蛋白质

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蛋白质（protein）·

由人手生成

通论·

元素组成与分类·

  • 组成元素 C、H、O、N、S以及P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se等
    蛋白质平均含氮量为16%，是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据。
    此外还有双缩脲法、Lowry法、紫外吸收法、考马氏亮蓝法。

  • 分类
    • 按分子形状分类
      • 球状蛋白质
        • 全α结构蛋白质
        • αβ结构蛋白质

          单饶平行β桶/双饶平行β片

        • 全β结构蛋白质
        • 富金属或二硫键蛋白质
      • 纤维状蛋白质

        与多肽有规律的二级结构有关，是动物体支架和外保护成分。

    • 按组分分类
    • 按功能分类
      • 活性蛋白质

        酶、转运蛋白等

      • 非活性蛋白质

        硬蛋白、角蛋白等


蛋白质分子的形状和大小及性质·

  • 形状
    • 纤维状蛋白

      多数不溶于水和稀盐酸

    • 球状蛋白

      可溶

    • 膜蛋白

      不溶于水，可溶于去污剂


  • 大小（测定）

    分子量一般在6000-106u
    一般将胰岛素视为最小的蛋白质


  • 酸碱性

    蛋白质是具有两性解离性质的化合物。溶液pH越低，碱性基团解离度越大，反之。一些基团的pKa

    • 等电点（与氨基酸类似）
    • 等离子点

      指在纯水溶液中，蛋白质溶液的等电点。


  • 胶体性质

    蛋白质溶液是胶体溶液，其表面存在大量极性基团，亲水性强。稳定是因为双电层，水化层。

    • 沉淀

      双电层，水化层失效，胶体溶液失去稳定性，絮结沉淀。

      • 盐析法

        蛋白质脱去水化层。不会使蛋白质变性。
        盐溶：在低浓度盐溶液中，蛋白质溶解度增加。

      • 加热变性沉淀

        蛋白质疏水基外露，损坏水化层。

      • 有机溶剂沉淀法

        脱去水化层及降低介电系数，增加带电质点间的相互作用。条件：低温操作，缩短时间。

      • 重金属盐沉淀法

        重金属盐与蛋白质形成复合物。

      • 生物碱与某些酸

  • 变性与复性

    变性：在理化（射线、超声波、震荡等）作用下，空间结构遭破坏，丧失生物活性。
    复性：某些蛋白质的变性是可逆的。

    • 旋光值改变
    • 特性粘度增加
    • 溶解度下降
    • 扩散系数降低
    • 结晶能力丧失
    • 易于消化

共价结构·

肽和肽键·

  • 肽（peptide）

    由氨基酸的线性聚合物，肽链。具有方向性，氨基端为N端，羧基端为C端。
    一般不多于12个残基的肽依次称为1~ 12肽，12~ 20称为寡肽，20+称为多肽。

    • 肽基C、O、N原子间共振相互作用

      由于N原子存在一个孤电子对，其离域可能与羰基碳电子轨道重叠从而形成C=N，也可能与C、O形成离域共价键，还可能不参与成键。

      • 结果
        • 产生键的平均化（1.25、1.45，平均后1.33nm）
        • 形成酰胺基或肽基平面
        • 限制肽键的自由旋转
        • 肽链呈反式构型
    • 物理性质
      • 肽是离子晶体，熔点较高
    • 化学性质
      • 至少有一个游离的氨基和羧基，是两性化合物
      • 至少有二级解离
      • 化学反应
        • 双缩脲反应（双肽键）与碱性硫酸铜溶液反应，产生紫红色化合物。

  • 肽键（peptide bond）

    氨基酸的基本连接方式。


结构与功能·

结构层次·

  • 一般研究构象方法

    • X射线衍射法
    • NMR法
    • CD法
    • 荧光偏振
    • 拉曼光谱
    • STM

  • 维持三维结构的作用力弱的相互作用（非共价力）

    • 氢键
    • 盐键
    • 二硫键
    • 疏水作用
    • 范德华力

  • 多肽主链折叠的空间限制

    • 构象角

      两个相邻酰胺平面能以共同的碳（Cα）定点旋转，实际酰胺平面与不考虑其他相互作用状态下酰胺平面旋转所成二面角称为构象角。其中Cα相连N原子所构酰胺平面的构象角为φ，Cα相连C原子所构酰胺平面的构象角为ψ。

    • ramachandran构象图

      以φ、ψ为坐标轴，将所有可能出现的构象情况绘制出来。

一级结构·

蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序

测定方法：

  • 片段重叠法（分子太大，无法直接测序）
    • 测定蛋白质分子的多肽链数目
    • 分离蛋白质的多肽链，断开多肽链内的二硫键
      • 二硫键断裂

        加巯基乙醇

      • 通过对角线电泳确定二硫键的位置

        原理：降解蛋白质。先电泳一次，可得各片段的带电情况。特异性改变巯基的电荷，往垂直于第一次的方向上再电泳一次。通过对比可得巯基所在片段。

    • 氨基酸组分分析

      常在酸水解后，分离，测定各氨基酸的含量。

    • 拆分鉴定多肽链N-末端氨基酸残基
      • sanger法

        2,4-二硝基氟苯与氨基反应形成DNP多肽，加酸使肽键裂解，随后进行分离鉴定DNP氨基酸。

      • DNS法

        和sanger法类似，但是使用DNS进行反应。效果比sanger法好。

      • Edman法

        使用苯异硫氰酸酯，弱碱环境反应形成PTC多肽，在酸性条件下只会使N端残基的肽键裂解，生成噻唑啉酮苯胺衍生物，变为PTC氨基酸，环化生成PTH氨基酸。分离鉴定PTH氨基酸。

      • 胺肽酶法

        从N端开始依次水解肽键，常用Leu amino peptidase（LAP）。常见封闭：乙酰化、焦谷氨酰环化等

    • 拆分鉴定多肽链C-末端氨基酸残基
      • 肼解法

        无水条件下，NH2NH2与蛋白质共热，使肽键降解，生成C-末端氨基酸和氨基酸酰肼。加苯甲醛与之反应生成二苯基衍生物，加水沉淀，分离上层清液。

      • 还原法
      • 羧肽酶法

        羧肽酶A：Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基
        羧肽酶B：仅Arg、Lys
        羧肽酶C：羟脯氨酸除外的氨基酸残基
        羧肽酶Y：所有的氨基酸残基

    • 多肽链裂解
      • 酶法裂解

        胰蛋白酶（主要切Arg、Lys羧基端肽链）、糜蛋白酶（Phe、Tyr、Trp等）、胃蛋白酶（疏水aa）、弹性蛋白酶（脂肪族aa）

      • 化学裂解
    • 分析每一条小肽链的氨基酸组成

      质谱法

    • 通过片段重叠法把小肽链拼回去

      通过不同的切割手段获取不同的小肽键序列，对比重叠的片段进行拼接。

  • 氨基酸顺序直测法

二级结构·

为蛋白质结构的构象单元。是蛋白质多肽链主链的不同区段，通过相互作用（氢键），会沿某一主轴盘旋、折叠而形成局部的规则构象。

  • 螺旋（helix）
    • 【H】α折叠
      • 右螺旋（L-aa），螺距0.54nm，每3.6个AA残基升一圈
      • 所有R基侧链都向外
      • 每个氨基酸残基的N-H与前面第三个残基的O=C形成氢键，其取向平行于螺旋轴。肽链上所有肽键参与成氢键。
      • Pro和Gly基本不成螺旋
    • 【G】3-10_helix
    • 【I】π-helix
  • β折叠（β-sheet）
    • 【E】β折片（β-strand）平行排列而成

