肪酸略溶于水。
全细胞生物化学｜whole-cell biochemistry
全细胞生物化学是指以完整的活细胞为研究对象，探究细胞内全部生物分子及其相互作用、代谢网络和信号转导等生命化学过程的分支学科。它强调在细胞整体水平上整合研究生物化学机制，区别于传统的离体成分分析，以更接近生理状态的方式揭示细胞功能。
R基｜R group
R基（R group）是氨基酸分子中与α-碳原子相连、区别于共同结构部分的侧链基团，决定了20种常见蛋白质氨基酸的差异。其大小、极性、电荷及可解离基团的pKa等性质，赋予不同氨基酸独特的亲疏水性和酸碱性，从而影响蛋白质的结构和功能。
Ser/Thr型｜Ser/Thr type
Ser/Thr型通常指丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，这是一类催化靶蛋白中丝氨酸或苏氨酸残基羟基磷酸化的酶，在细胞信号转导中起关键作用。
三域学说｜three-domain system
三域学说是一种生物分类理论，由Woese等人基于rRNA序列分析提出，将细胞生物划分为细菌域、古菌域和真核生物域三个主要类群。
色氨酸｜tryptophan
色氨酸是构成蛋白质的20种常见氨基酸之一，其侧链含有吲哚基，属于芳香族氨基酸。
色氨酸合酶｜tryptophan synthase
色氨酸合酶是催化L-丝氨酸与吲哚缩合形成L-色氨酸的酶，为色氨酸生物合成途径的终末酶。该酶通常由α和β亚基组成异源四聚体，α亚基催化吲哚-3-甘油磷酸裂解生成吲哚，β亚基则利用吲哚和丝氨酸合成色氨酸，且两亚基间存在底物通道，可高效传递中间产物吲哚，避免其扩散流失。
色谱｜chromatography
色谱又称层析或色层分析，是一种基于混合物中各组分在固定相和流动相之间分配系数差异而实现分离的技术。其系统均由固定相和流动相组成，待分离组分因在两相中分配行为不同，随流动相移动时被逐步分开。该方法形式多样，包括吸附层析、分配层析等，可用于鉴定和制备分离。
渗透｜osmosis
渗透是指由于渗透压差引起的水穿过半透膜的净移动。这一过程依赖半透膜对水的较高通透性，而对大多数溶质通透性较低，质膜上的水孔蛋白是水通透的主要通道。渗透是细胞生命活动的重要因素，参与维持细胞内外水分平衡和形态。
渗透溶解｜osmotic lysis
渗透溶解是指细胞处于低渗溶液时，因渗透压差导致水大量通过质膜上的水孔蛋白等通道进入细胞，使细胞膨胀直至破裂的现象。
渗透压｜osmotic pressure
渗透压是指溶液中溶质颗粒通过半透膜吸引水分子所产生的压力，其大小可由范特霍夫公式 π = i c R T 计算，其中 i 为范特霍夫因子（电解质解离时 i > 1，非电解质 i = 1），c 为溶质的摩尔浓度，R 为气体常数，T 为绝对温度。渗透压差是驱动水分子跨过半透膜移动的力，这种水分子移动称为渗透。渗透压对细胞生命至关重要，质膜因水孔蛋白而对水具有高通透性，使细胞能响应渗透压变化。
生命的分子逻辑学｜molecular logic of life
生命的分子逻辑学指活细胞中生物分子通过非共价相互作用和立体专一性实现高度特异的识别与功能的内在规律。立体专一性是这一逻辑的典型特征，确保酶、蛋白质等手性分子仅与特定构型的配体结合，从而精确调控生命过程。
生命特征｜characteristics of life
生命特征是生物体区别于非生命物质的一系列基本属性，主要包括生长、发育、繁殖、化学成分同一性、结构有序性、新陈代谢、遗传、变异、进化、适应和应激性等，可归纳为化学成分复杂而同一且结构有序、新陈代谢以及自我复制三个方面。
生命元素｜bioelements
生命元素是指组成生物体的化学元素，分为大量元素和微量元素。大量元素如H、C、N、O等存在于所有生物中，而某些微量元素如B、As仅存在于某些生物。其中H、O、C、N是最丰富的元素，占大多数细胞质量的99%以上。这些元素是在进化过程中根据可得性和适合性被选中的。
生命属性｜life property
