酶

发表于 更新于 分类于 阅读次数： 本文字数： 44k

酶·

由人手生成

酶通论·

酶的概念·

酶是具有催化活性的蛋白质/核酸，也叫生物催化剂。
酶促反应是酶催化的反应;其中发生化学变化的物质叫底物。

酶催化的特点

  • 不参与反应，不改变反应的平衡常数
  • 酶降低活化能，加速反应速率
  • 酶易失活
  • 催化效率很高
  • 高度专一性
  • 酶的活力可控
    • 酶浓度（诱导/抑制酶合成;调节酶降解）
    • 激素调节酶活性
    • 反馈抑制调节酶活性
    • 抑制剂和激活剂调节
    • 共价修饰调节
    • 别构调节
    • 酶原激活
    • 同功酶

酶的化学组成

  • 单纯蛋白质酶类
  • 结合蛋白质酶类
    • 酶蛋白
    • 辅助因子（金属离子、金属有机物、小分子有机物）
      • 辅酶（辅酶I,II）非共价键结合
      • 辅基（FAD、FMN）共价键结合

酶的分子特点

  • 单体酶（溶菌酶）
  • 寡居酶（乳酸脱氢酶）
  • 多酶复合体（丙酮酸脱氢酶系）

酶的分类·

  • 习惯名称
    • 根据底物
    • 根据催化反应性质
  • 系统名称

    标明底物（两个以上用冒号隔开）及催化反应性质等


  • 酶的六大类
    1. 氧化还原类

      包括脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶等
      $\ce{2A·2H + O_2 <=>[酶] 2A + 2H_2O}$
      $\ce{A·2H + O_2 <=>[酶] A + H_2O_2}$
      例：邻二苯酚的氧化反应
      待补充
      $\ce{A·2H + B <=>[酶] A + B·2H}$
      例：乳酸脱氢酶
      待补充

    2. 转移酶类

      $\ce{A-R + B <=>[酶] A + B-R}$
      例：谷丙转氨酶
      待补充

    3. 水解酶类

      $\ce{AB + H_2O <=>[酶] AOH + BH}$
      待补充

    4. 裂合酶类

      $\ce{AB <=>[酶] A + B}$
      待补充

    5. 异构酶类

      $\ce{A <=>[酶] B}$
      待补充

    6. 连接酶类
      • $\ce{A + B + ATP ->[酶] AB + ADP + Pi}$
      • $\ce{A + B + ATP ->[酶] AB + AMP + PPi}$
        待补充

酶的专一性·

  • 结构专一性

    底物对酶的化学结构有要求，分为绝对专一性和相对专一性。

  • 立体专一性

    在结构专一性的基础上对立体异构有要求，可分旋光异构专一性和几何异构专一性。


  • 为什么专一
    • 锁钥假说 1894年 Fischer 不完全正确
    • 诱导锲合假说 1958年 Koshland

      酶与底物结合后，酶的构象发生变化，使得酶与底物更好的结合，从而促进反应的进行。


酶的活力测定与分离提纯·

  • 酶活力

    在一定条件下所催化的某一反应的速率（即单位时间/体积中底物减少或增加的量）

    • 酶活力的测定 测定完成一定反应的时间
      测定单位时间的反应量
      办法
      • 分光光度法

        要求产物底物对目标光吸收率不同
        优点：简单、快速、准确、方便监测。

      • 荧光法

        要求产物底物具有荧光性质
        优点：灵敏度高。
        缺点：易被干扰。

      • 同位素标记法

        灵敏度最高。

      • 电化学法

        pH计、氧电极法等。

  • 酶单位

    一定条件下在一定时间内将一定量底物转化为产物的酶的量
    单位：IU Kat
    1IU = 1μmol/min (μ = 10-6)
    1Kat = 1mol/s

  • 比活力

    每单位质量酶所具有的活力单位数
    单位：IU/mg 等


  • 提纯

    总活力损失，比活力提高。


特殊酶·

参见p4

  • 核酶

    rna酶

  • 抗体酶

    在抗体可变区有酶属性的具有催化活性的免疫球蛋白


酶促反应动力学·

研究酶促反应速率及影响其的因素


酶与底物的中间络合物学说

  • 现象
    • 一级反应特征低浓度的时候成正比
    • 混合反应特征中浓度的时候成不正比部分比例增加
    • 零级反应特征高浓度的时候达Vmax
  • 猜想
    • 酶首先和底物结合形成ES，然后再解离成P和S
    • $\ce{ S + E <=> ES -> P + S}$
  • 验证
    • 电镜直接观察到了ES

米氏方程·

$V = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]}$


Meichele-Menten 提出：
$\ce{S + E <=>[K_1][K_2] SE ->[K_3] P + E }$ （其中K1 >> K2 / K3）
推导出：
$\ce{V = V_{max} \frac{[S]}{K_s + [S]}}$


Briggs-Haldane 提出稳态理论：
$\ce{S + E <=>[K_1][K_2] SE <=>[K_3][K_4] P + E }$
推倒：

ES浓度变化速度：$\frac{d[ES]}{dt}$


  • 在反应初期，
    • K4 ～ 0，
      此时 $\frac{d[ES]}{dt}$ 为 $ K_1 ( [E] - [ES] ) \cdot [S]$
    • 此时 $-\frac{d[ES]}{dt}$ 为 $ K_2 \cdot [ES] + K_3 \cdot[ES] \textcircled{2}$

  • 在稳态下：
    • $ K_1 ( [E] - [ES] ) \cdot [S] = K_2 \cdot [ES] + K_3 \cdot[ES] $

  • 即：
    • $\frac{k_2 + k_3}{k_1} = \frac{( [E] - [ES] ) \cdot [S]}{[ES]} \textcircled{3} , $
    • 令：$K_m = \frac{k_2 + k_3}{k_1}$
    • 可得：$[ES] = \frac{[E] \cdot [S]}{K_m + [S]}\textcircled{4}$

  • 又：
    • V = K3 [ES]，
    • 可得：$V = K_3 \cdot \frac{[E] \cdot [S]}{K_m + [S]}$

  • 当：
    • [S] >> [E] 时， 有 [E] = [ES]，
    • 那么 $V_{max} = K_3 \cdot [E]\textcircled{7}$

  • 此时有：
    • $V = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m + [S]}$（米氏方程）

  • 所以：

    • Km >> [S] 时，V = $\frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m}$
    • Km << [S] 时，V = Vmax
    • Km = [S] 时，V = $\frac{V_{max}}{2}$
    • 我们称Km为米氏常数（mol/L）

  • $\textcircled{2}$ 可以判定酶的专一性和天然底物

  • $\textcircled{3}$ 可以计算Vmax和V间的关系

  • $\textcircled{7}$ 可以判定反应方向与途径


  • 注意：
    • $K_m \neq K_s$，仅在 K1 >> K3 / K2 时才可近似看作 Ks，此时 $\frac{1}{K_m}$ 近似表示酶与底物的亲和力。
    • $K_{max}$ 在特定的反应中是常数
    • [S]很大时，$V_{max} = K_3[E]$，在这里 $K_3$（一级转换常数）即为Kcat / TN。

  • 作图：
    • 双倒数 $\frac{1}{v} = \frac{K_m}{V_{max}} \cdot \frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{max}}$
    • Eadie-Hofstee法 $V = -K_m \cdot \frac{V}{[S]} + V_{max}$
    • Hanes-Woolf法 $\frac{[S]}{V} = \frac{K_m}{V_{max}} + \frac{[S]}{V_{max}}$
    • 直接作图 $V_{max} = V + \frac{V}{K_m \cdot [S]}$

多底物反应的酶促反应动力学·

  • 双底物反应
    • 单置换反应（序列反应）
      • 有序反应
        • $\ce{E + \overset{\text{领先底物}}{A} + B <=> E\overset{\text{优先结合}}{A}B <=> EPQ <=> E + \overset{\text{优先释放}}{P} + Q}$
      • 随机反应随便反应了
    • 双置换反应（乒乓反应）

      E 与 领先底物A 先反应 产出 EMOD 与 P，
      EMOD 与 底物B 再反应 产出 E 与 Q，


酶的抑制作用·

指酶的必需基团变性，酶的活性下降，但不引起酶变性。

  • 抑制程度的表示
    • 相对活力分数 $a = \frac{v_1}{v_0}$
    • 相对活力百分数 a%
    • 抑制分数 1 - a
    • 抑制百分数 (1 - a)%

抑制剂

  • 抑制剂的分类 通过物理方法鉴别可逆与不可逆的抑制作用
    • 可逆抑制剂可以通过物理方法让酶恢复活力的抑制剂
      • 竞争抑制剂

        化学组成与构象同底物相似，能与酶结合，变相降低有效酶浓度

      • 非竞争抑制剂

        酶可以与（底物和抑制剂）【不分先后】同时结合形成三元复合物，但此复合物无法进一步反应

      • 反竞争抑制剂

        酶要先与底物结合，才能和抑制剂结合（多见于多底物反应）

    • 不可逆抑制剂反之，一般通过共价键结合
      • 专一抑制剂

        专一地作用于某酶的活性部位的必需基团上
        Kcat型抑制剂 也是 酶的底物，在酶的催化下会使酶自己的基团失活
        Ks型抑制剂 与 底物结构类似，带有活泼化学基团，可修饰酶的活性基团

      • 非专一抑制剂

        作用在酶的一类或几类基团上
        有机磷：作用于丝氨酸的羟基
        有机汞/有机砷：作用于巯基
        重金属盐：高浓度失活，低浓度抑制
        烷化剂：使巯基、羟基、氨基、羧基 等烷基化


  • 抑制剂动力学 Ki 是 抑制剂常数
    • 竞争性抑制
      • $V = \frac{V_{max}[S]}{K_m (1 + \frac{[I]}{K_i})+ [S]}$
        双倒数式：
        $\frac{1}{V} = \frac{K_m}{K_{max}}(1 + \frac{[I]}{K_i}) \cdot \frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{max}}$
    • 非竞争性抑制
      • $V = \frac{V_{max}[S]}{(K_m + [S])(1 + \frac{[I]}{K_i})}$
        双倒数式：
        $\frac{1}{V} = \frac{K_m}{K_{max}} (1 + \frac{[I]}{k_i})\frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{max}}(1 + \frac{[I]}{K_i})$
    • 反竞争性抑制
      • $V = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S] \cdot (1 + \frac{[I]}{K_i})}$
        双倒数式：
        $\frac{1}{V} = \frac{K_m}{K_{max}} \frac{1}{[S]} + \frac{1}{V_{max}}(1 + \frac{[I]}{K_i})$

环境等因素对酶促反应的影响

  • 温度 温度系数Qn：指每增加n℃，前后反应速率之比
  • pH 酶有最适pH，大多数酶的最适pH在5～8之间。（动物：6.8～8.0）（植物微生物：4.8～6.5）
    原因：
    • 过酸过碱 影响 空间构象
    • 影响络合物解离
    • 影响底物解离
    • 影响有关基团解离
    • 解离其他基团造成空间构象改变
  • 激活剂 可以提高反应速率的物质
    • 无机离子
    • 小分子有机物
    • 某些酶（激活酶原的激酶）

酶的作用机理及调节·

  • 酶的活性部位
    • 功能区域
      • 结合部位专一性
      • 催化部位催化反应性质
    • 特点
      • 占比小
      • 三维实体
      • 不完全锲合（诱导）
      • 位于酶分子表面一个裂隙内
      • 结合底物靠较弱的次级键
      • 有一定的柔性与运动性

  • 酶的基团
    • 必需基团经过化学修饰后会使整个酶失活的基团
    • 非必需基团修饰后不影响酶活性

  • 研究活性部位的方法

    • 酶侧链基团的化学修饰法

      鉴别修饰剂是否与酶的活性部位基团结合：

      • 酶活力丧失速率与修饰剂浓度正相关
      • 底物/与活性部位结合的可逆抑制剂可保护酶免受修饰剂的抑制

      修饰形式：

      • 非特异性共价修饰
      • 特异性共价修饰如DFP作用于胰凝乳蛋白酶Ser195
      • 亲核标记

    • 动力学参数测定法

    • X射线晶体衍射法

    • 定点诱变法

      一个个残基改变后测试


酶的催化机理·

  • 影响酶催化效率的因素

    • 邻近效应

      酶与底物间存在的亲和性会使之靠近，因此酶活性中心附近的底物浓度会增加

    • 定向效应

      底物向酶的活性中心靠近时，会诱导酶的构象向 底物反应基团 与 酶活性中心 正确排列的方向转变
      酶的某些基团/离子 会使 底物敏感键中的基团的电子云密度 向 更敏感的状态 去 升高/降低。此时底物更接近过渡态。

  • 酸碱催化

    质子酸提供部分电子/质子碱接受部分电子 以 降低活化能。
    酶中可作广义酸/碱的基团：Glu  Asp  Lys  Arg  Cys  His  Ser  Tyr

  • 共价催化

    亲核/亲电子催化 反应时分别 放出/获得 电子。作用于底物中心 形成中间复合物 降低活化能。（辅酶/辅基 可参加（如：磷酰酶  酰化酶  葡糖酶））
    亲核基团：His  Cys  Asp  Ser  巯基  羧基  羟基  咪唑基
    亲电子基团：H+  Mg2+  Mn2+  Fe3+

  • 金属离子催化

    金属酶 含 紧密结合 的 金属离子
    金属-激活酶 含 松散结合 的 金属离子
    作用原理： 1.传递电子 （许多氧化还原酶含Cu2+ Fe3+） 2.电荷屏蔽以促进反应 （许多激酶底物为ATP-Mg2+复合物） 3.促进水的离子化 以 促进亲核催化

  • 多元催化与协同效应

    几个基元配合作用
    如：胰凝乳蛋白酶Ser195Asp102His57构成电荷中继网

  • 活性部位的微环境

    底物分子与酶活性部位结合，此时会形成疏水环境，因此，微环境极性降低，底物分子 与 酶活性部位 间 静电作用力 增强。 利于酶的催化反应。

酶的催化反应实例·

  • Lysozyme溶菌酶切NAG氮乙酰氨基葡萄糖 人们发现：

    [s]（10-4mol/L） 相对水解率 结构
    (NAG)2 0 A-B
    (NAG)3 1 A-B-C
    (NAG)4 8 A-B-C-D
    (NAG)5 4000 A-B-C-D-E
    (NAG)6 30000 A-B-C-D-E-F
    (NAG)8 30000 -