      两条或多条伸展的多肽链，形成C=O···H-N，成锯齿状片层结构。即为β折片。

    • 【B】reside_in_isolated_β-bridge
  • β转角

    肽链大于90°的转角

    • 【S】hydrogen_bonded_turn
    • 【T】bend
  • 无规卷曲（coil）

超二级结构·

若干相邻的二级结构彼此作用组合而成的规则可辨组合体。是三级结构的构象单元。

  • 类型
    • α α
    • βαβ
    • β β
    • rossman折叠
    • β曲折
    • 希腊钥匙拓扑结构

三级结构（以球状蛋白为例）·

通过侧链基团相互作用，形成次级键，使二级结构相互配置，进一步卷曲折叠，形成特定构象。特定构象使原来肽链所有的原子在空间中重新排布。

  • 结构域

    对于较大的蛋白质分子或亚基，一般是由两个及以上结构域缔合而成。结构域是有着二级或超二级结构的多肽链形成的三维实体。
    结构域与结构域之间存在间隙，可以运动。

    • 结构单位
    • 功能单位
    • 折叠单位

  • 特征
    • 含多种二级结构
    • 有明显的结构层次
    • 分子表面活性部位
    • 疏水区折叠到内部

  • 蛋白质的折叠

  • 氨基酸序列决定了蛋白质的三级结构

  • 体内蛋白质的折叠有异构酶和分子伴侣参与

    • 异构酶

      PDI催化二硫键正确配对，二硫键对稳定正确折叠起重要作用

    • 分子伴侣

      是一类蛋白质。通过与部分折叠或不正确折叠的多肽结合，可以简化正确折叠途径并提供折叠微环境。

      • Hsp70家族

        与伸展多肽疏水区结合，防止肽链不正确折叠；关闭以伸展状态跨膜运输的多肽的折叠。

      • Hsp60家族

        帮助许多不能自发折叠的蛋白质折叠。


  • 热力学与动力学

    $ \Delta G = \Delta H - T\Delta S $

    • 蛋白质折叠的方向是向自由能最低的方向

四级结构·

寡聚蛋白质各亚基按一定排布方式缔合而成的蛋白质结构。

  • 亚基（单体）

    四级结构蛋白质中的每个球状蛋白质。

    一般球状三级结构只含一条多肽链，也有二条及以上通过二硫键连接的肽链组成。

    • 一个亚基组成的蛋白质称为单体蛋白质。
    • 两个及以上亚基组成的蛋白质称为多亚基蛋白质/多聚蛋白质/寡聚蛋白质。
      • 单一类型的亚基组成的蛋白质称为同多聚蛋白质。
      • 几种类型的亚基组成的蛋白质称为杂多聚蛋白质。
    • 对称的寡聚蛋白质可视为由两个及以上不对称的相同结构组成。相同结构叫原体。

      对称轴是对称寡聚蛋白质中唯一的对称元素。
      使蛋白质复原的最小旋转角为α，有2π/α=n，n为重，对应旋转轴称为n-重轴。

  • 维系作用力

    • 范德华力
    • 疏水键
    • 氢键
    • 离子键

  • 特点

    • 增强结构稳定性
    • 提高遗传效率和经济性
    • 使催化剂基团汇集
    • 具有协同性和别构效应

结构与功能的多样性·

序列的多样性决定了结构的多样性导致功能的多样性

  • 主要功能
    • 催化
    • 调节
    • 转运
    • 储存
    • 运动
    • 结构
    • 支架
    • 攻防
    • 特殊

结构与功能的关系·

  • 同源蛋白质

    不同物种间执行相似或相同功能的蛋白质。它们的序列具有明显的相似性，即序列同源性。
    相同的残基称为不变残基，不同的残基称为可变残基。

以肌红蛋白与血红蛋白为例

肌红蛋白Mb储氧，血红蛋白Hb运氧


  • Hp

    多聚蛋白质。

    • 正协同性同促效应

      血红蛋白中结合了O2用亚基可以增加其他未结合O2的亚基对O2的亲和力。（T构象->R构象）

    • 2,3-二磷酸甘油酸 降低 Hb对O2的亲和力
    • bohr效应

      指pH对血红蛋白氧亲和力的影响（H+/CO2促进O2的释放）

    • 血红蛋白在不同年龄的变化

      血红蛋白在不同年龄


  • Mb

    单体蛋白质。


Mb+O2 ⇌ MbO2 $K = \frac{ [Mb]P_{ O_2 } }{ MbO_2 }$
氧饱 $Y = \frac{ [MbO_2] }{ [Mb]+[MbO_2] }$
则 $[Mb] = \frac{ 1-Y }{ Y } [MbO_2]$
得 $K = \frac{ 1-Y }{ Y } P_{ O_2 }$
所以 $Y = \frac{ P_{ O_2 } }{ P_{ O_2 }+K }$
Hb+nO2 ⇌ Hb(O2)n
类似的有 $Y = \frac{ P_{ O_2 }^n }{ P_{ O_2 }^n+K }$

HbMb氧饱比较


分离与纯化·

测定·

  • 测定相对分子量
    • 化学分析测定

      通过化学分析测定蛋白质中某一微量元素的含量，假设分子中有一个被测元素原子，从而推算出蛋白质的最低分子量。

    • 渗透压测定

      $ \displaystyle Mr = \frac{ RT }{ \displaystyle\lim_{ c \rightarrow 0 } \frac{ \pi }{ c } }$
      Mr在10-100kDa。c的单位是g/mol

    • 沉降分析测定

      沉降系数（S20,W）:单位离心场中沉降的速度。1S = 10-13s

      • 沉降速度法

        在离心场中，若ρ蛋白质 > ρ溶液 则蛋白质沉降。
        $Mr = \frac{ RTS }{ D(1-V_\rho) }$ （D为扩散系数，V是偏微分比容）

      • 沉降平衡法

        在较低速度下长时间离心，先使蛋白质颗粒沉降些许以形成浓度差，随后在扩散作用下，使之沉降与扩散平衡。
        $Mr = \frac{ 2RTln(\frac{ C_2 }{ C_1 }) }{ \omega2(1-V_\rho)(x_22-x_1^2) }$

    • 凝胶过滤法

      用交联葡聚糖，测分子量大小。

    • SDS-PAGE法

      sds聚丙烯酰胺凝胶电泳，按蛋白质各组分电泳迁移率不同，分析蛋白质。


分离纯化·

  • 一般原则
    • 据分子量（沉降速度法）
    • 据密度（沉降平衡法）
    • 据电荷（等电点沉淀）
    • 据分子量及电荷（SDS-PAGE法）
    • 据分子量及分子形状（凝胶过滤）
    • 据溶解度（化学分析）

  • 方法
    • 透析

      通过半透膜过滤，纯化蛋白质。

    • 超过滤

      压力和离心力强行使小分子物质通过半透膜以纯化蛋白质。

    • 凝胶过滤法
    • 等电点沉淀法
    • 盐析
    • 温度分离
    • 有机溶剂分级分离
    • 电泳
    • 离子交换层析
    • 亲和层析