生命属性是指生物体区别于无生命物体的一系列特有性质，主要包括生长、发育、繁殖、化学成分同一性、结构有序性、新陈代谢、遗传、变异、进化、适应和应激性等。这些属性可大体归纳为三个方面：化学成分复杂而同一、结构错综而有序；新陈代谢；以及自我复制。它们是定义和识别生命的基础特征。
生物化学｜biochemistry
生物化学是研究生命属性化学本质的科学，即生命的化学。它主要阐明生物体的化学组成、结构有序性、新陈代谢以及自我复制等生命过程的化学基础，如研究生物分子结构、酶促反应和代谢途径。生物化学的发展经历了静态叙述、动态代谢研究和现代分子生物学阶段，与分子生物学紧密相关。
生物进化｜biological evolution
生物进化是指生物种群在世代延续中发生的遗传性状变化过程，可从分子层面（如同源蛋白质氨基酸序列的差异）反映，一些古老分子（如具有酶活性的内含子）可能是其历史中的残存“化石”。
手性｜chirality
手性是指分子与其镜像无法叠合的几何性质，具有这种性质的分子称为手性分子。手性分子通常含有一个或多个手性中心（如连接四个不同取代基的四面体碳原子），使其具有旋光活性，能以两种互为对映体的构型存在。在生物体系中，手性分子往往仅以单一手性形式存在，分子间相互作用呈现立体专一性。
手性分子｜chiral molecule
手性分子是指与其镜像不能叠合的分子，具有手性特征。这类分子通常含有一个手性碳原子，即连接四个不同取代基团的四面体碳原子，存在两种互为对映体的立体异构体，具有旋光性。在生物体系中，手性分子一般仅以一种构型存在（如L-氨基酸或D-糖），且在非生物合成中常以外消旋混合物形式存在。
手性碳原子｜chiral carbon atom
手性碳原子又称不对称碳原子或立体原中心，常以C*表示，是指连接四个不同原子或基团的四面体碳原子。它是分子产生手性和旋光异构的结构基础，使分子可形成互为镜像且不可叠合的对映体。在生物分子中，手性碳原子的构型决定了分子的立体专一性，例如酶对手性底物的识别依赖于手性碳的绝对构型。
手性原对称性碳原子｜prochiral carbon atom
手性原对称性碳原子是指连接有两个相同取代基的碳原子，其本身不是手性中心，但若其中一个相同取代基被不同基团替换，即可转变为手性碳原子。这类碳原子具有潜手性，其上的两个相同基团（如两个氢原子）在立体化学上是不等同的，可分别被标识为pro-R和pro-S，酶等生物大分子能够立体专一性地识别并区分它们。
手性原分子｜prochiral molecule
手性原分子是指本身不具手性（无旋光性）但含有潜手性中心的分子。潜手性中心通常为一个连接有两个相同取代基的碳原子，当其中一个相同基团被不同基团取代后，该碳原子即转变为手性中心，分子成为手性分子。例如甘油即为手性原分子，其C2为潜手性中心，磷酸化后产生手性产物。生物体系中的酶可识别手性原分子中对称碳上的两个相同基团（如HR和HS），体现立体专一性。
手性中心｜chiral center
手性中心是指连接有4个不同取代基团的四面体碳原子，也称手性碳原子、不对称碳原子或立体原中心，常以C*表示。这种结构是分子具有手性和产生旋光异构的必要条件，含有手性中心的分子可能存在两种互为镜像且不能叠合的对映体。手性中心的构型决定了分子的立体化学性质，生物分子间的相互作用具有立体专一性，通常仅识别特定手性构型。
舒缓激肽｜bradykinin
舒缓激肽是一种由激肽释放酶作用于激肽原而产生的九肽激素，具有扩张血管、增加血管通透性、引起疼痛等生理功能，属于组织激素中的激肽类。
疏水化合物｜hydrophobic compound
疏水化合物是指非极性的、不溶于水的化合物，其分子在水溶液中倾向于通过疏水相互作用聚集，以减少与水分子的接触面积，并常被水分子形成的笼形结构包围。
疏水性｜hydrophobicity
疏水性是指非极性分子或基团在水溶液中倾向于避开极性水环境、彼此聚集或进入非极性相的性质。其驱动力主要来自熵增加，因疏水基团周围水分子被迫形成有序笼形结构而导致体系熵减，聚集释放水分子使熵增加。在蛋白质三级结构中，疏水侧链通常埋藏在分子内部形成疏水核心，亲水侧链暴露于表面，这是稳定构象的关键力量。疏水相互作用在生理温度范围内随温度升高而加强，超过50–60℃后减弱，非极性溶剂、去污剂、尿素和盐酸胍等可破坏疏水相互作用。