    可得：

    Lysozyme切割 D-E 间的键效率最高

    在真实细胞壁中，NAG与NAM交替排列，因此：

    Lysozyme作用于NAG-NAM-NAG-(NAM-NAG)-NAM

    进一步：

    Lysozyme 形如 凹 ，中间的疏水裂缝恰好能容纳以上寡糖。
    而Lysozyme发挥作用的氨基酸是Asp52 Glu35。
    Glu35上的质子转移到E环糖苷键上，使之断裂，此时，D环上的碳原子为C2+，Asp52上的O-能暂时稳定C+，其后，OH-与H+分别与C2+和Glu35侧链结合，水解完成。


  • Ser蛋白酶家族

    • 胰蛋白酶   胰凝乳蛋白酶   弹性蛋白酶
    • 枯草杆菌蛋白酶   凝血酶   纤溶酶
    • tPA   乙酰胆碱酯酶

    以上三种酶虽然一级结构不太相似，但三维结构相似。
    催化三连体：

    His57（酸碱催化担当）   Asp102（定位His57）   Ser195（共价结合肽键 使其断裂）
    Ser羟基转移一个质子给His咪唑基上的N，使之带正电，可以与带负电的Asp静电稳定。此时，Ser羟基的O带负电，亲核攻击羰基上的C，形成共价化合物。（酰基酶）
    其后，His57N上的质子流向酰胺键上的N，形成不稳定化合物，发生肽键断裂，氨基产物释放。
    再后，H20发动亲核攻击，OH 接 原氨基酸 的 C，H 接 His57   Ser195。于是，四面体瓦解，释放 羧基产物。

    核酸催化略（二轮复习再学）


酶活性的调节控制·

  • 别构调节

    • 概念多亚基酶分子的非催化部位与某些化合物非共价结合，使酶的构象发生变化，从而影响酶的活性。（别构酶/变构酶）
      使 酶别构 的物质 为 别构剂/效应物，一般是 小分子代谢物/辅助因子
      正效应物/别构激活剂， 负效应物/别构抑制剂
      酶上有和 底物/调节物 结合的 部位，这 两个 部位可以在 同一亚基 或 不同亚基 上

      • 同促效应

        活性部位 和 调节部位 相同

      • 异促效应

        活性部位 和 调节部位 不同。但，可能相互影响产生协同效应如：天冬氨酸转氨甲酰酶ATCase
        ATCase 亚基排列 3R22C3

    • 酶促反应动力学不符合米氏方程

      [S]对V ，正协同 S形 ，负协同 表观双曲线。
      对 正协同 来说 [S]对V求导，导数大
      对 正协同 来说 [S]对V求导，[S]在0附近的导数大，但随即导数下降到接近0 Kashland标准协同指数（CI） 又 饱和比数（RS）
      $\frac{ 结合位点饱和90%时[S] }{ 结合位点饱和10%时[S] } = 81^{ \frac{ 1 }{ n } }$
      其中，n为 Hill系数。n>1：正协同效应别构酶，n<1：负协同效应别构酶，n=1：米氏酶

    • 调节机制

      • 齐变模型（MWC）对称亚基 -> 齐步变化 -> 对称亚基
        1. 别构酶是 由确定数目 亚基 组成的 寡聚酶， 众亚基平等 ，有对称轴
        2. 每个亚基 对 一种调节物 只有一个 结合位点
        3. 每种亚基都有 紧密构象 与 松弛构象
        4. 构象状态改变时 对称性不变
      • 序变模型（KNF）全T -> 有T有R -> 全R
        1. 配体不存在时，酶的构象为T（紧密构象）
        2. 按序依次变化
        3. 亚基间可以是正/负协调 作用

  • 酶原激活 $\ce{ 酶原 ->[水解酶][不可逆] 酶 }$
    胰蛋白酶原的转化：胰蛋白酶原的转化
    凝血机制

  • 可逆共价修饰 共价修饰酶 可通过 其他酶 共价修饰 己身多肽链上的 一些基团 来 调节活性
    特点：

    • 反应灵敏
    • 节约能量
    • 机制多样
    • 常受激素/神经之指令
    • 级联放大，高效快捷

    例如：

    • 磷酸化修饰（重点）

      • $\ce{ 蛋白质 <=>[ ATP -> ADP 蛋白激酶 ][ nPi <- H_2O 蛋白磷酸酶 ] 蛋白质-nP }$

      两类蛋白激酶：

      1. Ser/Thr羟基蛋白激酶
      2. Tyr羟基磷酸化蛋白激酶

      三类蛋白磷酸酶：

      1. Ser/Thr蛋白磷酸酶
      2. Tyr蛋白磷酸酶
      3. 两重底物型蛋白磷酸酶

      例如：
      蛋白激酶A的激活（cAMP依赖）（R2C2，每个R上有两个cAMP位点）动员糖原

    • 腺苷酰化修饰

    • 尿苷酰化修饰

    • ADP-糖基化修饰

    • 甲基化修饰


  • 同工酶isoenzyme 具有不同分子形式 但 催化相同化学反应 的一组酶
    意义：

    • 遗传标志
    • 和个体发育 分化 密切相关
    • 适应不同代谢需求而产生的差异

    例如：

    1. 乳酸脱氢酶（LHD）由 4个 2种不同亚基 组成。因此 有 $ C^2_4 - 1 = 5 $ 种LHD，即H4 ~ M4。
      不同组织的细胞中LHD1 ~ LHD5 含量不同。可诊断疾病。
    2. 大肠杆菌中的 天冬氨酸激酶 的 同工酶

考点总结及名词解释·

有待补充

本章名词·

核酶｜ribozyme　⭐真题

是一类具有催化活性的 RNA 分子, 通过催化靶位点 RNA 链中磷酸二酯键的断裂, 特异性地剪切底物 RNA 分子, 从而阻断基因的表达。

诱导契合｜induced fit　⭐真题

诱导契合是指酶与底物结合时，酶的构象发生改变，同时底物分子发生形变，从而相互契合形成酶-底物复合物的过程。这一过程促使底物更接近过渡态，降低了反应活化能，大大增加了酶促反应速率，体现了酶与底物结合的动态适应性。

别构效应｜allosteric effect　⭐真题

别构效应是指多亚基蛋白质中，配体结合于蛋白质特定部位后，引起该分子其他部位构象或功能改变的现象，如影响亲和力或催化活性。具有别构效应的蛋白质称为别构蛋白，其中在酶学中则称为别构酶，其调节部位与效应物可逆非共价结合后，通过构象变化调控酶活性。根据效应物性质，可分为正效应物（激活）和负效应物（抑制），涉及同促效应和异促效应，是细胞代谢调节的重要方式。

定点诱变｜site-directed mutagenesis　⭐真题

定点诱变是在已知DNA序列的特定位点上，通过分子生物学方法（如PCR介导的突变或合成突变引物）精确引入一个或多个碱基的改变（替换、插入或缺失），从而研究该位点对基因功能或蛋白质结构与功能影响的重组DNA技术。

立体专一性｜stereospecificity　⭐真题

立体专一性（stereospecificity）是指酶或其他蛋白质区分底物立体异构体的能力，即当底物存在立体异构时，酶仅作用于其中一种。该特性源于酶分子结合部位与特定手性异构体之间的互补性，导致对映体或其他立体异构体无法有效结合。立体专一性包括旋光异构专一性和几何异构专一性，是酶催化精确性的重要基础。

别构酶｜allosteric enzyme　⭐真题

别构酶(allosteric enzyme)是指具有别构调节作用的酶，其非催化部位可逆地非共价结合效应物后发生构象改变，从而改变酶活性。别构酶通常为寡聚酶，含有活性部位和调节部位；根据效应物的性质，分为正效应物（激活）和负效应物（抑制）。其动力学曲线常呈S形（正协同）或表观双曲线（负协同），不符合米氏方程，表现出同促或异促协同效应。

催化性抗体｜catalytic antibody　⭐真题

催化性抗体，又称抗体酶，是一类通过人工设计或免疫诱导获得的具有催化活性的免疫球蛋白，兼具抗体对底物的高度选择性和酶的催化效率。

反竞争性抑制｜uncompetitive inhibition　⭐真题

反竞争性抑制是可逆抑制作用的一种类型，指抑制剂只能与酶-底物复合物（ES）结合，形成不能转变为产物的三元复合物（ESI），即ES + I → ESI，ESI ↛ P。这种抑制中抑制剂不与游离酶直接结合，其抑制程度难以通过增加底物浓度而解除，属于混合型抑制的特殊情形。

反馈抑制｜feedback inhibition　⭐真题

反馈抑制是指代谢途径的终产物对该途径催化第一步反应的酶所发生的抑制作用，是酶活性调节的重要方式之一。终产物作为别构效应物，与酶的调节部位结合，降低酶对底物的亲和性，从而抑制酶活性，但不影响最大反应速度。这种机制可防止终产物过量积累，维持代谢稳态。

固定化酶｜immobilized enzyme　⭐真题

固定化酶是指通过物理或化学方法将水溶性酶处理成不溶于水但仍具催化活性的状态。固定化方法包括物理法（如吸附法、包埋法）和化学法（如共价偶联法、交联法）。固定化酶不仅保留了高催化效率和专一性，而且提高了对酸碱和温度的稳定性，延长了使用寿命，反应后易于与产物分离，简化了工艺，提高了产量和质量，已成为酶应用的主要形式。

化学修饰｜chemical modification　⭐真题

化学修饰是指通过化学反应对酶蛋白等生物大分子的侧链基团进行共价结合、氧化或还原等修饰，以改变基团结构和性质的方法。可用于鉴定酶活性部位的氨基酸残基（如通过亲和标记），也可改善酶的性能（如提高稳定性）。该方法包括非特异性和特异性共价修饰，但可能因修饰非活性部位而影响空间构象导致酶失活，需借助底物保护实验验证修饰的特异性。

米氏常数｜Michaelis constant　⭐真题

米氏常数（Michaelis constant，Km）是当酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位为 mol·L⁻¹。Km 是酶的特征常数，其大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关，但会随测定的底物种类、温度、pH 及离子强度等条件而改变。在一定条件下，Km 值可用于鉴别酶，大多数酶的 Km 值介于 10⁻⁶ ~ 10⁻¹ mol·L⁻¹ 之间。

同工酶｜isozyme　⭐真题

同工酶是指催化相同化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶,通常由不同基因或等位基因编码,或由翻译后修饰产生,存在于同一种属或同一个体的不同组织或细胞中。

退火温度｜annealing temperature　⭐真题

退火温度是PCR或核酸杂交过程中，引物或探针与模板DNA复性形成双链时的温度。它影响复性效率和特异性，通常根据引物的Tm值优化确定，是控制扩增产物的关键参数之一。

增色效应｜hyperchromic effect　⭐真题

增色效应是指核酸变性时，其在260 nm处的吸光度（ε§值）升高的现象。其机制在于双螺旋结构解体后，碱基暴露，导致紫外吸收增强。该效应常用于监测核酸的变性与复性过程，并基于此进行核酸的定量分析。

自杀性底物｜suicide substrate　⭐真题

自杀性底物是一类专一性的不可逆抑制剂，其本身无抑制活性，能与酶可逆结合形成复合物，随后被酶催化生成活泼的抑制物（I），该抑制物迅速与酶活性部位的必需基团共价结合，形成稳定的E-I复合物，导致酶不可逆失活。

磷酸丙糖异构酶｜triose phosphate isomerase

磷酸丙糖异构酶是催化磷酸二羟丙酮异构化为3-磷酸甘油醛的异构酶，参与糖酵解等代谢过程。该酶与底物结合时，可诱导磷酸二羟丙酮分子发生扭曲形变，从而促进反应。其空间结构属于α/β蛋白质，具有特征性的单绕平行β桶折叠模式，即丙糖磷酸异构酶折叠。

溶菌酶｜lysozyme

溶菌酶（lysozyme）是一种能水解细菌细胞壁肽聚糖中N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸之间β-1,4糖苷键的酶，属于简单蛋白质。其活性部位位于疏水裂缝中，关键催化残基为Glu35和Asp52，分别起广义酸和稳定正碳离子中间体的作用。催化时底物D环糖残基由椅式变为半椅式构象，糖苷键稳定性降低，在Glu35提供的质子和Asp52的静电稳定下断裂。微环境的低介电性增强了催化基团与底物的相互作用，使酶在pH5左右发挥最适活力。

比活力｜specific activity

比活力是单位质量蛋白质中所含的酶活力单位数，常用于衡量酶的纯度，比活力越高表示酶纯度越高。

DNA聚合酶｜DNA polymerase

DNA聚合酶（DNA polymerase）是以DNA为模板催化四种脱氧核苷三磷酸（dNTP）聚合合成DNA链的酶。其发挥活性需依赖模板链和引物，沿模板指令以碱基互补方式准确延伸子链，具有绝对专一性。部分DNA聚合酶（如DNA聚合酶I）还具备3′→5′外切酶活性，可校正错配碱基，保证合成的高保真性。

负协同性｜negative cooperativity

负协同性是一种别构效应，指酶与底物结合后降低其他结合位点对底物亲和力，导致动力学曲线呈表观双曲线：在低底物浓度时酶活力上升较快，随底物浓度继续增大反应速率增加很小。这种效应常用KNF序列模型解释，齐变模型无法说明负协同性，代表性负协同别构酶如3-磷酸甘油醛脱氢酶。

共价催化｜covalent catalysis

共价催化又称亲核催化或亲电子催化，是一种酶催化机制。在催化过程中，亲核催化剂或亲电子催化剂分别作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，从而降低反应活化能，加速反应。酶蛋白的氨基酸侧链（如丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基）常作为亲核基团攻击底物的亲电中心，形成酶-底物共价结合中间物。该中间物随后被水分子或第二种底物攻击，生成最终产物。

核酸酶｜nuclease

核酸酶是专一水解核酸的磷酸二酯酶，催化核酸分子中磷酸二酯键的断裂。

内切核酸酶｜endonuclease

内切核酸酶是一类能够水解核酸分子内部磷酸二酯键的核酸酶。例如RNase P是一种内切核酸酶，由RNA和蛋白质组成，催化tRNA前体5’端成熟。

凝乳酶｜chymosin

凝乳酶是一种被广泛应用于乳制品加工的酶，主要用于促使乳蛋白凝结，是干酪等乳制品生产中的关键制剂。

协同性｜cooperativity

协同性是指多亚基蛋白质（如别构酶、血红蛋白）中，一个配体的结合改变剩余结合位点的亲和力，使配体浓度微小变化引发蛋白质活性大幅改变的特性。这种效应通常表现为正协同性，即第一个配体的结合促进后续配体的结合，导致S形结合曲线。其机制可用齐变模型（MWC模型）解释：所有亚基同步处于低亲和力的紧张态（T态）或高亲和力的松弛态（R态），配体结合时发生全或无构象转变，无杂合态存在。协同性赋予蛋白质对配体浓度变化的高度敏感性，在信号转导和代谢调控中实现灵敏的开关响应。