      亲和层析


  • 纯度鉴定
    • 电泳
    • 沉淀
    • HPLC
    • N末端测序

考点总结及名词解释·

有待补充

本章名词·

分子伴侣｜molecular chaperone　⭐真题

它是细胞中一类能够识别并结合到不完全折叠或装配的蛋白质上以帮助这些多肽正确折叠、转运或防止它们聚集的蛋白质, 其本身不参与最终产物的形成。

回文结构｜palindrome　⭐真题

回文结构是指核酸分子中一段具有双重旋转对称性的核苷酸序列，其一条链的碱基序列与另一条链沿相反方向读取时完全相同，即呈两侧对称排列。该结构常作为限制性内切酶等DNA结合蛋白的识别位点，可形成十字形或发夹形二级结构，参与基因表达调控等多种生物学过程。

结构域｜domain　⭐真题

结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步折叠形成的三级结构中的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。常见的结构域由序列上连续的100~200个氨基酸残基组成，被认为是球状蛋白质的独立折叠单位。较小的球状蛋白质或亚基通常为单结构域，即结构域等同于三级结构；较大的蛋白质则常由两个或多个结构域缔合而成。根据所含二级结构种类和排列方式，结构域可分为全α类、全β类、α/β类和α+β类等基本类型。部分结构域也可作为独立的功能单位，称为功能域。

模体｜motif　⭐真题

模体（motif），也称超二级结构，是蛋白质中由两个或更多个相邻的二级结构单元（主要为α螺旋和β折叠片）及它们的连接部件组合而成的规则结构簇，可进一步降低内能，作为三级结构的构建元件。它介于二级结构与结构域之间，常见于球状蛋白质，种类有限。

亚基｜subunit　⭐真题

亚基是指具有独立三级结构的球状多肽链，它们通过非共价相互作用彼此缔合，构成蛋白质的四级结构。亚基组装方式决定了蛋白质的四级结构，常表现出对称性排列。

缀合蛋白质｜conjugated protein　⭐真题

缀合蛋白质是一类由多肽链与非蛋白质辅基共价或非共价结合而成的结合蛋白质。根据辅基的化学性质，可将其分为糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白等类别。其生物学功能取决于蛋白质部分和辅基的共同作用。

超二级结构｜supersecondary structure　⭐真题

超二级结构是指在蛋白质分子中，由两个或多个相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β折叠片）及其连接部件组合而成、彼此相互作用形成的规则二级结构组合体。它通常是球状蛋白质中充当三级结构的元件，也称模体或折叠模式。这种结构组合种类不多，可进一步降低分子内能。

超卷曲｜supercoiling　⭐真题

超卷曲（supercoiling）是DNA双螺旋进一步扭曲形成的三级结构形式。当环状或两端固定的DNA分子额外地多转或少转几圈时，双螺旋内产生张力，分子通过自身扭曲以抵消张力，这种扭曲即为超卷曲。

单体亚基｜monomeric subunit　⭐真题

单体亚基（monomeric subunit）是指蛋白质中具有独立三级结构的一条多肽链，是构成蛋白质四级结构的基本单位。它们通过非共价相互作用彼此识别和缔合，形成寡聚体。亚基的缔合可以降低蛋白质的表面积与体积之比，屏蔽疏水表面，从而增强结构的稳定性，同时提高遗传经济性和效率，并促进催化基团的汇集。

蛋白质变性｜protein denaturation　⭐真题

蛋白质变性（protein denaturation）是指天然蛋白质因环境因素导致其从有序而紧密的结构转变为无序而松散的结构，本质是维系高级结构的次级键被破坏。变性的主要特征是生物活性丧失，同时伴有原来包埋的侧链基团暴露、疏水基外露、溶解度降低、易在等电点沉淀等物理化学性质改变，以及易被蛋白水解酶分解。变性通常是一个协同过程，在一定条件下除去变性因素后，部分蛋白质可恢复天然构象（复性）。

离子交换层析｜ion-exchange chromatography　⭐真题

离子交换层析是一种基于氨基酸（或其他带电分子）电荷行为进行分离的层析方法。该方法利用离子交换原理，根据分子所带净电荷的差异实现分离，通常酸性氨基酸先被洗脱，中性氨基酸随后，碱性氨基酸最后洗出。它属于分配层析的一种形式，可用于蛋白质等生物大分子的纯化。

亲和层析｜affinity chromatography　⭐真题

亲和层析是一种利用生物分子对其配体专一性识别或生物学亲和力进行高效纯化的方法。它通常将目的蛋白的专一配体共价连接在载体上，当蛋白质混合物通过层析柱时，目标蛋白被特异性吸附，杂蛋白不结合而被洗去，然后用游离配体将目标蛋白洗脱。该方法的主要优点是一步纯化即可获得高纯度、高产率的目标分子，且能有效除去失活的但理化性质相似的杂质，显著提高活性物质的比活。

双向电泳｜two-dimensional electrophoresis　⭐真题

双向电泳（two-dimensional electrophoresis）是一种将等电聚焦与SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳结合的高分辨率蛋白质分离技术。首先在薄胶条上进行等电聚焦，按蛋白质等电点差异进行第一次分离；然后将胶条水平置于SDS-聚丙烯酰胺凝胶上，进行第二次电泳，按分子质量大小分离。最终得到的双向电泳谱上，水平方向反映等电点差异，垂直方向反映分子质量差异，可有效分离分子质量相同而等电点不同或等电点相近而分子质量不同的蛋白质。

Western印迹｜Western blot　⭐真题

Western印迹是一种将经凝胶电泳分离的蛋白质转移到固相膜上，再利用特异性抗体进行免疫检测的技术，常用于鉴定特定蛋白质的表达并分析其相对分子质量。

脂锚定蛋白质｜lipid-anchored protein　⭐真题

脂锚定蛋白质是一类通过共价连接的脂质分子插入脂双层而与生物膜可逆结合的蛋白质，又称兼在膜蛋白质。其与膜的结合常受磷酸化或配体结合等调控，脂锚钩包括脂肪酸（如豆蔻酸、棕榈酸）、异戊二烯基（如法尼基）和糖基磷脂酰肌醇（GPI）等。这类蛋白质不跨膜，依赖脂质相互作用定位于膜上。

免疫球蛋白｜immunoglobulin

免疫球蛋白是一类具有抗体活性的球状蛋白质，广泛存在于脊椎动物的血清等体液中。其基本结构由两条重链和两条轻链通过二硫键连接而成，形成Y形分子，Y形两臂顶端各有一个抗原结合部位。根据重链恒定区的不同，人免疫球蛋白可分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE五类，其中IgG是血清中最丰富的免疫球蛋白。

血红蛋白｜hemoglobin

血红蛋白是一种四聚体蛋白质，成人主要类型为Hb A，由两个α亚基和两个β亚基（α₂β₂）组成，每个亚基含有一个血红素辅基。它在红细胞中负责运输氧气、二氧化碳和氢离子，呈现正协同性氧结合。血红蛋白存在低亲和力的T态和高亲和力的R态两种构象，其氧亲和力受2,3-二磷酸甘油酸等别构效应物调节。