双缩脲反应｜biuret reaction
双缩脲反应是肽和蛋白质特有的颜色反应，在碱性溶液中肽键与铜离子形成紫色络合物，常用于蛋白质的快速定量测定。
双向纸层析谱｜two-dimensional paper chromatography
双向纸层析谱是采用纸层析进行双向展开后所得图谱。该技术先将样品在滤纸一个方向用第一种溶剂系统展开，然后将纸旋转90°，再用第二种溶剂系统展开，使复杂混合物中的组分在二维平面上依据分配系数差异得到分离，最终得到斑点分布图谱，常用于氨基酸等小分子的分离鉴定。
水的离子积常数｜ion product constant of water
水的离子积常数（Kw）是指在一定温度（如25℃）下，水自身电离达到平衡时，氢离子浓度与氢氧根离子浓度的乘积，即 Kw = [H⁺][OH⁻]。它等于水的物质的量浓度（约55.5 mol/L）与水的电离平衡常数 Keq 的乘积，是一个只与温度有关的特征常数。
水合氢离子｜hydronium ion
水合氢离子是质子在水中与水分子结合形成的离子，通常以H₃O⁺表示。在水溶液中，质子不能单独以H⁺形式稳定存在，而是与水分子通过配位键结合成水合氢离子。pH的定义中强调使用水合氢离子活度而非简单的H⁺浓度，更准确地反映溶液中质子活性，对生物化学中的酸碱平衡研究至关重要。
水解｜hydrolysis
水解是指化合物与水发生反应而导致化学键断裂的过程。在生物化学中，蛋白质可被酸、碱或蛋白酶催化水解，逐步降解为肽片段直至游离氨基酸；核酸中的糖苷键和磷酸酯键也能被酸、碱或酶水解；寡糖如棉子糖完全水解可得单糖。水解是研究生物大分子组成和结构的重要手段。
丝氨酸｜serine
丝氨酸(serine)是一种常见的蛋白质氨基酸，属于极性中性氨基酸，其侧链含有一个羟基(-CH₂OH)，是组成蛋白质的20种基本氨基酸之一。在某些酶(如丝氨酸蛋白酶)的催化机制中，丝氨酸残基作为亲核基团直接参与肽键的水解。
斯托克半径｜Stokes radius
斯托克半径是根据分子在溶液中的流体动力学行为计算出的等效球体半径，它反映了分子在水化状态下的有效大小，常用于描述生物大分子的尺寸与扩散性质。
苏氨酸｜threonine
苏氨酸是一种具有两个手性中心的常见蛋白质氨基酸，除α-碳原子外，其β-碳原子也为手性碳，因此在实验室中可产生L-、D-、L-别和D-别四种立体异构体。
酸解离常数｜acid dissociation constant
酸解离常数（acid dissociation constant, Kₐ）是弱酸在水溶液中解离平衡的平衡常数，定义为 Kₐ = [H₃O⁺][A⁻]/[HA]，其中 [HA] 为未解离的弱酸浓度，[A⁻] 为其共轭碱浓度。Kₐ 的大小反映弱酸给出质子的能力，Kₐ 值越大则酸性越强。在生物化学中常使用其负对数 pKₐ，用于描述氨基酸、核苷酸等分子中可解离基团的质子解离倾向。
酸水解｜acid hydrolysis
酸水解是利用酸作为催化剂，将生物大分子如蛋白质和核酸降解为其组成单体的水解反应。在蛋白质研究中，酸水解可将其完全水解为游离氨基酸混合物，用于氨基酸组成分析。在核酸中，酸可水解糖苷键和磷酸二酯键，且糖苷键比磷酸二酯键更易被酸水解，其中嘌呤与脱氧核糖之间的糖苷键对酸最不稳定，在温和条件下即可断裂。
羧基端｜carboxyl terminus
羧基端是多肽链中含有游离α-羧基的一端，也常称为C端。在肽链中，氨基酸通过肽键依次连接，一端的氨基酸残基保留有游离的α-氨基（氨基端），另一端则保留有游离的α-羧基。羧肽酶能专一地从羧基端逐个水解肽键，用于C端测序。
羧肽酶法｜carboxypeptidase method
羧肽酶法是一种利用羧肽酶（一类外肽酶）专一性地从肽链C端逐个降解并测定释放的氨基酸，从而推断C端残基及C端一小段肽序列的方法。羧肽酶作为外肽酶，从多肽链的羧基末端逐步水解释放游离氨基酸，通过分析释放氨基酸的种类和时间顺序，即可确定C端序列。该法常用于蛋白质一级结构测定中C端分析，与N端分析法互补。
肽单位｜peptide unit