胰蛋白酶｜trypsin

胰蛋白酶是一种消化性丝氨酸蛋白酶，相对分子质量约25×10^3，专一性地裂解碱性氨基酸（Arg或Lys）羰基侧的肽键。它是胰脏中酶原激活的关键酶，通过切断特定肽键使其他酶原转化为活性形式。胰脏内存在胰蛋白酶抑制剂，可紧密结合其活性部位，防止其过早活化，该抑制剂可用于治疗胰腺炎。

胰凝乳蛋白酶｜chymotrypsin

胰凝乳蛋白酶是一种消化性丝氨酸蛋白酶，选择性水解肽链中芳香族氨基酸（如Phe、Tyr）羰基侧的肽键。它以无活性的酶原形式（胰凝乳蛋白酶原，含245个氨基酸残基）在胰脏中合成，经胰蛋白酶切割Arg15处肽键而激活。活性中心由His57、Asp102和Ser195组成催化三联体，通过Ser195形成共价酰基-酶中间体完成催化。

正协同性｜positive cooperativity

正协同性是指别构酶或具有多个相同结合位点的蛋白质中，一个配体（如底物）的结合导致蛋白质构象变化，从而大大增加后续配体分子的亲和力，促进后续分子结合的现象。这种效应使得配体结合曲线呈S形，反映了亚基间的协同相互作用，通常通过齐变模型（MWC模型）解释，即所有亚基同步从低亲和力的T态转变为高亲和力的R态。正协同性赋予酶对底物浓度变化的高度敏感性，在代谢调节和信号转导中具有重要意义。

A型脱氢酶｜type A dehydrogenase

A型脱氢酶是一类以烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD⁺）或烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP⁺）为辅酶的氧化还原酶，催化底物脱去氢原子，将氢转移至辅酶生成NADH或NADPH。这类酶具有立体专一性，仅作用于特定立体异构体，在生物氧化和能量代谢中扮演重要角色。

别构蛋白质｜allosteric protein

别构蛋白质(allosteric protein)是指能发生别构效应的蛋白质，即配体结合在其特定部位后引起构象改变，进而影响该分子其他部位的亲和力或催化活性。这类蛋白质通常由多个亚基组成，具有协同性，其活性可受到效应物的正或负调控。

别构激活剂｜allosteric activator

别构激活剂又称正效应物，指与酶分子调节部位可逆非共价结合后引起酶构象改变，从而增加酶活性的物质。根据别构模型的齐变模式，别构激活剂通过稳定酶的松弛型构象（R态），使构象平衡向R态移动，促进底物结合和催化反应。

丙酮酸激酶｜pyruvate kinase

丙酮酸激酶是糖酵解途径中的一种酶，其活性需要钾离子(K⁺)和镁离子(Mg²⁺)作为辅助因子。

催化三联体｜catalytic triad

催化三联体是存在于丝氨酸蛋白酶活性部位的一组三个关键氨基酸残基，在胰凝乳蛋白酶中为His57、Asp102和Ser195。它们通过协同作用催化肽键水解，其中Asp102通过氢键定位His57，His57作为广义碱从Ser195夺取质子，增强Ser195的亲核攻击能力，共同完成对底物的酰化和脱酰化作用。

蛋白激酶A｜protein kinase A

蛋白激酶A是一种cAMP依赖性蛋白激酶，属于胞内信使依赖性蛋白激酶家族。其全酶由催化亚基和调节亚基构成，调节亚基含有假底物序列，在无cAMP时占据催化位点而抑制活性；当cAMP结合调节亚基后，催化亚基释放并表现出激酶活性。该酶通过磷酸化底物蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基，参与多种信号转导过程。

底物｜substrate

底物是指在酶促反应中，被酶识别并发生化学变化的反应物分子。根据参与反应的底物分子数，酶促反应可分为单底物、双底物和三底物反应。酶对底物具有高度的立体异构专一性，通常只作用于特定立体异构体。在催化过程中，底物与酶结合时会发生形变，通过诱导契合形成酶-底物复合物，降低反应活化能，从而加速反应。

底物形变｜substrate strain

底物形变是酶促反应中，酶通过其基团或离子改变底物敏感键的电子云密度，产生电子张力，使底物分子发生扭曲或构象改变，从而更接近过渡态的一种催化机制。它属于焓因子，通过降低反应活化焓来增加反应速率。在酶与底物结合时，底物形变常与诱导契合相伴随，酶构象改变的同时底物也发生形变，形成相互契合的酶-底物复合物。

定向效应｜orientation effect

定向效应是指酶促反应中，底物的反应基团之间以及底物与酶的催化基团之间采取正确的空间取向，从而使反应更易进行。与邻近效应同属熵因子，通过限制底物的平动和转动自由度，降低活化熵，使分子间反应转变为类似分子内的反应，显著提高反应速率。

分解代谢｜catabolism

分解代谢（catabolism）是生物体内将复杂的大分子物质降解为简单的小分子物质并伴随能量释放的代谢途径。其过程通常涉及氧化反应，生成的ATP等能量载体可为生命活动供能。分解代谢与合成代谢共同构成新陈代谢，前者释放能量，后者消耗能量，二者相互偶联维持细胞稳态。

广义酸碱催化｜general acid-base catalysis

广义酸碱催化（general acid-base catalysis）又称总酸碱催化，是指通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子来稳定过渡态、加速化学反应的一种催化机制，其催化物种除了高反应性的H⁺和OH⁻外，还包括能提供H⁺或OH⁻的供体（如缓冲液中的酸或碱）。与专一酸碱催化不同，广义酸碱催化的表观速率常数不仅依赖于溶液的pH，还与缓冲液浓度成正比。在生理条件下，因H⁺和OH⁻浓度极低，体内的酶反应以此种催化方式更为重要，许多酶活性部位含有氨基、羧基、咪唑基等可参与广义酸碱催化的功能基团。

合酶｜synthase

合酶(synthase)是催化由较小分子合成较大分子反应的酶类，通常不需要三磷酸核苷(NTP)作为能量来源，区别于需要NTP的合成酶(synthetase)。

活化能｜activation energy

活化能是指在一定温度下，1 mol反应物全部进入活化态所需要的自由能（单位为kJ·mol⁻¹）。它表征了反应物分子转化为产物之前必须克服的能量势垒；活化能越高，活化分子数越少，反应速率越慢。在过渡态理论中，活化能也可表述为反应物基态与过渡态之间的势能差。酶等催化剂通过降低活化能而显著提高反应速率。

活性部位｜active site

活性部位是指酶分子中与催化活力直接相关的、由少数特异氨基酸残基集中形成的区域，通常分为负责底物结合的结合部位和负责催化化学变化的催化部位。对于需要辅酶的酶，辅酶或其部分结构也参与活性部位的组成。活性部位在酶总体积中仅占极小比例，常位于酶分子表面的空穴或裂缝内，具有柔性，与底物结合时会发生构象变化以实现互补，并通过次级键结合底物。

基态｜ground state

基态是指反应物分子在化学反应中处于初始、未活化时的能量状态。在过渡态理论中，反应物从基态吸收能量形成高能的过渡态，活化能即定义为基态与过渡态之间的势能差或自由能差。

甲基化｜methylation

甲基化是指向有机化合物分子中引入甲基的化学修饰过程。在糖类分析中，完全甲基化用于将单糖的羟基转化为甲醚，以测定糖链结构。在蛋白质中，某些氨基酸残基（如赖氨酸）也可发生甲基化，形成如6-N-甲基赖氨酸等修饰产物。

焦碳酸二乙酯｜diethyl pyrocarbonate

焦碳酸二乙酯是一种强力烷化剂，常用于分子生物学实验中对水和器皿进行预处理，通过修饰组氨酸等残基不可逆地灭活RNA酶，防止RNA降解。

开放系统｜open system

开放系统是指与周围环境既交换能量又交换物质的系统。生物体属于开放系统，它们通过新陈代谢持续从环境摄取营养物质并排出废物，同时伴随着能量的流入和流出，从而维持生命活动。

邻近效应｜proximity effect

邻近效应是指酶促反应中，底物结合于酶活性部位时，因被束缚而丧失自由度，导致分子间反应转化为类似分子内反应，从而大幅提高底物有效浓度，并使进入过渡态的活化熵减小，进而加速反应速率的一种熵因子效应。

磷酸甘油酸激酶｜phosphoglycerate kinase

磷酸甘油酸激酶是糖酵解途径中的一个酶，催化1,3-二磷酸甘油酸的高能磷酸基团转移至ADP，生成3-磷酸甘油酸和ATP。

磷酸化｜phosphorylation

磷酸化是指由蛋白激酶催化的、将ATP或GTP的γ位磷酸基转移至底物蛋白质氨基酸残基上的共价修饰过程，是生物体内普遍存在的酶活性调节方式。该反应需要Mg²⁺参与，形成ATP-Mg²⁺复合物作为磷酸基供体。磷酸化通过引入带负电的磷酸基团改变蛋白质构象、电荷分布及氢键网络，从而调节其功能与活性，其逆过程为蛋白磷酸酶催化的脱磷酸化。此过程涉及细胞信号转导、代谢调控等众多生理病理活动，并常通过级联反应实现信号放大。

磷酸化酶a｜phosphorylase a

磷酸化酶a是糖原分解过程中的活性酶形式，由无活性的磷酸化酶b经磷酸化酶激酶催化磷酸化而生成，其活化受激素启动的级联反应调控，通过可逆磷酸化实现对糖原代谢的精确调节。

磷酸化酶b｜phosphorylase b

磷酸化酶b是糖原分解代谢中无活性的酶形式，可通过磷酸化酶激酶催化其磷酸化转变为有活性的磷酸化酶a。该磷酸化是肾上腺素或胰高血糖素等激素启动的级联放大反应的最后步骤，从而加速糖原降解。这一调节机制属于共价修饰调控，体现了蛋白质磷酸化在代谢调控中的关键作用。

磷酸化酶激酶｜phosphorylase kinase

磷酸化酶激酶是糖原代谢中的关键调节酶，属于蛋白激酶家族。它催化ATP的磷酸基转移至无活性的磷酸化酶b，使其转化为有活性的磷酸化酶a，从而促进糖原分解。该酶通过磷酸化共价修饰调节磷酸化酶活性，在糖原分解调控中发挥核心作用。

零级反应｜zero-order reaction

零级反应是指反应速率与反应物浓度无关，受其他因素影响的化学反应，其反应速率为一常数。在零级反应中，反应速率方程式为-dc/dt=k或dx/dt=k，速率常数k的单位为mol·L⁻¹·s⁻¹，以产物浓度x对时间t作图得到一条直线。零级反应的半衰期与速率常数成反比，与反应物初始浓度成正比，即初始浓度越大，半衰期越长。

米氏方程｜Michaelis-Menten equation

米氏方程是描述单底物酶促反应速率与底物浓度关系的动力学方程，基本形式为v = Vmax[S]/(Km + [S])，其中Vmax为最大反应速率，Km为米氏常数。该方程由Michaelis和Menten基于酶与底物快速平衡形成中间复合物的假设提出，后经Briggs和Haldane用稳态态理论修正。Km值等于反应速率达到Vmax一半时的底物浓度，反映酶与底物的亲和力。方程定量揭示了底物浓度对反应速率影响的矩形双曲线特征。

能荷｜energy charge

能荷是细胞中反映腺苷酸系统能量状态的一个参数，定义为([ATP]+0.5[ADP])/([ATP]+[ADP]+[AMP])。它能指示ATP、ADP和AMP的相对比例，数值在0到1之间，高能荷意味着ATP含量高，低能荷则AMP含量高。能荷可调节能量代谢相关酶的活性，维持细胞能量供需平衡。

青霉素｜penicillin

青霉素是一种不可逆抑制剂，能够与糖肽转肽酶形成共价结合，从而不可逆地抑制该酶活性。

全酶｜holoenzyme

全酶是指由酶蛋白（脱辅酶）与辅助因子（如金属离子、辅酶或辅基）结合形成的、具有催化活性的完整酶分子。例如RNase P全酶由催化性RNA和蛋白质亚基共同组成。

R态｜R state

R态是别构蛋白亚基的一种松弛型构象（relaxed state），有利于结合底物或调节物。它与不利于结合的紧张型T态相对，两者在三级、四级结构和催化活力上不同，并可互变。在齐变模型中，蛋白质对称性保持不变，各亚基同步处于R态或T态，别构激活剂可稳定R态。

丝氨酸蛋白酶｜serine protease

丝氨酸蛋白酶是一类活性位点含有丝氨酸残基的水解酶，催化肽键的断裂。其催化机制通过形成共价酰基-酶中间体，经历酰化和脱酰化两步，涉及丝氨酸侧链羟基的亲核攻击，并由组氨酸等残基协助质子转移。典型的丝氨酸蛋白酶包括胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，它们在结构和机制上相似，但底物专一性不同，分别偏好碱性、芳香族或小中性氨基酸残基的羰基侧肽键。

天冬氨酸激酶｜aspartate kinase

天冬氨酸激酶（aspartate kinase）是催化天冬氨酸磷酸化生成天冬氨酰磷酸的酶，参与天冬氨酸族氨基酸的生物合成途径。该酶常受反馈抑制调节，在微生物和植物中为别构酶。

同促效应｜homotropic effect

同促效应是指别构酶中底物分子本身作为效应物，结合于催化部位后通过亚基间的构象变化，影响其他催化部位对同一底物的亲和力或催化活性的现象。它属于别构效应的一种类型，涉及同种配体结合部位之间的协同相互作用。仅由底物作为调节物、没有其他异促效应物的别构酶称为同促酶。

脱氧核酶｜deoxyribozyme

脱氧核酶是指具有催化功能的DNA分子。这类酶通常通过体外选择获得。已知脱氧核酶可具有酯酶、N-糖基化酶、连接酶、激酶和氧化酶等多种活性，是有应用潜力的生物催化剂。

胃蛋白酶｜pepsin

胃蛋白酶（pepsin）是一种天冬氨酸蛋白酶，属于消化酶类，主要由胃黏膜主细胞分泌，参与蛋白质的消化。其活性部位含有两个天冬氨酸残基，通过活化水分子作为亲核剂，攻击肽键的羰基，从而催化肽键的水解。

效应物｜effector

效应物是指能与酶分子非催化部位可逆非共价结合，引起酶构象改变进而调节其活性的物质，又称别构剂。通常为小分子代谢物或辅因子。使酶活性增加的称为正效应物或别构激活剂，使酶活性降低的称为负效应物或别构抑制剂。效应物结合于酶的调节部位，通过别构效应影响活性部位的催化功能。