单体蛋白质｜monomeric protein

单体蛋白质是仅由一条多肽链构成的蛋白质，例如溶菌酶和肌红蛋白。

等电点｜isoelectric point

等电点(pI)是指在某一pH下，氨基酸或蛋白质分子所带正负电荷相等、净电荷为零时的pH值。在等电点时，蛋白质分子间无净电斥力而趋于聚集，溶解度降至最低，常据此进行蛋白质的分离纯化。不同蛋白质各有特定的等电点，在等电点以上pH蛋白质带净负电荷，以下则带净正电荷。

肌红蛋白｜myoglobin

肌红蛋白（myoglobin）是一种存在于肌肉组织中的单体氧结合蛋白质，属于珠蛋白家族。其结构由8个α螺旋紧密折叠而成，内部疏水空穴结合一个血红素辅基，辅基中的Fe²⁺可逆结合一分子O₂，形成氧合肌红蛋白。主要功能是在肌细胞中储存和转运氧：从毛细血管接收O₂并释放给线粒体，同时自身还原为去氧肌红蛋白。其氧结合曲线为双曲线，可用结合常数或解离常数定量描述。

配体｜ligand

配体（ligand）是指被蛋白质可逆结合的分子，可以是任意分子（包括另一蛋白质）。配体与蛋白质的结合部位在大小、形状、电荷及疏水或亲水性质上互补，结合常与蛋白质的构象变化相偶联。这种可逆的蛋白质-配体相互作用是许多生理过程的基础，并可通过其他配体进行调节。

微管｜microtubule

微管是由α-和β-微管蛋白组成的二聚体聚合而成的中空长管状纤维，直径约24 nm，是细胞骨架的三种蛋白质纤丝之一。微管参与构成细胞分裂时的纺锤体、纤毛和鞭毛，在细胞中可成束或分散分布，赋予细胞运动和动力功能。

细胞因子｜cytokine

细胞因子是一类作为信号分子的蛋白质，其共同特点是作为专一配体与受体（多数位于质膜上）结合，从而介导细胞间的信号转导。

半抗原｜hapten

半抗原是指能与抗体结合但单独不具有免疫原性的小分子物质，需与载体偶联方可诱导免疫应答。其与抗体Fab段的结合具有亲和力和特异性，形成半抗原-抗体复合物。

超分子复合体｜supramolecular complex

超分子复合体是由生物大分子通过缔合作用形成的具有特定功能的多分子系统，例如原始膜、酶系和复制模板等。

动力蛋白｜motor protein

动力蛋白（dynein）是一种马达蛋白质，属于机械-化学酶，具有ATP酶活性，能够将ATP贮存的化学能转化为机械能，从而驱动细胞的运动或细胞内物质的运输。

F-肌动蛋白｜F-actin

F-肌动蛋白是由球状肌动蛋白（G-肌动蛋白）单体聚合而成的丝状聚集体，也称微丝，直径约7 nm。它是细胞骨架的基本成分之一，作为肌细胞中细丝的主体，参与肌肉收缩和细胞运动等过程。

G-肌动蛋白｜G-actin

G-肌动蛋白是肌动蛋白的单体形式，是构成微丝（肌动蛋白丝）的球状亚基。它可聚合形成F-肌动蛋白，作为肌细胞中细丝的主体，参与肌肉收缩。G-肌动蛋白也是真核细胞骨架中微丝的基本结构单位，赋予细胞运动能力。

寡聚蛋白质｜oligomeric protein

寡聚蛋白质是由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）通过非共价相互作用缔合而形成的蛋白质，具有四级结构。亚基缔合可降低表面积与体积之比，增强结构稳定性，并在遗传上更为经济。许多酶的催化能力依赖于亚基的寡聚化，使催化基团得以汇集。

核磁共振｜nuclear magnetic resonance

核磁共振（NMR）是一项基于在外加磁场中某些原子核吸收射频能量而发生自旋反转的波谱技术，是核自旋角动量的表现形式。当原子核与外加辐射频率匹配时，即产生共振，由此获得NMR谱。该技术可提供化学位移、自旋-自旋偶合等信息，特别适用于生物大分子（如蛋白质）在溶液中的动态结构研究。

肌钙蛋白｜troponin

肌钙蛋白是骨骼肌和心肌细肌丝上的一种调节蛋白复合体，由三个亚基组成，在肌肉收缩中起钙离子依赖性开关作用。当肌质网释放的钙离子与肌钙蛋白结合后，触发原肌球蛋白位置改变，暴露肌动蛋白上的肌球蛋白结合位点，从而启动收缩过程。

肌球蛋白｜myosin

肌球蛋白是肌肉中组成粗丝的主要收缩蛋白，属于马达蛋白质。其头部具有ATP酶活性，能水解ATP并将化学能转变为机械能。在肌肉收缩过程中，肌球蛋白头基与细丝上的肌动蛋白结合，通过构象变化产生做功冲程，驱动细丝滑动。

结合部位｜binding site

结合部位是蛋白质分子上能够与配体发生特异性结合的局部区域，其大小、形状、电荷以及疏水或亲水性质与配体互补。在酶分子中，结合部位是活性部位的重要组成部分，负责与底物的结合，决定酶的专一性。该部位通常由少数氨基酸残基构成，是蛋白质实现识别与功能的关键结构基础。

结合能｜binding energy

结合能是指两个或多个分子（或基团）相互结合形成复合物时所释放的自由能，它反映了相互作用强度。在酶促反应中，结合能可补偿底物与酶结合时造成的熵损失，从而降低活化能。结合能的大小取决于非共价相互作用（如氢键、疏水作用等）的协同贡献。

卷曲螺旋｜coiled coil

卷曲螺旋是由两个或多个α螺旋相互缠绕而形成的左手超螺旋结构，是蛋白质超二级结构的一种常见模体。其序列通常具有七残基重复特征，疏水残基位于螺旋接触面，驱动螺旋间稳定结合。卷曲螺旋广泛存在于纤维蛋白（如角蛋白、血纤蛋白原）和转录因子等蛋白质中，介导蛋白质二聚化或多聚化，对维持结构和功能发挥重要作用。

马达蛋白质｜motor protein

马达蛋白质是一类能将ATP贮存的化学能转变为机械能，从而产生运动和动力的蛋白质。主要包括起收缩和游动作用的蛋白质（如肌球蛋白和肌动蛋白，它们以丝状聚集体的形式存在）以及起动力作用的蛋白质（如动力蛋白、驱动蛋白和肌球蛋白的头基，亦称马达结构域）。这些蛋白质本质上属于机械-化学酶，通过水解ATP驱动构象变化，实现细胞运动、肌肉收缩或胞内物质运输等功能。

膜内在蛋白质｜integral membrane protein

膜内在蛋白质指镶嵌在生物膜脂双层中的蛋白质，其肽链部分或全部嵌入膜内，通过疏水肽段与膜脂烃链相互作用而紧密结合。主要包括以α螺旋单次或多次跨膜的蛋白质（如血型糖蛋白、细菌紫膜质）和以β桶结构跨膜的孔蛋白等类型。

迁移率｜mobility

迁移率是指在电泳中，单位电场强度下带电颗粒向电极移动的速度，即ν/E = q/f，其中ν为移动速度，E为电场强度，q为净电荷，f为摩擦系数。它反映了颗粒在给定介质中的泳动特性，对特定蛋白质在固定条件下为常数。在SDS-PAGE中，迁移率与多肽链相对分子质量的对数呈线性关系，可用于测定蛋白质分子量。