肽单位又称肽基，是由肽键（—CO—NH—）及其相连的羰基碳、酰胺氮和两个α-碳等6个原子构成的刚性平面结构。由于肽键具有部分双键性质，不能绕键轴自由旋转，使得这6个原子共面，形成酰胺平面或肽平面。肽单位的刚性平面特性限制了多肽链的可能构象范围，是多肽主链的基本结构单元。
肽段(肽碎片)｜peptide fragment
肽段（肽碎片）是指蛋白质或多肽链经部分裂解后产生的相对分子质量较小的肽片段。在蛋白质测序中，由于Edman降解法一次只能连续测定约50~60个残基，常需利用专一性蛋白酶（如胰蛋白酶）或化学试剂将长的多肽链有控制地裂解成一套肽段，这些肽段断裂点少、专一性强，便于后续序列分析。此外，在质谱分析中，肽段离子可进一步碎裂产生碎片离子，用于获取肽质量指纹图谱或序列信息。
肽基脯氨酸异构酶｜peptidyl-prolyl isomerase
肽基脯氨酸异构酶是催化蛋白质中脯氨酸残基的肽键发生顺反异构化的酶，通过降低异构化活化能，加速蛋白质折叠过程中限速步骤，属于蛋白质折叠辅助酶类。
肽链｜peptide chain
肽链是由氨基酸通过肽键连接而成的线型多聚体，也称多肽链。生物学上肽链的长度可从二三个氨基酸残基到上千个残基不等。在蛋白质和多肽分子中，除肽键外，半胱氨酸残基间的二硫键也可将两条肽链共价交联起来，或使一条肽链的某一部分形成环。
肽谱｜peptide mapping
肽谱，又称肽质量指纹图谱，是通过质谱法测定蛋白质酶解或化学裂解产生的肽段的质荷比（m/z）和强度，获得的一套特征性碎片离子图谱。该图谱反映蛋白质的一级结构信息，可用于蛋白质鉴定、序列分析以及翻译后修饰等研究。
肽碎片｜peptide fragment
肽碎片(peptide fragment)是指蛋白质或多肽链经过部分裂解(如蛋白酶水解或化学断裂)后产生的相对分子质量较小的肽段。在蛋白质序列测定中，常通过专一性裂解将长的多肽链断裂成重叠的肽碎片，以便分别进行Edman降解测序，再拼接出完整序列。在质谱分析中，肽碎片的质量可用于获得肽指纹图谱和推断氨基酸序列。肽碎片保留了原多肽链的部分序列信息，是结构分析的重要工具。
肽质量指纹图谱｜peptide mass fingerprinting
肽质量指纹图谱，也称肽谱，是利用质谱法分析蛋白质经酶解产生的肽段混合物所获得的质谱图谱。通过测定各肽段的质荷比（m/z），形成该蛋白质特有的肽段质量分布指纹，可用于蛋白质的鉴定和结构分析。
碳主链｜carbon backbone
碳主链是指生物有机分子中由碳原子连接形成的骨架链，是分子结构的基础，如在单糖中因羰基在碳链中的位置不同而分为醛糖和酮糖，在脂肪酸中表现为长烃链。
天冬苯丙二肽｜aspartame
天冬苯丙二肽（aspartame）是一种人工合成的二肽甜味剂，由L-天冬氨酸和L-苯丙氨酸甲酯通过肽键缩合而成，甜度约为蔗糖的200倍，几乎不提供热量，广泛用作食品添加剂。
天冬酰胺｜asparagine
天冬酰胺（asparagine）是20种常见蛋白质氨基酸之一，属于极性不带电荷氨基酸，其侧链含有酰胺基团，是 aspartic acid 的酰胺化衍生物。它在生理pH条件下不带净电荷，亲水性强，常位于蛋白质分子表面参与氢键形成。天冬酰胺的密码子为AAU和AAC，在蛋白质合成中通过特定的氨酰-tRNA合成酶被掺入多肽链。
同多聚蛋白质｜homomultimeric protein
同多聚蛋白质是由若干条相同亚基通过非共价相互作用缔合而成的寡聚蛋白质，具有四级结构。由于亚基相同，编码该蛋白质所需的DNA量相对较少，体现了遗传经济性。
同源性｜homology
同源性是指两个或多个生物大分子（如蛋白质或基因）由于源自共同祖先而具有的序列或结构相似性。通过比较同源蛋白质的氨基酸序列，可以揭示保守位点与可变残基，从而追踪进化过程、推断物种亲缘关系并重建进化途径。
脱辅基蛋白质｜apoprotein
脱辅基蛋白质（apoprotein）是指结合蛋白质中去除其辅基（如金属离子、脂质、核酸等非蛋白质组分）后剩下的蛋白质部分。它单独存在时通常不具备完整的生物学活性，必须与相应辅基结合形成全蛋白质（holoprotein）才能发挥功能。