选择蛋白｜selectin

选择蛋白是一类介导细胞间黏附的糖蛋白，通过其凝集素结构域识别并结合特定糖链配体，参与免疫细胞归巢和炎症反应等过程中的细胞识别与黏附。

一级反应｜first-order reaction

一级反应是指反应速率与反应物浓度的一次方成正比的化学反应。其速率方程为-dc/dt=kc，积分可得c=c₀e⁻ᵏᵗ，表明反应物浓度随时间呈指数衰减。半衰期t₁/₂是反应物消耗一半所需的时间，且为常数，与初始浓度无关。速率常数k的单位为时间的倒数（如s⁻¹）。

异促效应｜heterotropic effect

异促效应是别构调节的一种类型，指调节物（效应物）与酶分子上调节部位结合后，通过构象改变影响活性部位与底物的结合或催化活性，涉及不同配体结合位点之间的相互作用。

正效应物｜positive effector

正效应物是指与酶分子非催化部位可逆非共价结合后，引起酶构象改变，进而使酶活性增加的物质，也称别构激活剂。它通过稳定酶的松弛型构象（R态）发挥激活作用，属于别构调节中的异促效应物。

自溶素｜autolysin

自溶素是细菌中负责断开细胞壁肽聚糖结构以插入新合成成分的酶，其活性受磷壁酸调控，可防止细胞壁过度降解而导致细胞溶解。

Arrhenius经验公式｜Arrhenius equation

Arrhenius经验公式是描述化学反应速率常数与温度和活化能关系的经验方程，通常表示为k = A exp(-Ea/RT)，式中k为速率常数，A为指前因子，Ea为活化能，R为摩尔气体常数，T为绝对温度。该公式表明，速率常数随温度升高呈指数增加，反映出活化分子数增多的效应。通过测定不同温度下的k值，以lg k对1/T作图可得直线，由直线斜率可求算反应的活化能。温度系数Q10与活化能成正比，酶促反应的Q10因酶降低活化能而较低。

Asp-N-蛋白酶｜Asp-N protease

Asp-N蛋白酶是一种天冬氨酸蛋白酶，能够特异性地切割天冬氨酸残基N端的肽键。

阿司匹林｜aspirin

阿司匹林（aspirin）即乙酰水杨酸，是一种非甾体抗炎药，通过不可逆地乙酰化环氧合酶（COX）活性中心的丝氨酸残基，抑制前列腺素合成，发挥解热、镇痛、抗炎和抗血小板聚集作用。

艾滋病｜AIDS

艾滋病（AIDS）即获得性免疫缺陷综合征，是由人免疫缺陷病毒（HIV-1）感染引起的严重疾病。HIV-1蛋白酶是一种天冬氨酸蛋白酶，负责裂解病毒多聚蛋白，产生病毒生长和细胞感染所需的功能蛋白。该蛋白酶是抗艾滋病药物的重要靶点，其抑制剂作为过渡态类似物可有效抑制病毒，显著延长患者寿命并改善生活质量。

半胱氨酸蛋白酶类｜cysteine proteases

半胱氨酸蛋白酶类是一类以半胱氨酸残基作为亲核基团参与催化肽键水解的蛋白水解酶。其活性部位含有半胱氨酸和组氨酸残基，组氨酸残基激活半胱氨酸残基的巯基，使之成为亲核剂攻击肽键羰基，形成四面体中间物。木瓜蛋白酶是这类酶的典型代表。

半衰期｜half-life

半衰期（half-life，t1/2）是指化学反应中，反应物消耗一半所需的时间。在一级反应中，半衰期为常数，与反应物初始浓度无关；在零级反应中，半衰期与反应物初始浓度成正比，且与速率常数成反比。

半位反应性｜half-site reactivity

半位反应性是指一种极端的负协同效应，表现为多亚基酶中仅一半的结合位点能与底物结合并起反应。如在3-磷酸甘油醛脱氢酶中，其4个亚基理论上可结合4分子NAD⁺，但实际上仅有两个位点能与NAD⁺结合，另一半位点不参与反应。这种效应使酶即使在低底物浓度下也能有效结合，但后续结合需要极高的底物浓度。

饱和比值｜saturation ratio

饱和比值是指在酶促反应中，底物浓度与米氏常数$K_m$的比值($[S]/K_m$)，用于衡量酶被底物饱和的程度。该比值可反映反应速率接近最大速率的程度，当比值增大时，酶活性位点被底物占据的比例升高。

比移值｜Rf value

比移值（Rf value）是指在色谱分析（如纸层析或薄层层析）中，溶质移动距离与流动相移动距离的比值，用于表征各组分在固定相和流动相间的分配行为，是定性分析的重要参数。

别构调节｜allosteric regulation

别构调节是指酶分子的非催化部位与某些化合物(效应物)可逆地非共价结合后发生构象改变,进而改变酶活性状态的调节方式。能使酶发生别构作用的物质称为效应物,包括增加酶活性的正效应物和降低酶活性的负效应物。根据调节机制,别构效应可分为仅涉及底物与催化部位相互作用的同促效应,以及涉及调节物与活性部位相互作用的异促效应。具有别构调节作用的酶称为别构酶,其中仅有同促效应的称为同促酶,兼具异促效应的称为异促酶。

别构剂｜allosteric agent

别构剂是指能使酶分子发生别构作用的物质，又称效应物。它通过与酶的非催化部位可逆地非共价结合，引起酶构象改变，从而调节酶活性。别构剂通常为小分子代谢物或辅因子，根据其导致酶活性增加或降低，分为正效应物（别构激活剂）和负效应物（别构抑制剂）。

别构抑制剂｜allosteric inhibitor

别构抑制剂是指与酶分子非催化部位可逆非共价结合，引起酶构象改变而降低酶活性的负效应物。其作用机制通常是通过稳定酶的紧张型构象（T态），使酶活性下降。这类调节属于别构调节，抑制剂与酶的调节部位结合后，可导致酶分子对称性保持的齐变或序变构象转变，从而实现对酶活性的负调控。

不可逆抑制｜irreversible inhibition

不可逆抑制是指抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，导致酶活力丧失，且不能通过透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的一种抑制作用。由于酶分子受到化学修饰，故又称为酶的修饰抑制。根据选择性不同，不可逆抑制剂可分为非专一性不可逆抑制剂（作用于一类或几类基团，其中包含必需基团）和专一性不可逆抑制剂（专一作用于活性部位的必需基团）。

催化效率指数｜catalytic efficiency index

催化效率指数是酶促反应中转换数(k_cat)与米氏常数(K_m)的比值(k_cat/K_m)，用于综合评价酶的催化效率。该指数同时反映了酶对底物的亲和力和催化速率，其值越大表示酶催化效率越高。当指数接近扩散控制极限时，酶被认为是一个相当有效的酶。

D-氨基酸氨基转移酶｜D-amino acid aminotransferase

D-氨基酸氨基转移酶（D-amino acid aminotransferase）是一种以磷酸吡哆醛为辅因子，催化D-氨基酸的α-氨基可逆地转移到α-酮酸上，生成相应的α-酮酸和D-氨基酸的酶，属于转移酶类中的转氨酶亚类。

DL命名系统｜DL system

DL命名系统是一种在生物化学中描述分子立体构型的命名规则，通过将化合物的结构与甘油醛的已知构型进行关联来指定其立体化学关系。该系统最初基于Fischer人为规定的相对构型，以右旋甘油醛定为D型、左旋甘油醛定为L型作为参考标准，后经X射线衍射证实该规定与绝对构型一致。在生物化学中，DL系统广泛用于指定单糖、氨基酸及甘油磷脂等手性分子的构型，如最常见的甘油磷酸可命名为L-甘油-3-磷酸。

DNA修饰酶｜DNA modifying enzyme

DNA修饰酶是一类能够对DNA分子进行共价修饰的酶，主要包括DNA甲基化酶、限制性内切酶、DNA连接酶和DNA聚合酶等，它们参与DNA的甲基化、切割、连接和合成等过程，在基因表达调控、DNA复制与修复中发挥关键作用。

大豆胰蛋白酶抑制剂｜soybean trypsin inhibitor

大豆胰蛋白酶抑制剂是一种来源于大豆的胰蛋白酶抑制剂，能与胰蛋白酶的活性部位紧密结合，形成解离常数为 0.1 pmol·L⁻¹ 的稳定复合物，标准结合自由能约为 -75 kJ·mol⁻¹，其复合物用变性剂处理也不解离，从而有效抑制胰蛋白酶活性，可用于治疗胰腺炎。

代谢类似物｜metabolic analogue

代谢类似物（metabolic analogue）亦称抗代谢物，是一类与天然代谢物结构十分相似的竞争性可逆抑制剂。它能选择性抑制病菌或癌细胞代谢途径中的特定酶，从而表现出抗菌或抗癌作用。例如，5’-氟尿嘧啶模拟尿嘧啶以抑制胸腺嘧啶合成酶，磺胺药物模拟对氨基苯甲酸以抑制二氢叶酸合成酶。

单胺氧化酶｜monoamine oxidase

单胺氧化酶是一类催化单胺类物质氧化脱氨的酶，属于黄素蛋白，主要参与体内生物胺的代谢。

单体酶｜monomeric enzyme

单体酶是指由一条或多条肽链通过共价键连接而成的酶，属于根据酶蛋白分子特点划分的一类酶，与寡聚酶和多酶复合物相区别。

单置换反应｜single displacement reaction

单置换反应又称序列反应，是多底物酶促反应的一种动力学机制。其特点是底物的结合和产物的释放均按一定顺序进行，所有底物均需先结合到酶上形成三元复合物，而后才能释放产物。

蛋白激酶C｜protein kinase C

蛋白激酶C是一种Ca²⁺和磷脂依赖性的蛋白激酶，属于胞内信使依赖性蛋白激酶家族。它通过将ATP的γ-磷酸基转移到底物蛋白的丝氨酸/苏氨酸残基上，使蛋白质磷酸化，从而参与细胞信号转导和众多生理过程的调控。作为蛋白激酶超家族的一员，其催化结构域含约260个氨基酸残基的保守核心，具有共同的催化机制。

蛋白激酶G｜protein kinase G

蛋白激酶G（PKG）是一种cGMP依赖性蛋白激酶，属于胞内信使依赖性蛋白激酶家族，其活性受第二信使cGMP的别构调节。它通过磷酸化靶蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基，介导cGMP在动物体内的多种信号转导作用。

蛋白酶｜protease

蛋白酶是一类肽链内切酶，也称内肽酶，催化断裂蛋白质分子内部的肽键。根据活性部位关键催化基团的不同，可分为丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶和金属蛋白酶等类型。许多蛋白酶在体内先以无活性的酶原形式合成，通过特定剪切激活，以避免对自身组织的非特异性水解。

蛋白质工程｜protein engineering

蛋白质工程(protein engineering)是利用重组DNA技术对编码蛋白质的基因进行修饰或设计新基因，以定向改造或创造具有优良特性或新功能蛋白质的技术。它通过改变氨基酸序列来优化蛋白质的稳定性、催化活性或结合特异性，是酶工程和药物开发等领域的重要工具。

电化学方法｜electrochemical method

电化学方法是酶活力测定中利用电极检测反应过程中离子浓度变化的方法，常用玻璃电极与高灵敏度pH计跟踪H⁺变化，通过pH变化测定酶促反应速率。

电子应变｜electronic strain

电子应变是指分子内部因电子云分布改变或电子排布变化，导致化学键被拉伸、键角偏离理想值而产生的构象变形，这种应变常出现在过渡态或配体结合等过程中，可影响分子的反应活性。

多酶复合物｜multienzyme complex

多酶复合物是由多个酶聚合而成的复合体，在代谢途径中催化一系列连续反应，使反应依次高效进行。例如大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合物由三种酶组成，催化丙酮酸的脱羧和脱氢；α-酮戊二酸脱氢酶复合物也由三种不同亚基构成，催化α-酮戊二酸的氧化脱羧。

反应分子数｜molecularity

反应分子数是指在基元反应中实际参与相互作用的反应物分子数目。根据分子数可分为单分子反应、双分子反应等，均为简单整数。大多数反应以单分子或双分子步骤进行，三分子反应极为罕见，三分子以上反应尚未发现。反应分子数由反应机制决定，不同于反应级数。

反应速率｜reaction rate

反应速率是衡量化学反应快慢的物理量，常以单位时间内反应物浓度的减少或产物浓度的增加表示。它是化学动力学研究的核心内容，其大小受浓度、温度、pH和催化剂等因素影响，并与反应级数相关。在酶学中，酶促反应速率与酶活力呈线性关系，是动力学分析的基础参数。

反应速率常数｜rate constant

反应速率常数是化学反应速率方程中的比例常数，常用k表示，其数值大小可作为反应速率大小的衡量。例如，在单分子反应中，速率方程v=kc，k即为反应速率常数。其值受温度影响，温度升高一般使k增大，关系可由式lg(k₂/k₁)=Ea/(2.3R)·(T₂-T₁)/(T₂T₁)描述。不同反应级数的k单位不同，如零级反应中k的单位为mol·L⁻¹·s⁻¹。

反应专一性｜reaction specificity

反应专一性是指酶对催化的化学反应类型具有严格的选择性，是酶高度专一性的核心内容之一，表现为一种酶仅能催化一种或一类特定反应。

放射免疫测定法｜radioimmunoassay

放射免疫测定法（radioimmunoassay）是一种利用放射性同位素标记的抗原与待测抗原竞争结合特异性抗体的高灵敏度定量分析技术，主要用于测定生物样品中微量活性物质的浓度。

非竞争性抑制｜non-competitive inhibition

非竞争性抑制是可逆抑制的一种类型，其特点是底物和抑制剂可以同时与酶结合，两者之间不存在竞争作用。抑制剂与酶通过非共价键结合，引起酶活力降低，且这种抑制作用可用透析等物理方法解除。

非信使依赖性蛋白激酶｜messenger-independent protein kinase

非信使依赖性蛋白激酶是一类不需要信使分子（如cAMP、cGMP、Ca²⁺/磷脂或激素等）调节即可发挥催化活性的蛋白激酶，与信使依赖性蛋白激酶相对。该类激酶直接催化蛋白质底物的磷酸化，其活性不依赖胞内第二信使或细胞外激素信号。典型实例包括酪蛋白激酶（I、II型）、组蛋白激酶II及糖原合成酶激酶等。

分化型同工酶｜developmental isozyme

分化型同工酶是指在个体发育的不同阶段或不同组织中专一性表达的一组同工酶，它们催化相同的化学反应，但由不同基因编码，因而在分子结构、动力学参数和调节特性上存在差异，以适应特定发育时期或组织的代谢需求。