驱动蛋白｜kinesin

驱动蛋白是一类起动力作用的马达蛋白质，属于机械-化学酶，能够将ATP贮存的化学能转变为驱动运动的机械能。

三级结构｜tertiary structure

三级结构（tertiary structure）是指蛋白质分子中所有肽键和氨基酸残基（包括侧链R基）的空间位置，描述整条肽链在三维空间中的折叠和组装。球状蛋白质三级结构的特征为疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面，疏水核心几乎全由α螺旋和β折叠片组成。三级结构可由多个结构域构成，结构域根据所含二级结构种类分为全α、全β、α/β、α+β等类型。

三维结构｜three-dimensional structure

蛋白质的三维结构是指蛋白质分子或其部分中的所有原子的空间排列，也称为构象。蛋白质的多肽主链虽可绕许多单键旋转，但每种蛋白质折叠成独特的三维结构，以实现其专一的生物学功能。这种空间排列由氢键、疏水相互作用、范德华力等非共价作用以及二硫键等共价交联所稳定，并呈现动态可塑性。

生长因子｜growth factor

生长因子是一类由细胞分泌的、作为信号分子的蛋白质，在细胞间通讯中充当化学信使。它们作为细胞膜上受体的专一配体，与靶细胞表面受体特异性结合后，激活胞内信号转导途径，从而调节细胞的生长、分裂和分化等过程。例如成纤维细胞生长因子(FGF)可促进细胞分裂。

输入蛋白｜importin

输入蛋白（importin）是一种在真核生物中介导蛋白质核质转运的受体蛋白，主要识别并结合带有核定位信号的货物蛋白，通过与核孔复合体相互作用将其转运进细胞核。

水化层｜hydration shell

水化层是围绕在溶质分子（如疏水基团或盐离子）周围，通过氢键或静电相互作用形成的有序水分子层。对于疏水基团，水化层表现为笼形壳结构，以降低体系熵值；对于盐离子，水分子通过离子-偶极作用结合形成水化水。水化层的形成与破坏直接影响蛋白质的溶解度、疏水相互作用强度及生物大分子的稳定性。

四级结构｜quaternary structure

四级结构是指寡聚蛋白质中具有三级结构的亚基通过非共价相互作用缔合在一起的组织方式或空间排列。这些亚基是独立折叠的球状多肽链，它们依靠氢键、疏水作用等非共价键聚集成功能聚集体。四级结构常呈现对称性，如环状、二面体、立方体点群对称等形式。

T态｜T state

T态（紧张态）是别构蛋白亚基的一种低亲和力或无活性构象状态，不利于底物或调节物的结合。在血红蛋白中，T态是去氧血红蛋白的优势构象，对氧的亲和力低，并通过较多的氢键和离子对（如链内氢键和盐桥）稳定。根据齐变模型，所有亚基同步处于T态或R态，构象转变采取“全或无”方式，且T态与R态处于平衡中，配体结合促进向R态转变。

肽基｜peptidyl

肽基（peptide group）是与肽键关联的6个原子（Cα、C、O、N、H、Cα）构成的刚性平面结构，也称肽单位或酰胺平面。由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此肽基内各原子有固定的键角和键长，且羰基氧与酰胺氢呈反式构型。肽基的刚性平面性质限制了多肽链的可能构象，是蛋白质主链构象的基本结构单元。

弹性蛋白｜elastin

弹性蛋白是一种硬蛋白，不溶于水、稀盐、稀酸或稀碱，主要存在于结缔组织中，赋予组织弹性。

突变｜mutation

突变是指DNA或基因序列中发生的可遗传变化，可导致蛋白质氨基酸序列的改变。不同蛋白质的氨基酸序列突变频率差异显著，例如细胞色素c的突变率较低，而血红蛋白的突变率较高。

突环｜stem-loop

突环（stem-loop）是核酸分子内通过碱基配对形成的二级结构，包含双链茎区和单链环区。茎部由互补碱基对（如A-U、G-C、G-U等）构成局部双螺旋，环部由不配对碱基向外突起形成。在RNA中，突环是tRNA三叶草形二级结构的关键元件，其环区参与分子识别；在DNA中，细菌染色体上的超螺旋DNA与蛋白质和RNA结合可形成10~40 kb的突环结构域，对维持染色体结构起重要作用。

拓扑学｜topology

拓扑学是数学的一个分支，研究几何图形或空间在连续形变下保持不变的性质。在生物化学中，拓扑学常被用于分析DNA等生物大分子的超螺旋、连环和结等空间关系，这些性质不受分子形状连续变化的影响。

射线晶体学｜X-ray crystallography

射线晶体学是一种通过X射线在晶体中的衍射来测定分子三维结构的技术。当X射线照射晶体时，原子散射的X射线在满足布拉格方程2d sinθ = nλ的方向上叠加产生衍射，形成独特的衍射图案。根据衍射线的方向可确定晶胞的大小和形状，根据衍射强度可确定晶胞中的原子排布，从而解析蛋白质等生物大分子的高分辨率三维结构。

先存结构｜preexisting structure

先存结构是指在蛋白质结构预测或折叠研究中，已经存在的已知三维结构，常作为同源建模的模板，为预测未知结构提供基础。

纤维状蛋白质｜fibrous protein

纤维状蛋白质是一类分子形状呈纤维状的蛋白质，主要起结构作用。它们通常不溶于水、稀盐、稀酸和稀碱。典型的纤维状蛋白质包括角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白等，构成生物体的保护性和支持性结构。

衔接蛋白质｜adaptor protein

衔接蛋白质是在细胞应答激素和生长因子的复杂信号传递途径中起作用的一类蛋白质，又称支架蛋白质。它们具有模块化结构，每个模块能通过蛋白质-蛋白质相互作用识别并结合其他蛋白质中的特定结构元件。衔接蛋白质一般含有多个不同种类的模块，可充当支架将不同蛋白质组装成多蛋白质复合体，从而协调和联络胞内信号应答。

血纤蛋白原｜fibrinogen

血纤蛋白原是参与血液凝固的一种血浆蛋白质。在凝血级联反应中，凝血酶将其水解转化为血纤蛋白，后者可自发聚合形成软凝块。再经凝血因子XIIIa（转谷酰胺酶）催化发生共价交联，最终形成稳定的不溶性血纤蛋白凝块，起到封堵伤口的作用。

盐键｜salt bridge

盐键（salt bridge）是蛋白质分子中带相反电荷的侧链基团（如酸性氨基酸残基的去质子化羧基与碱性氨基酸残基的质子化氨基）之间形成的静电相互作用，属于非共价键，有助于稳定蛋白质的三维结构。

原聚体｜protomer

原聚体是组成蛋白质四级结构的基本单位，通常指寡聚蛋白中通过非共价相互作用缔合在一起的一条或多条独立折叠的球状多肽链。在具有对称性的四级结构聚集体中，原聚体可视为一个不对称的结构单位。