脱酰作用｜deacylation
脱酰作用是指丝氨酸蛋白酶等水解酶催化过程中，水分子攻击共价酰基-酶中间物，使其水解释放出相应的酸（如乙酸根离子），并使酶再生恢复活性的步骤。它是酰化作用之后的缓慢阶段，决定了整个反应的稳态速率。
外水体积｜void volume
外水体积（void volume），又称孔隙体积，指凝胶过滤层析柱中凝胶珠之间空隙所占据的水相体积。它可通过测定完全被排阻于凝胶孔外的大分子（如蓝色葡聚糖-2000）的洗脱体积来确定。在凝胶过滤分离中，分子量大于排阻极限的溶质不能进入凝胶孔，仅从外水体积流过，最先被洗脱。
外肽酶｜exopeptidase
外肽酶是一类肽链外切酶，作用于肽链末端，如羧肽酶专一地从肽链的C端逐个水解肽键，释放游离氨基酸，可用于蛋白质C端测序。
外消旋物｜racemate
外消旋物是指含有一个手性碳原子的化合物的两种对映体（D型和L型）的等摩尔混合物。由于对映体旋光性相互抵消，外消旋物无旋光性。在实验室化学合成中，含手性碳的化合物常以外消旋物形式产生。
外消旋作用｜racemization
外消旋作用是指一个光学活性的手性化合物转变为两种对映体的等摩尔混合物（即外消旋物）的过程，导致旋光活性消失。
完全水解｜complete hydrolysis
完全水解是指通过化学或酶法将生物大分子（如蛋白质、多糖等）彻底降解为组成其结构的单体小分子（如氨基酸、单糖）的过程。对于蛋白质，完全水解得到游离氨基酸混合物，常用方法如碱水解（5 mol/L NaOH 共煮 10～20 h）可实现；对于某些寡糖如棉子糖，完全水解则产生葡萄糖、果糖和半乳糖。该过程在蛋白质氨基酸组成分析等研究中具有重要应用。
微不均一性｜microheterogeneity
微不均一性（microheterogeneity）是指同一类生物大分子（尤其是糖蛋白）在结构上存在的微小差异，导致其以多种形式存在。这种差异通常源于糖基化修饰的不完全或糖链结构的变化，使得同一多肽链上可连接不同的糖链。微不均一性是糖蛋白的常见特征，影响其理化性质和生物学功能。
微体｜microbody
微体是由单层膜包裹的囊状细胞器，主要参与脂肪酸的β-氧化、过氧化氢的生成与分解等代谢反应。
无机营养型｜lithotrophy
无机营养型（lithotrophy）是指生物以无机物作为电子供体，通过氧化无机物获取能量，并以二氧化碳为主要或唯一碳源进行生长的营养方式。
西佛碱｜Schiff base
西佛碱是指游离氨基与醛反应生成的弱碱。在生物化学中，常指氨基酸的α-氨基与醛缩合形成的产物。西佛碱是某些以氨基酸为底物的酶促反应（如转氨基反应）的关键中间产物。
洗出液｜eluate
洗出液（eluate）是指在分配柱层析等色谱技术中，当流动相（洗脱剂）流经固定相后，从柱下端分部收集的液体。其中含有根据分配系数差异而分离的样品组分，常用于后续的定性和定量分析。
细胞被膜｜cell envelope
细胞被膜是包围在原核细胞（如细菌）表面的多层结构，主要由细胞膜、细胞壁及某些类群特有的外膜等组成，起保护、维持形态和选择性通透等作用。
细胞骨架｜cytoskeleton
细胞骨架是真核细胞细胞溶胶中由微管、肌动蛋白丝和中间丝三种蛋白质纤丝交织成的三维网状结构。微管直径约24 nm，为中空管状，构成纺锤体、纤毛和鞭毛；肌动蛋白丝直径约7 nm，由肌动蛋白亚基组成；中间丝直径7~12 nm，常见成分为角蛋白。微管和肌动蛋白丝主要担当动态角色，参与细胞运动和形态维持。
细胞膜｜cell membrane
细胞膜也称质膜，是细胞表面的被膜，由脂双层和蛋白质分子构成，厚度约7~8 nm。它规定了细胞的边界，将细胞内部与外部环境隔开。细胞膜具有选择性透性，通过转运蛋白允许特定离子和分子通过，膜上的受体蛋白可传递信号，膜酶参与代谢反应。脂质与蛋白质非共价结合使膜具有柔性，可改变细胞形状。
细胞溶胶｜cytosol
细胞溶胶是细胞质内的液体部分，为高度浓缩的溶液，含有酶、RNA、合成大分子的单体亚基、代谢物、辅酶、无机离子及包含物等。它是多种代谢活动的场所，并在细胞内的物质运输、能量转换和信息传递中起重要作用。
细胞外壳｜cell coat