分散效应｜dispersion effect

分散效应又称伦敦分散力，是分子间非特异性相互作用的一种，源于电子云瞬时不对称产生的瞬时偶极间的相互吸引。它在蛋白质折叠、亚基缔合及分子识别中起补充稳定作用，虽弱于疏水作用、氢键等，但对大分子构象的精细调控有一定贡献。

分子离子｜molecular ion

分子离子是样品分子在质谱离子源中电离后失去一个电子而形成的完整荷电分子，其质荷比对应于分子质量，是质谱图中提供分子质量信息的重要离子峰。

辅因子｜cofactor

辅因子是结合酶的非蛋白质组分，为酶催化活性所必需，包括金属离子和辅酶（或辅基）。金属离子如Zn²⁺、Cu²⁺等常作为辅因子参与催化；辅酶或辅基如TPP、FAD、NAD⁺等负责转移特定化学基团。辅因子与酶蛋白结合共同构成全酶，在物质代谢中发挥关键作用，许多维生素是辅酶或辅基的前体。

负效应物｜negative effector

负效应物（negative effector）是指与酶分子的调节部位可逆非共价结合后，引起酶构象改变，从而导致酶活性降低的别构抑制剂。它与正效应物相对，属于别构调节中的异促效应物，通过稳定酶的非活性构象（如T态）抑制酶促反应速率。

负协同效应｜negative cooperativity

负协同效应是指酶分子结合一个底物（或效应物）分子后，使其对后续底物分子的亲和力降低的现象，属于别构酶的一种协同行为。具有负协同效应的酶，其动力学曲线呈表观双曲线：在低底物浓度时反应速率上升较快，但随底物浓度进一步提高，反应速率升高却很小。3-磷酸甘油醛脱氢酶是典型代表，其部分亚基结合底物后，其余亚基的结合变得困难，表现出半位反应性。

高级酶工程｜advanced enzyme engineering

高级酶工程是指在化学酶工程（初级酶工程）基础上，结合蛋白质工程、基因重组技术等现代生物技术，对酶分子进行定向改造、设计或从头构建，以开发性能更优、稳定性更高或具有新催化功能酶的新型酶工程技术。

共价调节酶｜covalently regulated enzyme

共价调节酶是一类通过其他酶对其结构进行可逆共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变的调节酶。其修饰方式主要是磷酸化和脱磷酸化，由蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化。这种调节方式在代谢调控、信号传递等生理过程中普遍存在。

寡聚酶｜oligomeric enzyme

寡聚酶是由两个或两个以上亚基通过非共价键结合组成的酶，这些亚基可以相同或不同。它与由单条肽链或多条肽链共价连接的单体酶相区别。许多别构酶属于寡聚酶，其亚基间的相互作用对于酶活性的调节具有重要意义。

寡聚脱氧胸苷酸｜oligodeoxythymidylate

寡聚脱氧胸苷酸是脱氧胸苷酸的短链聚合物，通常含有12～18个脱氧胸苷酸残基，常与纤维素等固相支持物偶联。它通过碱基配对与真核mRNA的poly(A)尾特异性结合，在高盐条件下用于亲和层析，以从总RNA中分离纯化poly(A)+ mRNA。

广谱蛋白酶｜broad-spectrum protease

广谱蛋白酶是一类能水解多种蛋白质的蛋白水解酶，其底物专一性较广，可裂解不同氨基酸残基形成的肽键，在蛋白质消化或降解中发挥广泛作用。

国际单位｜international unit

国际单位(international unit)是酶活力的一种常用单位，是指在规定的最适条件下（通常为25℃、最适pH及饱和底物浓度），每分钟催化1微摩尔(μmol)底物转化为产物所需的酶量，常以IU或U表示。

过渡态｜transition state

过渡态是化学反应过程中，反应物分子在转变为产物之前所必须经过的一个短暂高能中间状态，此时旧键部分断裂、新键部分形成，形成活化复合物（符号为“≠”）。过渡态处于势能的最高点，反应物基态与过渡态之间的势能差即为活化能。其形成需满足能量要求，并对分子空间方位有一定要求。在酶促反应中，酶与底物形成酶-过渡态复合物，通过稳定过渡态来降低活化自由能，从而加速反应。

过渡态底物类似物｜transition state analog

过渡态底物类似物是与酶促反应过渡态结构相似的化合物，能模拟不稳定过渡态并与酶活性中心紧密结合，从而强烈抑制酶活性。由于过渡态类似物对酶的亲和力远高于基态底物，常作为高效的竞争性抑制剂，用于研究酶催化机制或设计药物。

Hill方程｜Hill equation

Hill方程是描述配体与具有协同效应的多亚基蛋白（如血红蛋白或变构酶）结合行为的经验方程，其形式为log[θ/(1-θ)] = nH log[L] - log Kd，其中θ为结合饱和度，nH为Hill系数，反映协同性的强弱，Kd为表观解离常数。

HIV-1蛋白酶｜HIV-1 protease

HIV-1蛋白酶是人免疫缺陷病毒（HIV-1）编码的一种天冬氨酸蛋白酶。该酶为相同亚基构成的同源二聚体，活性部位位于二聚体界面，由每个亚基贡献的Asp25残基组成。其主要功能是特异性裂解病毒多聚蛋白，产生病毒生长和感染所需的成熟蛋白。催化时，两个天冬氨酸残基协同活化水分子对肽键进行亲核攻击，经不稳定的四面体过渡态中间物完成水解，不形成共价酶-底物中间物。基于其过渡态特征设计的抑制剂已用于艾滋病治疗。

核奥弗豪泽效应｜nuclear Overhauser effect

核奥弗豪泽效应（nuclear Overhauser effect，NOE）是核磁共振中由空间上邻近的两个核自旋通过偶极-偶极相互作用产生的交叉弛豫现象，导致被照射核的共振信号强度发生改变。该效应提供原子核间距离信息，常用于生物大分子三维结构解析。

混合型抑制｜mixed inhibition

混合型抑制是可逆抑制作用的一种类型，指抑制剂既能与游离酶结合又能与酶-底物复合物结合，使动力学参数K_m和V_max均发生变化。它包括非竞争性和反竞争性混合抑制、非竞争性和竞争性混合抑制两类。其动力学方程为v0 = V_max[S]/[(1+[I]/K_i)K_m + (1+[I]/K_i’)[S]]，双倒数作图为一组相交于纵轴左侧的直线；当K_i’ > K_i时，交点位于横轴上方第二象限，此时表现介于非竞争性与竞争性抑制之间，称为非竞争-竞争性抑制。

活化复合物｜activated complex

活化复合物（activated complex）是过渡态理论中提出的一个短暂的、高能量的过渡态，是反应物分子在有效碰撞后、形成产物前所处的中间状态。其势能高于反应物和产物，处于反应坐标上的最高点；形成时除需满足能量要求外，还需一定的空间取向。活化复合物与反应物基态之间的势能差即为活化能，可用活化自由能更恰当地描述。

活化态｜activated state

活化态是指在碰撞理论中，分子所具有的较高能量状态。处于活化态的分子称为活化分子，它们能够在碰撞中发生有效碰撞并导致化学反应。活化分子比一般分子高出的能量即为活化能，活化态分子的相对数量决定了反应速率的快慢。

活化自由能｜activation free energy

活化自由能是过渡态理论中表示反应物基态与过渡态之间标准自由能差值的物理量，符号为ΔG°≠。它综合了焓变与熵变的贡献，比碰撞理论中的活化能更准确地描述反应的能量障碍。活化自由能越低，反应越容易进行，酶催化即通过显著降低活化自由能来提高反应速率。

活性部位指示试剂｜active-site-directed reagent

活性部位指示试剂是指能专一性地与酶活性部位的氨基酸残基侧链基团共价结合的化学试剂。利用该试剂标记酶后，通过水解分离带有标记的肽段，可鉴定活性部位的氨基酸残基，从而确定活性部位在一级结构上的位置。其专一性可通过在底物或竞争性抑制剂存在下进行保护实验来判断，若底物或抑制剂保护了活性部位，则表明该试剂作用于活性部位。常见例子如亲和标记试剂TPCK。

活性中心｜active center

酶的活性中心又称活性部位，是酶分子上少数特异氨基酸残基集中、与酶活力直接相关的区域。活性中心通常分为结合部位和催化部位：结合部位负责与底物结合，决定酶的专一性；催化部位负责催化底物化学键的断裂和新键的形成，决定酶的催化能力。对于需要辅酶的酶，辅酶分子或其部分结构也是活性中心的组成部分。活性中心仅占酶分子体积的很小部分，通常仅由几个氨基酸残基构成。

机械-化学酶｜mechanochemical enzyme

机械-化学酶是一类能够将机械能转化为化学能，或利用机械力驱动化学催化反应的酶。

基团专一性｜group specificity

基团专一性（group specificity）又称族专一性，属于酶的相对专一性的一种。具有该专一性的酶对底物键两端的基团要求程度不同，只对其中一个基团要求严格，对另一个基团要求不严格，因而可作用于一类含有特定基团的底物。

基元催化反应｜elementary catalytic reaction

基元催化反应是指在酶催化过程中，由活性部位氨基酸残基或辅因子的功能基团直接参与、执行单一催化作用的基本反应步骤，如广义酸碱催化、亲核催化、金属离子催化等。这些基元反应是构成复杂催化机制的最小单元，各自通过提供质子、接受质子、形成共价中间物或稳定电荷等方式稳定过渡态。多种基元催化反应协同配合，可显著提高反应速率，实现高效多元催化。

激活剂｜activator

激活剂是能提高酶活性的物质，主要为无机离子或简单有机化合物。例如，Mg²⁺是多种激酶和合成酶的激活剂，Cl⁻是唾液淀粉酶的激活剂。激活剂对酶的作用具有选择性，一种激活剂可能激活某种酶，却抑制另一种酶。

己糖激酶｜hexokinase

己糖激酶（hexokinase）是催化己糖（如葡萄糖）磷酸化反应的酶，属于转移酶类。该酶需要Mg2+作为辅助因子，参与糖代谢过程。

减色效应｜hypochromic effect

减色效应指核酸从变性状态复性或形成双螺旋结构时，其260 nm处紫外吸收强度显著降低的现象。这是由于碱基在双链中因碱基堆积和氢键形成而限制了电子跃迁，导致吸光度下降。该效应常用于监测核酸的变性与复性过程。

键专一性｜bond specificity

键专一性指酶仅作用于底物分子中特定类型的化学键，对键两侧的基团没有严格要求，属于相对专一性的一种低层次专一性。

金属-激活酶｜metal-activated enzyme

金属-激活酶是一类需要金属离子才表现活性的酶，其与金属离子结合松散，通常为碱金属或碱土金属离子如Na⁺、K⁺、Mg²⁺、Ca²⁺。与金属酶不同，其结合的金属离子不是酶分子的固有部分，常作为激活剂加入。这类金属离子通过静电作用稳定或屏蔽负电荷等方式参与催化。

金属蛋白酶类｜metalloproteinases

金属蛋白酶类是一类蛋白水解酶，含金属离子（通常是Zn²⁺），通过金属离子活化水分子作为亲核剂攻击肽羰基，形成四面体中间物，从而催化肽键水解。例子包括嗜热菌蛋白酶、羧肽酶A等。

金属离子催化｜metal ion catalysis

金属离子催化是指酶利用金属离子作为辅因子参与催化反应的一种机制。金属离子通常以三种方式发挥作用：结合底物使其正确取向；通过自身氧化态的变化参与氧化还原反应；通过静电作用稳定或屏蔽负电荷。根据与酶蛋白结合的紧密程度，需要金属离子的酶分为金属酶（紧密结合过渡金属离子）和金属-激活酶（松散结合碱金属或碱土金属离子）。

紧张型构象｜tense conformation

紧张型构象（tense conformation，T态）是别构酶亚基的一种不利于结合底物或调节物的构象状态，与松弛型构象（R态）相对。在齐变模型（MWC模型）中，同一酶分子各亚基同步处于T态，且别构抑制剂优先稳定该构象，从而降低酶活性。

竞争性抑制｜competitive inhibition

竞争性抑制（competitive inhibition）是可逆抑制作用的一种，抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性部位，形成可逆的酶-抑制剂（EI）复合物，但EI不能进一步转变为产物，从而降低酶反应速率。其抑制程度取决于底物和抑制剂的相对浓度，可通过增大底物浓度来减弱抑制作用。动力学上，竞争性抑制剂使表观米氏常数（Km’）增大，最大反应速率（Vmax）不变。

绝对专一性｜absolute specificity

绝对专一性是指酶只作用于一种特定底物，而不催化其他任何物质的反应。这种专一性体现了酶对底物结构的严格要求，例如脲酶仅水解尿素，DNA聚合酶I在模板指导下精确合成DNA，错误率极低。具有绝对专一性的酶只识别并转化单一的化合物，是酶结构专一性中最为严格的一类。

Kat单位｜katal

Kat单位(katal)是酶活力的国际单位制(SI)导出单位，定义为在最适条件下每秒催化1摩尔底物转化为产物所需的酶量。它与酶国际单位(U)的换算关系为1 Kat = 6×10⁷ U。该单位以反应速率直接表示酶活力，符合国际纯粹与应用化学联合会(IUPAC)的推荐。

kcat型抑制剂｜kcat-type inhibitor

kcat型抑制剂是一类专一性不可逆抑制剂，其抑制过程依赖酶的催化活性。该类抑制剂先与酶结合形成非共价复合物，随后被酶催化转化为反应性抑制物，再与酶活性部位的必需基团共价结合，导致酶不可逆失活。

KNF模型｜KNF model

KNF模型（KNF model），又称序变模型，是由D. Koshland、G. Nemethyl和D. Filmer于1966年提出的别构调节模型。该模型认为别构蛋白的亚基构象变化以序变方式进行，配体结合诱导个别亚基发生构象改变，进而依次影响相邻亚基，直至所有亚基均转变为相同构象；此过程中存在不同构象态亚基共存的杂合态。该模型可解释负协同效应等别构现象。

立体异构专一性｜stereospecificity

立体异构专一性是指当底物具有立体异构体时，酶只能作用于其中一种的特异识别能力。它是酶普遍具有的重要特性，可分为旋光异构专一性和几何异构专一性。例如，L-氨基酸氧化酶仅催化L-氨基酸氧化，胰蛋白酶只水解由L-氨基酸残基构成的肽键，体现了对底物手性构型的严格选择。

立体专一编号系统｜stereospecific numbering

立体专一编号系统（stereospecific numbering，sn）是用于甘油衍生物立体化学命名的系统，在Fischer投影式中将中央碳（C2）上的羟基画在左侧，然后自上而下对三个碳原子依次编号为C1、C2、C3，据此命名取代产物，例如C3位羟基磷酸化的产物称为sn-甘油-3-磷酸。该系统为手性甘油衍生物提供了明确的构型标示。