珠蛋白｜globin

珠蛋白是血红蛋白的蛋白质亚基，属于多肽链部分，不含血红素辅基。血红蛋白为四聚体，由4个珠蛋白亚基组成（如成人HbA为α2β2），每个珠蛋白亚基结合一个血红素辅基。人体编码珠蛋白的基因有多种（如α、β、γ、δ、ε、ζ），某些珠蛋白基因（如β珠蛋白基因）的缺失或表达异常可导致地中海贫血。

主要组织相容性复合体｜major histocompatibility complex

主要组织相容性复合体（MHC）是一类具有单跨膜螺旋段的膜结合蛋白，分为I类和II类。I类MHC广泛分布于有核细胞表面，II类MHC主要存在于巨噬细胞、B淋巴细胞等抗原呈递细胞。MHC分子能结合抗原肽形成复合物，供T细胞受体识别，在免疫应答和移植排斥中发挥关键作用。

支架蛋白质｜scaffold protein

支架蛋白质是一类在细胞应答激素和生长因子等信号的复杂传递途径中起作用的蛋白质。它具有模块化组织，每个模块能通过蛋白质-蛋白质相互作用识别并结合其他蛋白质的特定结构元件。支架蛋白质通常含有几种不同的模块，可充当分子架子，将一套不同的蛋白质组装成多蛋白质复合体，从而协调和联络胞内信号应答。

自装配｜self-assembly

自装配是指生物大分子（如蛋白质、核酸等）在没有外部模板或外力引导的条件下，依赖自身的结构和分子间非共价相互作用，自发地组织形成有序的超分子结构的过程。

转运蛋白｜transporter

转运蛋白是位于细胞膜上的一类膜转运蛋白质，负责跨膜转运专一的分子或物质，有时也称透性酶。例如，葡糖转运蛋白可介导葡萄糖进入细胞，这类蛋白质通常对底物具有选择性。

I带｜I band

I带是骨骼肌肌原纤维周期性结构中的明带，在电子显微镜下与暗带交替排列，位于相邻两个暗带之间，主要由细肌丝（肌动蛋白丝）构成，在肌肉收缩过程中宽度可变。

5-羟赖氨酸｜5-hydroxylysine

5-羟赖氨酸是一种由赖氨酸衍生而来的不常见氨基酸，存在于结缔组织的胶原蛋白中。它是在胶原多肽链合成后，由赖氨酸残基经赖氨酰羟化酶催化羟化修饰而成。该修饰过程需要分子氧、维生素C、α-酮戊二酸和Fe²⁺等辅助因子参与。

A带｜A band

A带是骨骼肌肌原纤维周期性横纹中的暗带，由粗肌丝和部分重叠的细肌丝构成，在电子显微镜下呈现较深的着色区域。

A激酶锚定蛋白｜A-kinase anchoring protein

A激酶锚定蛋白（A-kinase anchoring protein, AKAP）是一类能将cAMP依赖性蛋白激酶（PKA）的调节亚基结合并锚定于特定亚细胞位置的支架蛋白，通过介导PKA的区室化分布，确保信号转导的特异性和效率。

氨甲酰血红蛋白｜carbamylated hemoglobin

氨甲酰血红蛋白是血红蛋白经氨甲酰化修饰形成的产物，即血红蛋白分子中游离氨基（如N端缬氨酸）与氨甲酰基共价结合。

暗带｜A band

暗带是骨骼肌肌原纤维在电子显微镜下呈现的周期性横纹中电子密度较高的暗色区域，与明带交替排列，共同形成肌原纤维的特征性条纹。

Benedict试剂｜Benedict's reagent

Benedict试剂是一种含有柠檬酸、碳酸钠和硫酸铜的碱性溶液，其Cu²⁺能氧化醛糖的醛基生成羧基，自身被还原为氧化亚铜等产物，常用于还原糖的定性或定量检测。

Bohr效应｜Bohr effect

Bohr效应是指血液中二氧化碳浓度升高（或pH降低）时，血红蛋白对氧的亲和力下降，从而促进氧释放的现象。该效应体现了血红蛋白的别构调节，通过T态（低亲和力态）和R态（高亲和力态）的转换，实现氧和二氧化碳在组织与肺部间的协同转运。

B细胞｜B cell

B细胞是一种特化的淋巴细胞，其表面表达Ⅱ类MHC分子，能够作为抗原呈递细胞通过吞噬或胞吞作用摄取并展示抗原肽，参与免疫应答的启动。

B细胞受体｜B-cell receptor

B细胞受体是存在于B淋巴细胞膜上的受体分子，本质为膜结合抗体，能够特异性识别并结合抗原，参与体液免疫应答。

伴肌动蛋白｜nebulin

伴肌动蛋白是骨骼肌细丝中的一种大型蛋白质，作为分子标尺调控肌动蛋白丝的长度，并与肌动蛋白结合稳定细丝结构。

变态反应原｜allergen

变态反应原又称过敏原，是指能够诱导机体产生变态反应（过敏反应）的抗原性物质。这些物质通常为蛋白质或多糖，可刺激免疫系统产生特异性IgE抗体，导致组胺等介质释放，引发过敏症状。

变性剂｜denaturant

变性剂是一类能使蛋白质等生物大分子空间结构破坏、生物活性丧失的化学试剂，如尿素、盐酸胍和十二烷基硫酸钠。它们通过干扰维持构象的非共价作用，如尿素或盐酸胍竞争多肽主链的氢键并增加非极性侧链溶解度从而削弱疏水相互作用，去污剂则破坏疏水相互作用，导致分子伸展变性。

变异｜variation

变异是指生物体基因组DNA序列发生的可遗传改变，包括单个核苷酸的替换、插入、缺失或染色体结构重排等，可导致基因功能改变和表型差异，是生物进化和物种多样性的分子基础。

标准蛋白质｜standard protein

标准蛋白质是指在蛋白质浓度测定、相对分子质量测定等生化分析中用作参照的已知性质（如浓度、分子质量）的蛋白质。通过配制系列浓度的标准蛋白质溶液，测定相应信号值（如吸光度或迁移率）并绘制标准曲线，可依据待测样品的信号值推算出其浓度或分子质量。牛血清清蛋白（BSA）是常用的标准蛋白质，在Bradford法、SDS-PAGE等方法中作为标准品使用。

表位｜epitope

表位是抗原分子表面能被抗体或淋巴细胞受体特异性识别并结合的特定化学基团或空间结构区域，又称抗原决定簇。

波形蛋白｜vimentin

波形蛋白是构成中间丝（中间纤维）的一种结构蛋白质，属于细胞骨架组分，与角蛋白等其他中间丝蛋白共同形成细胞内的纤维网络。

卟吩｜porphin

卟吩（porphin）是卟啉类化合物的母体大环结构，由四个吡咯环通过四个次甲基（=CH-）桥连接而成的环状四吡咯。它是血红素、叶绿素等生物重要色素的骨架，自身在自然界并不独立存在，但其金属配合物（如血红素中的铁卟啉）在氧运输、电子传递等过程中起关键作用。

卟啉｜porphyrin

卟啉是一类由四个吡咯环通过次甲基桥连而成的大环杂环化合物，其环系统中心的四个氮原子可与金属离子（如Fe²⁺）配位。卟啉是血红素等辅因子的核心结构，在血红蛋白中，卟啉环提供的四个N原子与Fe²⁺配位，参与氧的运输与储存功能。