细胞外壳又称糖萼，是动物细胞质膜外表面由糖蛋白、蛋白聚糖和脂多糖等组成的寡糖-蛋白质复合体。它形成一层柔韧而黏性的覆盖物，主要参与细胞-细胞识别、细胞通讯和免疫保护等作用。
细胞质｜cytoplasm
细胞质是细胞膜以内除细胞核以外的部分，包括液态的细胞溶胶和悬浮其中的各种细胞器。细胞溶胶是高度浓缩的溶液，含有酶、RNA、代谢物、辅酶和无机离子等，是多种代谢活动的场所。细胞质内的细胞器如线粒体、内质网等各具专一功能，共同负责物质运输、能量转换和信息传递等生命活动。
细菌域｜Bacteria
细菌是一类单细胞或群体的原核生物，与古菌并列构成原核生物的两大类群，也称为真细菌。其细胞缺乏由核膜包被的细胞核和线粒体等膜性细胞器，遗传物质集中在拟核区域。代表种如大肠杆菌，是研究原核细胞结构和功能的典型模式生物。
线粒体｜mitochondria
线粒体是由内、外两层膜包裹的囊状细胞器，内膜向基质折叠形成嵴，具有发达的膜系统，基质中含有自身的DNA和核糖体。它是细胞呼吸和能量转换的中心，含有细胞呼吸所需的各种酶和电子传递体。其主要功能是将贮存在糖类和脂质中的化学能转换为可直接利用的载能分子ATP。
相对构型｜relative configuration
相对构型是以甘油醛等标准物的构型为参照，通过人为规定而确定的化合物构型。早期由Fischer规定右旋甘油醛为D型，作为其他旋光化合物的参考标准，据此推导出相对构型。在X射线衍射技术确认绝对构型之前，所测定的构型均为相对构型；后证实甘油醛的相对构型恰与绝对构型一致，故历史上确定的相对构型皆转为绝对构型。
相互作用｜interaction
相互作用是指生物分子之间通过非共价力（如氢键、离子键、范德华力、疏水相互作用）或共价键发生的特异性识别与结合过程。它通常具有立体专一性和可逆性，依赖结合部位的精确互补。相互作用是蛋白质四级结构组装、酶-底物识别、信号转导及细胞识别等生命活动的分子基础。
缬氨酸｜valine
缬氨酸（valine）是组成蛋白质的20种常见氨基酸之一，属非极性疏水氨基酸。相对分子质量为117.09，等电点5.97。其在pH7.0时呈兼性离子形式，α-羧基解离常数pK1为2.32，α-氨基解离常数pK2为9.62。缬氨酸亲水性指数为4.2，在蛋白质中的出现率约为6.6%。
形态发生｜morphogenesis
形态发生是指在多细胞生物的发育过程中，通过细胞分裂、分化和迁移等过程，逐步形成具有特定形态和结构的组织、器官乃至完整个体的生物学过程。
溴化氰｜cyanogen bromide
溴化氰（cyanogen bromide）是一种用于多肽链化学裂解的试剂，能专一性地在甲硫氨酸残基的羧基侧切断肽键，产生以甲硫氨酸的羧基端为末端的肽段，在蛋白质序列测定中用于将长多肽链降解为适合测序的小肽段。
需氧菌｜aerobe
需氧菌(aerobe)是指必须在有氧条件下才能生长繁殖的微生物，其代谢过程依赖氧气作为电子受体进行有氧呼吸以获取能量。
序列异构现象｜sequence isomerism
序列异构（sequence isomerism）是指由相同种类和数量的单体（如氨基酸、核苷酸）组成，但单体排列顺序不同而产生的异构现象，常见于蛋白质、核酸等生物大分子中。这种异构不涉及原子连接方式或空间构型的变化，仅由一级序列的差异决定，可导致分子功能、结构或识别特性的显著不同。
旋光活性｜optical activity
旋光活性是指手性化合物（旋光物质）使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力，也称旋光度。其大小与待测液浓度和光路长度成正比，比旋（旋光率）是表征该能力的特征物理常数。
旋光度｜optical rotation
旋光度(optical rotation)是指旋光物质(手性化合物)使平面偏振光的偏振面发生旋转的角度大小和方向，是度量旋光活性的物理量。在一定条件下，旋光度与待测液浓度及光程长度成正比，比例常数称为比旋光度，后者是物质的特征常数。
选择性透性｜selective permeability