连环数｜linking number

连环数(linking number)是描述闭环DNA中两条链相互缠绕总次数的拓扑学参数，为整数常量。它等于双螺旋的圈数(Twist)与超螺旋数(Writhe)之和，决定了DNA的拓扑连接状态，仅在链断裂时才能改变。

连接酶类｜ligases

连接酶类（ligases）是国际系统分类法中第六大类酶（EC 6），催化两个分子通过新共价键连接的反应，通常伴随核苷三磷酸（如ATP）的水解提供能量。

链霉菌枯草杆菌蛋白酶抑制剂｜Streptomyces subtilisin inhibitor

链霉菌枯草杆菌蛋白酶抑制剂是一种由链霉菌属产生的蛋白质类抑制剂，能特异性地与枯草杆菌蛋白酶等丝氨酸蛋白酶紧密结合，形成稳定的非共价或共价复合物，从而阻断酶的催化活性。

裂合酶类｜lyases

裂合酶类是国际酶学委员会分类中的第四大类酶（EC 4），催化底物裂解为两个产物（如 A→B+C）或其逆反应，反应中不涉及水分子参与或氧化还原，属于单向单底物反应。

邻近｜proximity

邻近（proximity）是指在双分子酶促反应中，两个底物分子被束缚在酶分子表面，使之彼此接近的效应。这种效应属于熵因子，底物结合时造成的熵丢失由酶与底物结合释放的结合能补偿，从而使进入过渡态的活化熵减小。邻近使分子间反应转变为类似分子内的反应，导致底物在酶活性部位的有效浓度显著升高，因此反应速率增加。

MWC模型｜MWC model

MWC模型又称齐变模型或协同模型，是1965年由Monod、Wyman和Changuax提出的解释别构蛋白协同性结合的模型。该模型假设所有亚基功能相同且同步处于低亲和力的T态或高亲和力的R态，构象转变以全或无方式同时发生，无TR杂合态存在，且配体结合能改变两种状态的平衡，从而实现正协同效应。

M线｜M line

M线是骨骼肌肌原纤维中位于暗带（A带）中央的横向结构，由肌球蛋白结合蛋白等组成，将粗丝（肌球蛋白丝）的中部固定并维持其规则排列，确保肌丝滑行时粗丝的相对位置稳定。

酶-底物复合物｜enzyme-substrate complex

酶-底物复合物是酶促反应中酶与底物结合形成的中间复合物（ES复合物）。其形成释放结合自由能，补偿底物结合引起的熵减，降低进入过渡态所需的活化熵，从而促进催化反应。该复合物是酶催化机制的关键中间体，其生成与解离直接影响反应速率。

酶-过渡态复合物｜enzyme-transition state complex

酶-过渡态复合物（enzyme-transition state complex）指酶促反应中，酶与底物结合形成的酶-底物复合物（ES）进一步转变而成的瞬时高势能活化复合物，常用ES≠或ES‡表示。它处于反应途径的过渡态，是形成产物前必须经过的关键中间状态，其形成有助于降低反应的活化自由能，从而加速反应。

酶促反应｜enzymatic reaction

酶促反应是由酶作为催化剂驱动的化学反应。其速率受底物浓度、温度、pH等影响，这是酶促反应动力学的研究内容。酶通过降低活化自由能（如利用邻近定向效应与多元催化协同作用）来提高反应速率。按底物分子数可分为单底物、双底物和三底物反应。

酶促反应动力学｜enzyme kinetics

酶促反应动力学是研究酶促反应速率以及影响此速率的各种因素的科学。它既探讨浓度、温度、pH等条件对反应速率的影响，也通过动力学分析揭示酶的作用机制与结构功能关系，为优化反应条件、阐明代谢和药物作用提供依据。

酶促反应机制｜enzymatic reaction mechanism

酶促反应机制是指酶通过其活性部位与底物结合，形成酶-底物复合物，从而降低反应活化自由能、加速反应进行的过程和原理。该机制涉及酶与底物的邻近与定向效应，使底物反应基团正确取向；酶活性部位的催化基团常协同作用，例如通过广义酸碱催化或亲核催化等多元催化方式；活性部位疏水微环境亦有利于增强催化基团与底物的静电作用，共同促成反应速率的大幅提高。

酶单位｜enzyme unit

酶单位是衡量酶活力的度量单位，通常定义为在最适条件下，单位时间内转化一定量底物所需的酶量。例如，片段中将淀粉酶活力单位定义为每小时分解1 g淀粉的酶量。

酶的催化力｜catalytic power of enzyme

酶的催化力是指酶作为生物催化剂表现出的极高催化效率，能够使酶促反应速率比相应的非催化反应提高10⁵∼10¹⁷倍，远高于一般人工催化剂，从而确保生物体内的化学反应在温和的常温、常压和近中性pH条件下高效进行。

酶工程｜enzyme engineering

酶工程是将酶学原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术。主要研究酶的生产、纯化、固定化、酶分子结构的修饰和改造，以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。根据研究和解决问题的手段不同，酶工程可分为化学酶工程和生物酶工程。化学酶工程包括天然酶、化学修饰酶、固定化酶和人工模拟酶等；生物酶工程则侧重于利用基因重组技术生产和设计新酶。

酶活力｜enzyme activity

酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，其大小可用在一定条件下该酶所催化化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。测定酶活力即测定酶促反应的速率，通常以单位时间内底物的减少量或产物的增加量表示，实际测定中一般以产物增加量为准。

酶活性｜enzyme activity

酶活性是指酶催化某一化学反应的能力，其大小可用在一定条件下所催化的反应速率来表示，两者呈线性关系。测定酶活性通常以单位时间内产物的增加量为准，因底物过量时产物从无到有更易准确测定。酶活性受到多种因素调节，如激素、反馈抑制、别构调控等，这是酶区别于一般催化剂的重要特征。

酶联免疫吸附测定｜enzyme-linked immunosorbent assay

酶联免疫吸附测定是一种将抗原抗体特异性反应与酶的高效催化作用结合起来的高灵敏度免疫检测技术。其基本原理是将已知抗原或抗体吸附在固相载体表面，加入待测抗体或抗原与之结合，再通过酶标记的二抗或抗原进行识别，洗涤除去未结合物后，加入底物显色，颜色深浅与待测物含量成正比，从而实现定性或定量分析。

酶偶联分析法｜enzyme-coupled assay

酶偶联分析法是将待测的、无直接光吸收变化的酶反应，与另一个能产生光吸收变化的指示酶反应相偶联，使待测酶产物转化为指示酶的可检测产物，从而通过分光光度法等手段间接测定待测酶活力的方法。该方法常利用NAD§H在340 nm处的特征吸收变化进行连续监测，灵敏度高，操作简便。

酶原｜zymogen

酶原是无活性的酶的前体物质，需经特异性蛋白酶水解或其他激活方式才能转变为有催化活性的酶。其生理意义在于避免酶在合成或贮存部位过早活化而对组织造成损伤，例如消化系统中的胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原等均在胰脏中以酶原形式产生，进入消化道后被激活；凝血系统中的多种凝血因子也以酶原形式存在，通过级联激活参与血液凝固。

糜蛋白酶｜chymotrypsin

糜蛋白酶（chymotrypsin）是一种重要的丝氨酸蛋白酶，在胰腺中以酶原形式合成，经胰蛋白酶激活后发挥水解功能。其专一性裂解芳香族氨基酸（如Phe、Tyr、Trp）羧基侧的肽键。活性中心由His57、Asp102和Ser195构成催化三联体，通过形成共价酰基-酶中间体两步催化肽键水解，属于内肽酶，常用于蛋白质一级结构测序中的肽链裂解。

模拟酶｜mimetic enzyme

模拟酶(mimetic enzyme)又称人工酶，是基于对天然酶结构、功能及催化机制的深入认识，采用有机化学半合成或全合成方法制备的比天然酶简单的非蛋白质分子催化剂。它通过模拟天然酶的活性中心结构，实现类似酶的催化功能。半合成模拟酶将催化基团引入蛋白质等生物分子骨架，全合成模拟酶则依靠设计特定的空间构象和催化基团来专一性地催化化学反应。

内切蛋白酶LysC｜LysC endopeptidase

内切蛋白酶LysC是一种肽链内切酶（内肽酶），专一性识别并切割赖氨酸（Lys）残基羧基侧的肽键。该酶常用于蛋白质测序中，将长的多肽链特异地断裂成以Lys为C末端的小肽段，便于后续Edman降解分析。

内肽酶｜endopeptidase

内肽酶是一类肽链内切酶，属于蛋白酶，能水解肽链内部的肽键。在蛋白质测序中，常利用内肽酶专一性地断裂特定氨基酸残基羧基侧的肽键，将长多肽链裂解成较小的肽段。常用的内肽酶包括胰蛋白酶（作用于Lys或Arg的羧基侧）、胰凝乳蛋白酶（作用于Phe、Trp或Tyr等疏水残基的羧基侧）等，它们作用点少、专一性强，利于序列分析。

能障｜energy barrier

能障又称能量障碍，指化学反应中反应物转变为产物所必须克服的能量障碍，通常以活化能或活化自由能来量度。在过渡态理论中，能障相当于反应物基态与过渡态之间的势能差。酶催化的一个重要特征就是能有效降低反应的能障，从而使反应更易进行。

脲酶｜urease

脲酶是一种具有绝对专一性的酶，只催化尿素水解，对尿素的各种衍生物不起作用。它是蛋白质，其结晶推动了蛋白质三维结构的研究。

凝血酶｜thrombin

凝血酶（thrombin）是血液凝固级联反应中的一种关键丝氨酸蛋白酶，属凝血因子IIa，由其酶原——凝血酶原（因子II）经蛋白水解激活生成。它参与凝血最后的共同途径，催化可溶性纤维蛋白原转变为不溶性纤维蛋白，并可通过自我催化放大凝血信号，促进血凝块迅速形成。

凝血酶原｜prothrombin

凝血酶原(prothrombin)即凝血因子Ⅱ，是血浆中的一种丝氨酸蛋白酶酶原。在血液凝固的最后共同途径中，凝血酶原被激活转变为有活性的凝血酶，参与凝血级联放大反应。

凝血素｜thrombin

凝血酶（thrombin）是凝血系统中一种关键的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（因子Ⅱ）经凝血因子Xa等激活生成。它是血液凝固共同途径的核心成分，负责将可溶性纤维蛋白原转变为不溶性纤维蛋白，促进血凝块形成。凝血酶在级联放大系统中发挥自我催化作用，少量即可迅速触发凝血反应。

凝血噁烷｜thromboxane

凝血噁烷（thromboxane）是一类由花生四烯酸经环氧合酶途径合成的类二十烷酸物质，主要在血小板中生成。其主要功能是促进血小板聚集和血管收缩，在血液凝固和止血过程中起关键作用。

牛脾磷酸二酯酶｜bovine spleen phosphodiesterase

牛脾磷酸二酯酶是一种从牛脾脏中提取的磷酸二酯酶，能够水解磷酸二酯键，通常用于核酸研究中非特异性地降解核酸链。

乒乓反应｜ping-pong reaction

乒乓反应（ping-pong reaction）是双底物酶促反应的一种动力学机制，属于乒乓机制。其反应历程中，酶先与第一个底物结合并释放第一个产物，形成修饰酶中间体，随后第二个底物与修饰酶结合并释放第二个产物，无三元复合物形成。该机制的动力学方程符合式(7-37)，由稳态学说推导得出，双倒数作图呈现一组平行线，可据此与序列机制区分。

葡萄球菌蛋白酶｜staphylococcal protease

葡萄球菌蛋白酶是由葡萄球菌分泌的一类丝氨酸蛋白酶，能特异性识别并切割肽链中谷氨酸残基的羧基侧肽键，常用于蛋白质一级结构分析中的定点水解。

齐变模型｜concerted model

齐变模型（concerted model）又称MWC模型或对称模型，是由J. Monod、J. Wyman和J. P. Changeux于1965年提出的别构酶协同作用模型。该模型认为别构酶的所有亚基在功能上相同，且同一时刻均处于相同的构象状态（T态或R态），构象转变采取同步“全或无”的齐变方式，不允许T态和R态亚基共存的杂合态存在，分子对称性保持不变。别构抑制剂稳定低亲和力的T态，别构激活剂稳定高亲和力的R态，底物结合可促使平衡向R态移动。

前列腺素H2合酶｜prostaglandin H2 synthase

前列腺素H2合酶是催化花生四烯酸转化为前列腺素H2的关键酶，具有环氧合酶和过氧化物酶双重活性，是前列腺素生物合成途径中的限速酶。

前稳态动力学｜pre-steady-state kinetics

前稳态动力学是酶促反应动力学中研究反应达到稳态之前的快速变化过程的分支，通过停流法等技术直接监测酶-底物复合物等中间体的形成与转化，用于解析反应的基元步骤和速率常数。

亲电子催化｜electrophilic catalysis

亲电子催化（electrophilic catalysis）又称亲电子催化，是共价催化的一种类型。在催化过程中，亲电子催化剂能汲取电子并作用于底物的负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，从而降低反应活化能，加速反应进行。

亲和标记｜affinity labeling

亲和标记是利用酶对底物的特殊亲和力，以底物类似物作为亲和标记试剂，专一地与酶活性部位氨基酸残基侧链共价结合，从而对该部位进行修饰标记的方法。此方法可标记活性部位，经水解后分离带标签肽段，用于鉴定活性部位氨基酸残基及一级结构定位，比非特异性化学修饰具有更高的专一性。

亲和标记试剂｜affinity labeling reagent

亲和标记试剂是一类能专一性地与酶活性部位氨基酸残基侧链基团共价结合的化学试剂，其作用机制基于酶对底物的特殊亲和力，故称为亲和标记。利用该试剂修饰酶后，经水解可分离出带有标记的肽段，从而鉴定活性部位的氨基酸残基，用于确定活性部位在酶分子一级结构上的位置，并为X射线晶体结构分析提供资料。

亲核催化｜nucleophilic catalysis

亲核催化，又称共价催化，是酶通过其活性部位的亲核基团（如丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基等）攻击底物分子的亲电中心（如磷酰基、酰基、糖基），迅速形成不稳定的酶-底物共价中间复合物，从而降低反应活化能、加速反应的一种催化机制；该共价中间物随后被水分子或第二种底物攻击，生成最终产物，进行亲核催化的酶大多具有乒乓动力学机制。