差速离心法｜differential centrifugation

差速离心法是通过逐步增加离心力，使细胞匀浆中不同大小和密度的亚细胞成分依次沉降的分离方法。基于颗粒在离心场中的沉降速度差异，先以较低转速去除细胞核等较大颗粒，再以较高转速分离线粒体等较小颗粒，最终获得特定组分。

差速区带｜rate-zonal centrifugation

差速区带离心是一种依据颗粒大小和形状差异进行分离的密度梯度离心技术。样品铺放在预形成的密度梯度介质上方，在离心力作用下，不同颗粒以不同速率沉降，在梯度中形成不连续的区带，从而达到分离目的。

超过滤｜ultrafiltration

超过滤（ultrafiltration）是一种利用压力或离心力驱动，通过半透膜将溶液中的大分子与小分子分离的技术，常用于蛋白质样品的浓缩、脱盐或缓冲液置换。

大小排阻层析｜size-exclusion chromatography

大小排阻层析，又称凝胶过滤、分子筛或凝胶渗透层析，是根据多孔凝胶介质对不同大小和形状的分子的排阻能力差异来分离蛋白质混合物的一种层析方法。当样品流经层析柱时，比凝胶孔径大的分子被排阻在凝胶珠外，随溶剂在珠间孔隙向下移动而最先被洗脱；较小的分子能不同程度地进入凝胶珠内部网状结构，路径更长，因此后被洗脱。大分子先于小分子出柱，同样质量的分子中，线型分子比球状分子洗脱更快。

单纯蛋白质｜simple protein

简单蛋白质是指仅由氨基酸组成、不含非肽链辅基的蛋白质，如核糖核酸酶A、肌动蛋白等。根据溶解性质可将其分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、谷醇溶蛋白、组蛋白、鱼精蛋白和硬蛋白等类别。

单克隆抗体｜monoclonal antibody

单克隆抗体是由单一杂交瘤细胞株产生的、仅针对一种抗原表位的高度均一抗体。制备时先用抗原免疫小鼠脾脏，制得B淋巴细胞悬液，再与骨髓瘤细胞融合形成杂交瘤细胞系，经选择性培养和ELISA筛选出分泌特定抗体的细胞株，扩大培养后从培养物中纯化获得。此类抗体纯度高、专一性强，能显著提高免疫分析技术的专一性、灵敏度和再现性。

单体｜monomer

在蛋白质化学中，单体（monomer）通常指仅由一条多肽链构成的蛋白质，如溶菌酶和肌红蛋白，此类蛋白质称为单体蛋白质；也指单体酶，即由一条或多条肽链通过共价键连接而成的酶分子。这类分子不具有由非共价亚基缔合形成的四级结构。

蛋白质变性剂｜protein denaturant

蛋白质变性剂是指能够使蛋白质发生变性的试剂，如尿素、盐酸胍和十二烷基硫酸钠（SDS）等。它们的机制主要是通过破坏维持蛋白质空间结构的非共价相互作用：尿素和盐酸胍能与多肽主链竞争氢键，从而破坏二级结构，同时增加非极性侧链在水中的溶解度，降低疏水相互作用；SDS等去污剂则直接破坏分子内的疏水相互作用，使非极性基团暴露。这些作用导致蛋白质生物活性丧失、侧链基团暴露、物理化学性质改变等一系列变性现象。

蛋白质二硫键异构酶｜protein disulfide isomerase

蛋白质二硫键异构酶(protein disulfide isomerase, PDI)是催化蛋白质二硫键形成与重排的酶，属于分子伴侣家族。它通过与含半胱氨酸残基的底物多肽链结合，促进二硫键的改组，加速蛋白质折叠并找到热力学最稳定的配对方式。PDI的活性位点含有两个-Cys-Gly-His-Cys-序列，其巯基pKa较低(~7.3)，在生理条件下具高反应性，可攻击底物二硫键形成共价酶-底物中间体，释放底物巯基后自由重组二硫键。该酶底物特异性广泛，能协助多种含二硫键蛋白质正确折叠。

蛋白质复性｜protein renaturation

蛋白质复性是指变性蛋白质在除去变性因素后，重新折叠恢复天然构象和生物活性的现象。该过程表明蛋白质的氨基酸序列包含了决定其三维结构的信息。经典的牛胰核糖核酸酶复性实验证明，完全变性伸展的酶在去除变性剂和还原剂后，可自发重折叠并完全恢复酶活性。

倒L形｜inverted L shape

倒L形(inverted L shape)是转移核糖核酸(tRNA)的三级结构特征，由三叶草形二级结构进一步折叠而成，分子一端为氨基酸臂，另一端为反密码子环，二者处于倒L的两端，这种紧凑构象有利于在蛋白质合成中携带氨基酸和识别密码子。

等离子点｜isoionic point

等离子点是指在无盐类干扰情况下，蛋白质的质子供体基团解离出的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的pH，即蛋白质的真正等电点。它是蛋白质的特征常数，反映其本质酸碱性质。在该pH下，蛋白质分子净电荷为零，溶解度最小。

电喷雾离子化｜electrospray ionization

电喷雾离子化是一种质谱离子源技术，通过将蛋白质溶液喷射入气相并使蛋白质分子从溶剂中获得质子而带正电，形成一系列具有不同质荷比的多电荷离子。该技术能有效电离生物大分子，使质谱可测定相对分子质量高达400 000的样品，精度可达0.001%~0.1%。其生成的相邻离子峰仅相差一个电荷和一个质子质量，据此可推算蛋白质的精确分子质量。

电泳｜electrophoresis

电泳是指在外电场作用下，荷电颗粒向着与其电荷符号相反的电极移动的现象。带电颗粒在电场中移动时，电场力与摩擦力达到平衡，此时电泳迁移率（ν/E）等于颗粒净电荷与摩擦系数之比（q/f），该值反映了颗粒在特定介质中的泳动特性。电泳已发展出多种类型（如移动界面电泳、凝胶电泳、双向电泳等），广泛用于蛋白质、核酸等生物大分子的分离、纯化及性质研究。

电子张力｜electronic tension

电子张力是指在酶促反应中，酶活性部位的某些基团或离子作用于底物分子，使底物敏感键中的电子云密度增高或降低，由此产生的电子效应。这种张力导致底物分子内相应化学键变得不稳定，促使底物发生形变，更接近过渡态，从而降低反应活化能，加速反应进行。

对称操作｜symmetry operation

对称操作是在不改变物体内部任意两点间距离的前提下，使物体中各点与等价点相重合的动作。常见的对称操作包括旋转、反映、倒反和旋转倒反等，相应的对称元素为旋转轴、镜面、对称中心和反轴。在蛋白质四级结构中，亚基的对称排列涉及特定的旋转对称操作，如围绕2-重、3-重、4-重或5-重轴旋转一定角度，使亚基重合。

对称元素｜symmetry element

对称元素是进行对称操作所依据的几何实体。在蛋白质四级结构中，对称元素主要指旋转轴（如2-重、3-重、4-重、5-重轴等），它们规定了亚基在空间中的对称排列方式，使得多亚基聚集体呈现特定的点群对称性。

对角线电泳｜diagonal electrophoresis

对角线电泳是一种用于分析蛋白质二硫键连接的双向电泳技术。首先在非还原条件下进行第一向电泳，然后在还原条件下进行第二向电泳，使含二硫键的肽段偏离对角线，从而被鉴定。