选择性透性是细胞膜（质膜）的重要特性之一，即有选择地允许物质通过的性质。它对无机离子和大多数荷电或极性化合物构成屏障，但膜上的转运蛋白质可允许特定的离子和分子通过。
鸦片剂｜opioid
鸦片剂是一类能与体内阿片受体结合并产生镇痛、麻醉等药理作用的化合物，包括天然和合成的物质。
厌氧菌｜anaerobe
厌氧菌（anaerobe）是一类在无氧条件下生长和繁殖的细菌，无法利用氧气作为末端电子受体，有些甚至会被氧气抑制或杀死。
羊毛硫氨酸｜lanthionine
羊毛硫氨酸（lanthionine）是一种非标准氨基酸，由两个半胱氨酸残基的侧链通过硫醚键（—S—）交联形成，与二硫键不同，该交联更为稳定。它常见于羊毛角蛋白及某些细菌抗菌肽（如乳酸链球菌素）中，对维持蛋白质结构的稳定性起重要作用。
液泡｜vacuole
液泡是植物细胞内的囊状结构，内部充满称为细胞液的液体，其中溶解有糖、有机酸盐、蛋白质、无机盐、各种色素、O₂和CO₂等物质；在成熟植物细胞中，液泡体积较大，常占据细胞大部分空间，将细胞核和细胞质挤压到细胞边缘；具有贮存营养物质和维持细胞渗透压等功能。
一级结构｜primary structure
蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸残基的线性排列顺序，即氨基酸序列。它决定了蛋白质的三维结构，进而决定其功能。一级结构的改变可能导致蛋白质功能异常，如某些遗传疾病中的缺陷蛋白质。
依数性｜colligative properties
依数性是指稀溶液中只取决于溶质粒子数目（浓度）而不取决于溶质化学本性的一类性质。例如，渗透压就是一种依数性，其大小与溶液中溶质的总质点浓度成正比，可由公式 π = i c R T 描述，其中 i 为范特霍夫因子，c 为摩尔浓度。
原核生物｜prokaryote
原核生物是指由原核细胞构成的单细胞或群体生物，主要包括细菌（真细菌）和古菌两大类。它们的细胞结构较简单，无核膜包被的细胞核，其mRNA结构简单，功能相关的基因常组成操纵子，可转录产生多顺反子mRNA。原核生物的核糖体与真核生物不同，如小亚基含16S rRNA，大亚基含5S和23S rRNA。
原核细胞｜prokaryotic cell
原核细胞是构成原核生物的细胞，这类生物通常为单细胞或群体，主要包括细菌和古菌两大类。原核细胞具有一些共同的结构特点，尤其在细胞被膜的结构和成分方面表现出不同类群的特化，其典型代表是大肠杆菌。
乙酰化值｜acetyl value
乙酰化值是指1g乙酰化后的油脂或蜡经水解所产生的乙酸用氢氧化钾中和时所需的氢氧化钾毫克数，用于测定样品中羟基的含量。
原始生物分子｜primitive biomolecule
原始生物分子是指构成所有生物大分子的约30种基本构件分子，包括20种氨基酸、5种碱基、2种单糖（葡萄糖和核糖）、甘油、棕榈酸和胆碱。这些分子在所有现代生物中高度一致，证明了生物的共同起源，是生物体内各类有机化合物的生物学祖先。
乙酰化｜acetylation
乙酰化是指将乙酰基(CH₃CO—)引入有机化合物分子中的化学修饰过程。在生物体内，常以乙酰辅酶A作为乙酰基供体，在酶催化下完成，如胆碱乙酰化形成神经递质乙酰胆碱。此反应也见于氨基酸α-氨基的保护或蛋白质翻译后修饰，参与代谢调控与信号传导。
原体｜elementary body
在蛋白质四级结构中，原体是由若干亚基通过非共价相互作用先缔合成的小的聚集体，然后它可进一步缔合成更大的寡聚体或多聚体。
远组氨酸｜distal histidine
远组氨酸是肌红蛋白珠蛋白链中位于血红素辅基氧结合部位附近的保守组氨酸残基（His E7）。它与血红素铁的第6配位侧相邻，通过空间位阻效应降低一氧化碳与血红素铁的结合，同时抑制二价铁氧化为高铁态，从而确保肌红蛋白对氧的可逆结合与运输功能。
异亮氨酸｜isoleucine
异亮氨酸（isoleucine）是构成蛋白质的常见氨基酸之一，属于非极性脂肪族氨基酸。其分子中除α-碳外，β-碳也是一个手性中心，因而存在四种立体异构体：L-异亮氨酸、D-异亮氨酸、L-别异亮氨酸和D-别异亮氨酸。异亮氨酸的侧链具有疏水性，在蛋白质中通过疏水相互作用稳定结构。