RS命名系统｜RS system

RS命名系统，又称Cahn-Ingold-Prelog系统，是一种基于取代基的优先顺序规则来确定手性中心绝对构型的系统，用R或S标识构型。

熔解温度｜melting temperature, Tm

核酸在 260 nm 的吸光度增加到最大值一半时的温度称为 DNA 的熔点, 用 Tm 表示, 它是 DNA 的一个重要的特征常数。

三联体密码｜triplet code

三联体密码是由三个相邻的核苷酸组成的基本遗传单位，规定多肽链中一个氨基酸，是核酸序列决定蛋白质氨基酸序列的核心规则。

熵丢失｜entropy loss

熵丢失是指底物与酶结合形成复合物时，因平动、转动等自由度受限而造成的熵减少。这种热力学上不利的熵减主要源于邻近和定向效应，使底物被束缚在酶表面，分子间反应类似于分子内反应。但底物的熵丢失在进入过渡态前已由酶与底物结合释放的结合能所补偿，同时伴随底物有效浓度升高，从而有利于催化反应进行。

生物催化剂｜biocatalyst

生物催化剂是由生物体产生的具有催化功能的生物大分子，主要包括蛋白质酶、核酶（RNA）和脱氧核酶（DNA）。它们通过降低化学反应的活化能，显著提高反应速率，并对底物和反应类型具有高度专一性。生物催化剂催化的反应通常在常温、常压和接近中性的温和条件下进行。

生物酶工程｜enzyme engineering

生物酶工程是酶工程的一个分支，主要运用基因重组技术对酶基因进行修饰或设计新基因，以生产性能稳定、具有新生物活性或更高催化效率的酶，是酶学原理与基因重组技术相结合的应用技术。

失活作用｜inactivation

失活作用是指酶等生物大分子在某些物理或化学因素（如高温、强酸、强碱、重金属盐、有机磷化合物等）作用下，空间结构破坏或活性部位必需基团被共价修饰，导致其催化活性或生物功能丧失的过程。常见于变性作用和不可逆抑制作用。

双置换反应｜double displacement reaction

双置换反应又称乒乓反应，是酶催化双底物反应的一种动力学机制。该机制中酶先与第一个底物结合并释放第一个产物，形成共价修饰的酶中间体，随后第二个底物与修饰酶结合并释放第二个产物，再生游离酶。反应过程中不形成酶-底物三元复合物，其双倒数动力学图呈现一组平行线，可与序列机制相区分。

水解酶类｜hydrolases

水解酶类（hydrolases）是国际酶学委员会酶分类中的第三大类，催化底物加水分解的反应，如脂肪酶催化脂肪水解为脂肪酸和甘油。许多胞外酶属于水解酶类，它们由细胞产生后分泌到细胞外发挥作用。丝氨酸蛋白酶也属于水解酶类，其催化过程并非直接水解肽键，而是通过形成酰基-酶中间物来完成。

斯维德贝格方程｜Svedberg equation

斯维德贝格方程是超速离心分析中描述颗粒沉降行为的基本方程，用于定义沉降系数 s，其等于颗粒在离心场中的沉降速度与离心加速度之比，即 s = (dr/dt)/(ω²r)，反映了颗粒的分子量、形状和密度等物理化学性质。

酸碱变性｜acid-base denaturation

蛋白质在强酸或强碱条件下发生的变性，导致空间结构破坏和生物活性丧失。变性时分子伸展，内部疏水基团外露，溶解度降低，但在碱性溶液中可因电荷排斥保持溶解。其机制涉及酸碱对蛋白质侧链基团的质子化或去质子化，破坏维持结构的离子键等次级键。

酸碱催化｜acid-base catalysis

酸碱催化是一种通过瞬时向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态、加速反应的催化机制。根据催化物种的不同，可分为专一酸碱催化（仅由H⁺和OH⁻进行）和总酸碱催化（由H⁺、OH⁻及其他质子供体/受体进行）。在生理条件下，因H⁺和OH⁻浓度低，体内酶反应主要依赖总酸碱催化，许多酶的活性部位含有氨基、羧基等可参与总酸碱催化的功能基。

酸碱质子理论｜Bronsted-Lowry acid-base theory

酸碱质子理论由Brönsted和Lowry提出，定义酸为能供给质子的分子或离子（质子供体），碱为能接纳质子的分子或离子（质子受体）。酸失去质子后形成其共轭碱，碱接受质子后形成其共轭酸，它们构成共轭酸碱对。

随机反应｜random reaction

随机反应是双底物酶促反应的一种序列机制，底物可以任意顺序与酶结合形成三元复合物，产物也以任意顺序释放，无严格的先后次序。

羧肽酶｜carboxypeptidase

羧肽酶是一类外肽酶，专一地从肽链C端逐个水解肽键，释放游离氨基酸，常用于蛋白质C端序列测定。在消化系统中，羧肽酶以酶原形式分泌，以避免自身消化，需激活后方具活性。某些羧肽酶（如羧肽酶A）属于金属蛋白酶，含Zn2+，通过活化水分子亲核攻击肽羰基催化水解。

锁钥学说｜lock and key theory

锁钥学说是解释酶催化专一性的经典模型，认为酶活性中心的结构与底物分子的形状和化学基团呈严格互补关系，如同钥匙插入锁中一样精确匹配，从而确保酶对底物的高度选择性。该学说强调酶与底物结合的刚性互补，可解释酶的绝对专一性和立体异构专一性。

胎儿型同工酶｜fetal-type isozyme

胎儿型同工酶是指某些同工酶在个体发育的胎儿阶段特异性表达的一种分子形式，出生后其表达水平下降或被成人型同工酶取代。这类同工酶可作为组织发育阶段的标志物，并在某些肿瘤等病理状态下重新出现。

肽基转移酶中心｜peptidyl transferase center

肽基转移酶中心是核糖体大亚基上负责催化肽键形成的活性部位。曾认为该酶活性由核糖体蛋白承担，但后来证明大肠杆菌23S rRNA即可催化肽键形成，表明该中心本质是一种核酶。

弹性蛋白酶｜elastase

弹性蛋白酶是一种由胰脏分泌的消化性丝氨酸蛋白酶，以酶原形式存在，经胰蛋白酶激活后发挥水解活性。其作用机制与胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶相似，但底物专一性不同，主要裂解小的中性氨基酸残基羰基侧的肽键。

碳酸酐酶｜carbonic anhydrase

碳酸酐酶是一种催化二氧化碳可逆水合反应的含锌金属酶。该酶分子量约30 kDa，活性中心含有一个必需的锌离子，与三个组氨酸残基的咪唑环及一个水分子（或羟基）配位。锌离子可显著降低结合水的pKa，促进其去质子化生成亲核性更强的锌结合羟基离子，进而攻击二氧化碳形成碳酸氢根；同时，酶分子中存在质子梭机制以加速活性中心的再生。碳酸酐酶在红细胞中参与二氧化碳的转运，是体内重要的代谢酶之一。

糖肽转肽酶｜glycopeptide transpeptidase

糖肽转肽酶是一种参与细菌细胞壁肽聚糖合成的酶，它催化肽聚糖链中短肽之间的交联反应，以形成稳定的网状结构。青霉素是该酶的不可逆抑制剂，通过共价结合其活性位点而阻断转肽作用，最终导致细菌细胞壁缺损而死亡。

糖原磷酸化酶｜glycogen phosphorylase

糖原磷酸化酶是糖原分解代谢中的关键调节酶，其活性受共价修饰调节。该酶以两种形式存在：无活性的磷酸化酶b和有活性的磷酸化酶a，磷酸化酶激酶催化磷酸化酶b磷酸化转变为磷酸化酶a，从而增强糖原分解。

天冬氨酸｜aspartic acid

天冬氨酸是一种常见的蛋白质性氨基酸，属于酸性氨基酸，其侧链含有一个羧基，在生理pH条件下通常带负电荷。在酶的活性部位，天冬氨酸残基可作为广义酸或广义碱参与催化反应，例如在天冬氨酸蛋白酶中，两个天冬氨酸残基构成催化二联体，协同促进水解反应。

天冬氨酸氨基转移酶｜aspartate aminotransferase

天冬氨酸氨基转移酶（aspartate aminotransferase）是催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间氨基转移的酶，生成草酰乙酸和谷氨酸，属转移酶类。该酶以磷酸吡哆醛为辅酶，在氨基酸代谢和尿素循环中起关键作用。临床上常用于评估肝功能，是肝细胞损伤的标志物之一。

天冬氨酸蛋白酶｜aspartic protease

天冬氨酸蛋白酶是一类活性部位由两个天冬氨酸残基构成的蛋白水解酶。其多肽链折叠成两个相似结构域，活性部位位于两结构域间的深裂缝中，两个催化天冬氨酸（如胃蛋白酶中的Asp32和Asp215）形成“催化二联体”。催化时，一个天冬氨酸作为广义碱活化水分子，另一个作为广义酸极化底物肽羰基，水分子对羰基碳进行亲核攻击，形成四面体中间物（酰胺水合物），并不形成共价中间物。此类酶参与消化（胃蛋白酶、凝乳酶）、溶酶体蛋白降解（组织蛋白酶D和E）和血压调节（肾素）等过程，HIV-1蛋白酶也是一种天冬氨酸蛋白酶。

脱辅酶｜apoenzyme

脱辅酶(apoenzyme)是结合酶中除去辅因子(如辅酶、辅基或金属离子)后剩余的蛋白质部分,单独存在时无催化活性,需与相应的辅因子结合形成全酶后才具有活性。

脱磷酸化｜dephosphorylation

脱磷酸化是由蛋白磷酸酶催化的水解反应，将磷酸化蛋白质上的磷酸基团去除，是蛋白质磷酸化的逆过程。它是生物体内普遍的共价修饰调节方式，参与代谢调控、细胞增殖、基因表达等多种生理过程，在细胞信号转导中至关重要。该过程可在短时间内完成，满足生理调速需求，并与磷酸化协同实现级联放大效应。

脱氧核糖核酸酶｜deoxyribonuclease

脱氧核糖核酸酶是一类催化脱氧核糖核酸（DNA）水解的酶，能断裂DNA中的磷酸二酯键，使长链DNA降解为较小的片段或核苷酸，在核酸代谢与分子生物学研究中具重要作用。

VS核酶｜VS ribozyme

VS核酶是一种具有催化功能的RNA分子，来源于某些病毒或类病毒，能够进行自我剪切反应，属于小核酶家族，其催化活性依赖于特定的二级和三级结构，常需金属离子参与。

外在途径｜extrinsic pathway

外在途径是血液凝固的一条快速启动途径，由创伤组织释放的组织因子（因子III）与因子VII相互作用而引发，可在数秒钟内生成少量凝血酶，通过凝血酶的自我催化作用促进凝血和止血。

胃蛋白酶原｜pepsinogen

胃蛋白酶原是由胃壁细胞分泌的胃蛋白酶的无活性前体，相对分子质量约为38.9×10³，由392个氨基酸残基组成。它属于天冬氨酸蛋白酶家族，经激活转变为胃蛋白酶后，参与食物蛋白质的水解消化。

温度系数｜temperature coefficient

温度系数（temperature coefficient）常用Q10表示，指反应温度升高10°C时，反应速率与原来反应速率之比。它反映反应速率对温度变化的敏感性，Q10值与活化能成正比。酶促反应的Q10通常为1.4~2.0，低于一般催化反应，因为酶降低了活化能。

稳态｜homeostasis

稳态是指在酶促反应进行一段时间后，酶-底物复合物ES的生成速率与分解速率相等，其浓度保持恒定的动力学状态。此时尽管底物和产物浓度不断变化，但ES的净变化率为零。这一概念是Briggs-Haldane修正米氏方程的推导基础，用于替代快速平衡模型的假设。

稳态模型｜steady-state model

稳态模型是Briggs和Haldane为修正米氏方程而提出的一种酶促反应动力学模型，其核心假设是反应进行一段时间后，酶-底物复合物ES的浓度达到稳态，即ES的生成速率等于分解速率，浓度保持恒定，数学上表示为d[ES]/dt = 0。该模型适用于当ES形成后迅速转变为产物（即k₂远大于k₋₁）而不满足快速平衡条件的情况。

狭义酸碱催化｜specific acid-base catalysis

狭义酸碱催化是指在水溶液中仅由高反应性的质子（H⁺）和氢氧离子（OH⁻）通过瞬时提供或接受质子以稳定过渡态、加速反应的催化机制。其表观速率常数仅依赖于溶液的pH，而不受缓冲液浓度的影响，因此又称专一的酸碱催化。

下颚腺蛋白酶｜submaxillary gland protease

下颚腺蛋白酶是来源于小鼠下颚腺的一种蛋白水解酶，专一性极强，仅识别并水解多肽链中精氨酸残基羧基侧的肽键。该酶在蛋白质序列分析中常用作工具酶，用于将长肽链定点断裂为特定碎片。

纤溶酶｜plasmin

纤溶酶(plasmin)是一种丝氨酸蛋白酶，能特异性裂解血凝块中的纤维蛋白多聚体，从而溶解血栓，在纤维蛋白溶解系统中发挥关键作用。

纤溶酶原｜plasminogen

纤溶酶原(plasminogen)是纤溶酶的无活性酶原形式，在体内经特异性激活后可转变为有活性的纤溶酶，后者能裂解血凝块中的纤维蛋白多聚体，参与纤维蛋白溶解过程。

纤溶酶原激活剂｜plasminogen activator

纤溶酶原激活剂是一类能将纤溶酶原转化为活性纤溶酶的丝氨酸蛋白酶，在纤维蛋白溶解系统中起关键作用，通过水解纤溶酶原特定肽键，产生活性纤溶酶以降解血栓中的纤维蛋白。

纤溶系统｜fibrinolytic system

纤溶系统是体内负责溶解纤维蛋白凝块、防止血栓形成并维持血管通畅的酶促系统，核心成分为纤溶酶原，经激活物作用转变为有活性的纤溶酶，后者降解纤维蛋白并参与组织修复与重塑。

酰化作用｜acylation

酰化作用是指将酰基引入有机化合物分子的反应。在氨基酸化学中，α-氨基可被酰氯或酸酐等酰化剂酰化，常用于肽合成中的氨基保护。在酶学中，如丝氨酸蛋白酶催化底物水解时，底物的酰基与酶活性位点丝氨酸共价结合形成酰基-酶中间物，此步骤即为酰化作用，是催化循环的关键阶段。

相对活力百分数｜relative activity percentage

相对活力百分数是指在有抑制剂存在时，酶促反应速率（v_i）与无抑制剂时的反应速率（v_0）之比乘以100%，即 a% = (v_i / v_0) × 100%，用以表示酶被抑制后残余活力的百分比，与抑制百分数互补。

相对活力分数｜relative activity fraction

相对活力分数是指在酶抑制实验中，加入抑制剂后的反应速率（vi）与无抑制剂时的反应速率（v0）之比，通常用a表示。它与抑制百分数（i%）的关系为：i% = (1 - a) × 100%。相对活力分数反映酶在抑制条件下剩余催化能力的比例。

相对专一性｜relative specificity

相对专一性是指酶可以作用于一类结构相近的底物，而非仅限于单一底物。这类酶对底物分子中键两端的基团要求程度不同，对其中一个基团要求严格，对另一个基团要求较为宽松，因此也称为族专一性或基团专一性。

协同模型｜concerted model

协同模型（concerted model），亦称MWC模型或齐变模型，是1965年由Monod、Wyman和Changuax提出的描述多亚基蛋白质协同性结合机制的模型。该模型假设蛋白质各亚基功能相同，所有亚基始终处于相同的构象状态，要么全部是低亲和力的T态（紧张态），要么全部是高亲和力的R态（松弛态），这两种构象态处于平衡。配体结合时，构象转变在所有亚基上同时发生，即“全或无”的齐变，不允许T态和R态亚基同时存在于同一分子中的杂合态存在。

协同指数｜cooperativity index

协同指数是反映别构酶或配体结合过程中协同效应强弱的定量指标，常用Hill系数（n_H）表示。当n_H大于1时表现为正协同性，即底物或配体的结合促进后续分子的结合；n_H等于1时无协同效应；n_H小于1时则为负协同性。该指数通过分析结合曲线或动力学数据获得，用于表征别构酶活性调节的灵敏度。

信使依赖性蛋白激酶｜second messenger-dependent protein kinase

信使依赖性蛋白激酶是一类需要第二信使或其他调节物（如环核苷酸、Ca²⁺/磷脂、激素或生长因子）结合才能被激活的蛋白激酶，根据是否有调节物而与不需信使的非信使依赖性蛋白激酶相区别。其主要包括胞内信使依赖性蛋白激酶（如cAMP依赖性蛋白激酶PKA、cGMP依赖性蛋白激酶PKG、Ca²⁺/磷脂依赖性蛋白激酶PKC）和激素或生长因子依赖性蛋白激酶（如表皮生长因子依赖性蛋白激酶、胰岛素受体等）。

胸苷酸合酶｜thymidylate synthase

胸苷酸合酶（thymidylate synthase）是催化脱氧尿苷酸（dUMP）甲基化生成脱氧胸苷酸（dTMP）的酶，在DNA合成中提供胸腺嘧啶核苷酸。该酶在结构上属于α+β蛋白质，其β折叠和α螺旋分别聚集在不同区域。

序变模型｜sequential model

序变模型（sequential model，也称KNF模型）是解释别构酶协同性配体结合的模型之一，由D. Koshland、G. Nemethyl和D. Filmer于1966年提出。该模型认为配体结合后亚基构象变化以序变方式进行：一个配体与亚基结合诱导该亚基发生构象改变，进而导致相邻亚基发生同样变化，依次传递，直至所有亚基最终处于相同构象。这与齐变模型不同，不要求所有亚基同时发生构象转变。

序列反应｜sequential reaction

序列反应是酶促多底物反应的一种动力学机制，指所有底物均需结合到酶上形成三元复合物（如AEB）后，才能进行反应并有序释放产物，底物结合与产物释放具有严格的顺序性，产物不能在底物完全结合前释放，根据顺序特点可进一步分为有序反应等类型。

旋光异构专一性｜optical isomer specificity

旋光异构专一性是立体异构专一性的一种，指当底物存在旋光异构体时，酶仅能作用于其中的一种构型，而对另一种无催化活性。例如L-氨基酸氧化酶只催化L-氨基酸氧化，不作用于D-氨基酸；胰蛋白酶只水解L-氨基酸残基构成的肽键；β-葡糖氧化酶仅氧化β-D-葡萄糖。该专一性体现了酶对底物手性构型的严格识别能力。

血凝块｜blood clot

血凝块是血液凝固过程中由交联的血纤蛋白形成的不溶性凝块。在凝血级联反应末期，凝血酶将可溶性血纤蛋白原转变为血纤蛋白单体，随后在凝血因子XIIIa（血纤蛋白稳定因子）催化下通过共价交联形成稳定的血凝块。血凝块能封堵受损血管伤口，阻止继续出血，是机体止血的重要结构。

血栓｜thrombus

血栓是血管损伤时血小板黏聚形成的栓塞，堵塞伤口以减少血液流失；后续通过凝血因子的级联激活反应，纤维蛋白等加固凝块，最终形成坚固的血凝块，起到止血作用。

血小板第三因子｜platelet factor 3

血小板第三因子是血小板质膜上的一种磷脂成分，在血液凝固过程中提供带负电荷的催化表面，参与凝血因子复合物的组装，促进凝血酶原激活物的形成，从而加速凝血反应。

胰蛋白酶原｜trypsinogen

胰蛋白酶原是胰蛋白酶的无活性前体形式，在胰脏中以酶原状态合成和储存，可避免对胰腺组织的自身消化。其激活过程需要经过特定的蛋白酶水解，转变为有活性的胰蛋白酶，后者进而可激活其他消化酶原。胰脏内存在胰蛋白酶抑制剂，以防止其提前活化，确保生理安全。

胰凝乳蛋白酶原｜chymotrypsinogen

胰凝乳蛋白酶原是一种消化酶的无活性前体，属于丝氨酸蛋白酶家族，在胰脏中产生。它是由245个氨基酸组成的单肽链蛋白质，含有5对二硫键。该酶原必须通过胰蛋白酶的特异性裂解才能活化为有活性的胰凝乳蛋白酶，从而防止在胰脏内提早激活导致组织损伤。激活后的胰凝乳蛋白酶选择性地水解芳香族氨基酸（如苯丙氨酸和酪氨酸）羰基侧的肽键。

原弹性蛋白｜tropoelastin

原弹性蛋白是弹性蛋白的可溶性前体蛋白质，由成纤维细胞等合成后分泌到细胞外基质，通过交联形成不溶性的弹性蛋白，赋予组织弹性。

乙酰胆碱｜acetylcholine

乙酰胆碱（acetylcholine）是由胆碱乙酰化形成的季铵酯类化合物，化学式为(CH3)3N+CH2CH2OCOCH3，是一种重要的神经递质。在神经冲动传导中，它由突触前神经元释放，扩散至突触后膜与烟碱样或毒蕈碱样乙酰胆碱受体结合，引起受体构象变化，打开离子通道，允许Na+、Ca2+和K+等阳离子通过，导致突触后膜去极化，从而传递信号或触发肌肉收缩。乙酰胆碱可被乙酰胆碱酯酶水解为乙酸和胆碱而终止作用，若该酶被抑制则乙酰胆碱积累会导致神经系统过度兴奋。

原始型同工酶｜primitive isozyme

原始型同工酶是指在进化上起源较早的同工酶类型，催化相同的化学反应，但其酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质存在差异，反映了酶在进化早期的功能分化与结构保守性。

异构酶类｜isomerases

异构酶类(isomerases)是催化同分异构体相互转变的酶，属于国际系统分类法中的第五大类，编号为EC 5。此类酶催化的反应通常是单底物反应，如A ⇌ B，即分子内部基团或原子重排形成异构体。在生物体内，异构酶还参与蛋白质折叠等过程。

异头效应｜anomeric effect

异头效应是指在糖的环状结构中，环内氧原子的孤对电子与异头碳上电负性取代基的σ*反键轨道发生超共轭作用，使取代基倾向于占据轴向位置而非平伏位置的立体电子效应，该效应影响α-和β-异头物的相对稳定性。

抑制百分数｜percent inhibition

抑制百分数又称抑制率，是表示抑制剂对酶促反应抑制程度的参数。其计算公式为 i% = (1 - v_i/v_0) × 100%，其中 v_i 为有抑制剂时的反应速度，v_0 为无抑制剂时的反应速度。该指标反映了在抑制剂作用下酶活性下降的相对百分比，是酶抑制研究中常用的抑制程度表示方法。

抑制分数｜inhibition fraction

抑制分数是表示抑制剂对酶活力抑制程度的定量指标，定义为1减去有抑制剂时的反应速率与无抑制剂时的反应速率之比，即 a = 1 - vi/v0。该数值反映了酶活力被抑制的比例，其百分数形式即为通常所称的抑制率。

抑制剂｜inhibitor

抑制剂是指能使酶活力降低或丧失的物质。按抑制剂与酶结合的方式及作用特点，可分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类：不可逆抑制剂以共价键与酶的必需基团结合，导致酶永久失活，且不能用透析、超滤等物理方法除去；可逆抑制剂则以非共价键与酶结合，引起酶活力暂时性降低或丧失，可通过物理方法除去而恢复酶活力，又可细分为竞争性、非竞争性、反竞争性和混合型等类型。

抑制作用｜inhibition

抑制作用是指抑制剂与酶结合导致酶活力降低或丧失的作用。根据抑制剂与酶结合方式及可逆性，分为不可逆抑制和可逆抑制：不可逆抑制中抑制剂与酶必需基团以共价键结合，无法用物理方法复活；可逆抑制中抑制剂以非共价键结合，可用物理方法除去而使酶复活。抑制程度常用抑制百分数i%=(1-vi/v0)×100%表示。

质子传递｜proton transfer

质子传递是指酸（质子供体）将质子转移给碱（质子受体）的过程，遵循Brönsted-Lowry酸碱质子理论。在酶催化中，如碳酸酐酶通过质子梭机制加速从锌结合水分子向缓冲剂的质子转移，从而促进酶活性形式迅速再生。

有序反应｜ordered reaction

有序反应是双底物双产物酶促反应的一种序列机制，写作Ordered Bi Bi。底物结合与产物释放严格按顺序进行：先导底物A首先与酶结合，随后底物B才能结合，形成AEB三元复合物；经过反应生成PEQ后，产物P和Q按特定顺序释放，其中Q是A的对应产物，最后离开酶。

正协同效应｜positive cooperativity

正协同效应（positive cooperativity）是指别构酶在结合一分子底物后，酶的构象发生改变，从而大大增加对后续底物分子的亲和性，促进后续分子与酶结合的现象。具有正协同效应的酶称为具有正协同效应的别构酶，其动力学曲线呈S形而非典型的双曲线。

专一的酸碱催化｜specific acid-base catalysis

专一的酸碱催化（specific acid-base catalysis）又称狭义酸碱催化，是指在水溶液中仅通过高反应性的质子（H⁺）和氢氧根离子（OH⁻）提供或接受质子以稳定过渡态、加速反应的催化机制。其表观速率常数只依赖于溶液的pH，而不受缓冲液浓度的影响。在生理条件下，由于H⁺和OH⁻浓度很低，该催化作用相对次要，体内酶反应更常涉及总酸碱催化。

专一性｜specificity

专一性是指酶对底物和催化的反应具有严格的选择性。这种选择性体现在酶通常只能作用于一种或一类结构相似的物质。酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性，前者可分为只作用于一种底物的绝对专一性和可作用于一类结构相近底物的相对专一性，后者则要求酶仅作用于具有特定立体构型的底物。

专一性常数｜specificity constant

专一性常数（specificity constant）又称kcat/Km，是衡量酶催化效率的参数，综合反映了酶对底物的亲和力与催化能力。该值为催化常数（kcat）与米氏常数（Km）的比值，数值越大表明酶对某底物的催化效率越高。专一性常数常用于比较同一种酶对不同底物的选择性或不同酶对同一底物的催化性能。

转出酶｜exportin

exportin是一类核转运受体，负责将带有核输出信号的蛋白质等大分子从细胞核转运至细胞质。它识别货物蛋白，并与RanGTP结合形成复合物，通过核孔复合体进行核输出，之后在胞质侧通过GTP水解使复合物解离，完成转运循环。

转换数｜turnover number

转换数又称催化常数，是指每个酶分子在单位时间内催化底物转变为产物的分子数，通常在酶被底物饱和时测定，反映了酶的最大催化效率。

总酸碱催化｜general acid-base catalysis

总酸碱催化（general acid-base catalysis）又称广义酸碱催化，指通过H⁺与OH⁻以及能提供H⁺或OH⁻的供体（如氨基酸侧链功能基）瞬时提供或接受质子以稳定过渡态，从而加速反应的催化机制。其表观速率常数不仅依赖溶液pH，还与缓冲液浓度成正比；在生理条件下，由于H⁺和OH⁻浓度甚低，总酸碱催化是体内酶反应的主要酸碱催化方式，许多酶的活性部位含有氨基、羧基、巯基、羟基、酚羟基等参与此催化作用的功能基。

转羧基酶｜transcarboxylase

转羧基酶(transcarboxylase)是一种催化羧基从一个化合物转移到另一个化合物的转移酶。它属于转移酶类，在代谢过程中参与羧基的可逆转移。其作用机制通常涉及辅因子，但具体辅酶需求未在片段中描述。

自磷酸化｜autophosphorylation

自磷酸化是指蛋白激酶催化自身氨基酸残基发生磷酸化修饰的过程，常见于受体型蛋白激酶激活后，可调节自身活性或为下游信号蛋白提供结合位点。

族专一性｜group specificity

族专一性(group specificity)是酶相对专一性的一种类型，指酶在作用于底物时对化学键两端的基团要求程度不同：仅严格要求其中一个基团，而对另一个基团要求不严格。这种专一性允许酶催化一类具有特定关键基团的结构相近底物。

组织型纤溶酶原激活剂｜tissue plasminogen activator

组织型纤溶酶原激活剂(tissue plasminogen activator, tPA)是一种主要由血管内皮细胞合成的丝氨酸蛋白酶，能特异性地将纤溶酶原激活为纤溶酶，从而启动纤维蛋白溶解过程。其激活依赖于纤维蛋白的结合，这使纤溶酶的产生局限于血栓部位，增强溶栓特异性。tPA在体内负责维持血管通畅，临床上用作溶栓药物治疗急性心肌梗死等血栓性疾病。

最适pH｜optimum pH

最适pH是指酶促反应速率最大时的环境pH值。此时酶活性中心相关基团的解离状态最有利于底物结合与催化，酶与底物的亲和力及催化效率达最优。最适pH并非酶的特征常数，受底物、缓冲液等因素影响。

转移自由能｜transfer free energy

转移自由能是指一个分子或基团从一种溶剂环境转移到另一种溶剂环境时的标准自由能变化，常用于定量描述疏水效应，如非极性侧链从水相转移到非极性相时的热力学倾向。

最适温度｜optimum temperature

最适温度是指在一定反应时间内，酶促反应速率达到最大时的温度。酶的最适温度并非固定值，而是受反应时间的影响，通常表现为随反应时间延长而降低。