直向(定向进化)同源蛋白质｜orthologous proteins
直向同源蛋白质是指不同物种中由共同祖先蛋白经物种分化而产生的同源蛋白质，通常具有相似的氨基酸序列和生物学功能，其序列保守性反映了物种间的进化关系。
茚三酮反应｜ninhydrin reaction
茚三酮反应是检测和定量α-氨基酸的一种特征性显色反应。在弱酸性溶液中，茚三酮作为强氧化剂，与α-氨基酸共热，引起α-氨基氧化脱氨，生成相应的醛、氨、二氧化碳和还原茚三酮；产生的氨、还原茚三酮再与另一分子茚三酮缩合，生成紫色产物，该产物可在570 nm处进行比色测定，释放的CO₂也可用测压法计算氨基酸量。脯氨酸和羟脯氨酸等亚氨基酸与茚三酮反应不释出氨，直接生成亮黄色产物，最大吸收在440 nm。该反应用于氨基酸的定性、定量分析，在氨基酸分析中占有特殊地位。
中性pH｜neutral pH
中性pH通常指pH 7.0，即水溶液中氢离子浓度为10⁻⁷ mol/L时的酸碱度，处于pH标度0～14的中点，是酸性和碱性的分界点。
真核生物｜eukaryote
真核生物是一类由真核细胞构成的生物，其细胞具有以核膜包被的细胞核和多种膜细胞器。与原核生物相比，真核生物的核糖体rRNA组成更复杂（如高等真核生物小亚基含18S rRNA），且mRNA具有5’端帽子和3’端poly(A)尾巴等结构。
有机化合物｜organic compound
有机化合物是以碳为骨架的化合物，碳原子能形成多样的大小、形状和组成，构成生物体的主要物质。例如，糖类是地球上最丰富的有机化合物，细胞溶胶中溶解的多种有机小分子是代谢途径的重要组分。
真核细胞｜eukaryotic cell
真核细胞是具有由核被膜包裹的细胞核和多种膜性细胞器的细胞。其核物质被双层膜组成的核被膜所包被，细胞质中含有各种专一功能的细胞器。真核细胞是从原核细胞进化而来的。
有机营养型｜organotrophy
有机营养型是指生物体以有机化合物作为电子供体或碳源的营养方式。这类生物通过氧化有机物获得能量，并利用有机碳骨架合成细胞物质，在微生物分类中常见于异养生物。
有效分配系数｜effective partition coefficient
有效分配系数是指在分配层析中，溶质在固定相和流动相之间达到分配平衡后，经两相体积比校正的分配参数，用于描述溶质在色谱系统中的实际保留行为，等于溶质在固定相中的总量与在流动相中的总量之比。
有序液态｜ordered liquid
有序液态（liquid-ordered state, L₀）是脂双层在低于生理温度时，膜脂运动减慢，呈现半固体状的一种状态，也称类晶态或凝胶态。在此状态下，单个脂质分子的所有运动形式（如侧向扩散和旋转）均受到很大限制，脂双层整体形状和大小不变但流动性显著降低。
柱层析｜column chromatography
柱层析是一种分配层析技术，常用于样品的鉴定和制备分离。它使用填充亲水不溶性支持剂（如纤维素、淀粉、硅胶）的柱床，支持剂吸附一层不流动的结合水作为固定相，与固定相不互溶的溶剂作为流动相。待分离样品加于柱顶端后，随流动相洗脱，混合物中各组分因分配系数不同而在两相间连续分配，从而以不同速度沿柱向下移动，分部收集流出液即可达到分离目的。
鱼精蛋白｜protamine
鱼精蛋白是一种简单蛋白质，按溶解性质分类，可溶于水或稀酸，但不溶于氨水，例如鲑精蛋白。
柱床体积｜column bed volume
柱床体积（column bed volume）指凝胶过滤层析中凝胶柱床的总体积，即凝胶颗粒及其间孔隙所占的总容积，常用 Vt 表示，可通过直接测量或按几何形状计算得到。
组氨酸｜histidine
组氨酸是一种常见的蛋白质碱性氨基酸，其侧链含有一个芳香族弱碱性咪唑基，pKR约为6.0，在pH 7.0时大部分去质子化。由于R基的解离常数在中性附近，组氨酸可兼作质子供体与受体，常参与酶促反应中的酸碱催化，如丝氨酸蛋白酶的催化部位。
自体电离｜autoionization
自体电离是指纯溶剂（如水）分子间自发进行的质子转移反应，产生阳离子和阴离子（如H₃O⁺和OH⁻）的过程。该反应为可逆反应，存在特定的平衡常数（如水的离子积常数Kw）。