多克隆抗体｜polyclonal antibody

多克隆抗体是由多种B细胞克隆产生的、识别同一抗原分子上不同抗原决定簇的多种抗体的混合物，具有异质性，与单克隆抗体仅识别单一表位不同。

多维NMR波谱学｜multidimensional NMR spectroscopy

多维NMR波谱学是将传统一维核磁共振扩展到多个频率维度进行数据采集与分析的技术，通过引入额外的时间或频率变量，将重叠的信号分散到多维平面上，显著提高谱图分辨率。该技术利用化学位移和自旋-自旋偶合等参数，能够系统地解析生物大分子（如蛋白质、核酸、聚糖）的化学结构、动态行为和三维构象。

二维荧光图像｜two-dimensional fluorescence image

二维荧光图像是指利用荧光显微镜等成像系统采集的、在二维平面上反映样品内荧光探针分布和强度信息的图像，用于显示特定生物分子的定位与相对丰度。

Fehling试剂｜Fehling's reagent

Fehling试剂是一种由酒石酸钾钠、氢氧化钠和硫酸铜组成的碱性溶液，含有Cu²⁺。其功能基于醛糖的游离醛基在碱性条件下被氧化成羧基，生成醛糖酸，同时Cu²⁺被还原，常用于还原糖的检测。

发夹形｜hairpin

发夹形（hairpin）是蛋白质中常见的二级结构或超二级结构元件，通常指连接反平行β折叠片中两个相邻肽段的β转角结构，或由两个反平行β折叠股通过短环（发夹）连接而成的ββ组合。

分段洗脱｜stepwise elution

分段洗脱是一种色谱洗脱方式，指在洗脱过程中使用不同组成的洗脱液进行不连续的阶段性洗脱，与连续改变洗脱液组成的梯度洗脱相对。

分散系统｜dispersion system

分散系统是指一种物质（分散相）以细小粒子形式分散在另一种物质（分散介质）中形成的多相体系。在生物化学中，常涉及胶体分散系统，如蛋白质在水溶液中的分散，其稳定性可通过加入两亲化合物如去污剂来维持。

分子马达｜molecular motor

分子马达是一类涉及运动和动力的蛋白质，主要包括动力蛋白、驱动蛋白以及肌球蛋白的头片（马达结构域），它们构成机械-化学酶。这类蛋白质能将ATP贮存的化学能转变为机械能，驱动细胞的收缩和游动等运动过程。

副原肌球蛋白｜paramyosin

副原肌球蛋白是一种主要存在于无脊椎动物肌肉中的与肌球蛋白粗丝相关的蛋白质，常构成肌球蛋白核心周围的亚结构，可能参与粗丝的组装和稳定。

功能域｜functional domain

功能域是蛋白质分子中能独立执行特定功能的功能单位。功能域可以仅由一个结构域构成，也可以由两个或两个以上结构域组成，例如酵母己糖激酶的功能域。

共振杂化体｜resonance hybrid

共振杂化体是指分子的真实电子结构由多个可能的共振结构贡献而成的杂化状态。在肽键中，羰基碳与酰胺氮之间的C—N键因共振而具有部分双键性质，不能自由旋转，并使关联的6个原子构成刚性平面（酰胺平面），从而限制多肽链的构象。

寡聚体｜oligomer

寡聚体是由两个或两个以上亚基（单体）通过非共价相互作用缔合而成的多聚体。亚基可以是相同的，也可以是不同的，它们各自具有独立折叠的三级结构。寡聚体的形成降低了表面积与体积之比，从而增强结构稳定性，并具有提高遗传经济性和汇集催化基团等优越性。

过敏原｜allergen

过敏原（allergen）是一类能引起机体过敏反应的抗原物质，多为蛋白质或多肽，可诱导特异性IgE抗体产生，并通过与肥大细胞和嗜碱性粒细胞上的IgE结合，触发组胺等介质释放，导致I型超敏反应。

Hill图｜Hill plot

Hill图是用于分析别构蛋白（如血红蛋白）或别构酶与配体协同结合性质的图形，以lg[Y/(1-Y)]对lg[L]作图（Y为结合饱和度，L为游离配体浓度），所得直线斜率即Hill系数，可反映协同效应的程度和类型。

Hill系数｜Hill coefficient

Hill系数（Hill coefficient）是描述别构蛋白或别构酶与配体结合协同效应的参数，由Hill方程的斜率求得。当Hill系数大于1时表示正协同效应，等于1表示无协同，小于1表示负协同。它反映配体结合对后续结合的影响程度。

H回文结构｜H palindrome

H回文结构是指DNA或RNA分子中存在的一段反向重复序列，该序列可使一条链或两条链内部碱基配对，形成十字形或发夹结构。这种结构在基因表达调控、DNA复制和重组等过程中具有重要作用。

回折｜reverse turn

回折是球状蛋白质多肽链骨架发生反向转折的一种常见二级结构，又称β转角或发夹结构。它由4个氨基酸残基构成，使肽链发生180°转向，其中第1个残基的C=O与第4个残基的N—H形成氢键以稳定结构，中央两个残基的肽基不参与氢键。Gly和Pro常出现在回折中，因其侧链特性适宜形成转角构象。

肌动蛋白｜actin

肌动蛋白是构成微丝（肌动蛋白丝）的蛋白质亚基，单体为球形的G-肌动蛋白，可聚合形成丝状的F-肌动蛋白。肌动蛋白丝是细胞骨架的主要成分之一，直径约7 nm，在细胞中担当动态角色。在肌肉细胞中，肌动蛋白是细丝的主体，与肌球蛋白相互作用，参与肌肉收缩过程。肌动蛋白属于收缩和游动蛋白质，以丝状聚集体形式发挥功能。

肌动蛋白丝｜actin filament

肌动蛋白丝又称微丝，是真核细胞骨架的三种蛋白质纤丝之一，直径约7 nm，由球状的G-肌动蛋白亚基聚合形成纤维状的F-肌动蛋白。它与微管主要担当动态角色，参与细胞运动、肌肉收缩等过程。

肌节｜sarcomere

肌节是肌原纤维上相邻Z线之间的重复结构单位，是骨骼肌收缩的基本功能单位。它由规则排列的粗丝（肌球蛋白）和细丝（肌动蛋白）组成，在电子显微镜下呈现明暗交替的横纹。

肌联蛋白｜titin

肌联蛋白是存在于横纹肌肌节中的一种大型弹性蛋白质，从Z线延伸到M线，作为分子弹簧维持肌节结构完整性并参与被动张力的产生。

肌纤维｜muscle fiber

肌纤维是骨骼肌的基本组成单位，是一个由多个成肌细胞融合而成的长圆柱形多核细胞。其直径20~100μm，长度可达5cm以上，内含约1000个肌原纤维。肌纤维的细胞核位于外周，富含线粒体和发达的肌质网，为肌肉收缩提供能量与钙离子。

肌原纤维｜myofibril

肌原纤维是骨骼肌纤维内的细胞器，由大量粗肌丝、细肌丝及其他蛋白质有序排列而成，直径约2 μm。每个肌纤维含有约1000个肌原纤维，位于肌质中。在电子显微镜下，肌原纤维呈现规则的明带与暗带交替的周期性横纹结构，是肌肉收缩的基础单位。

加帽｜capping

加帽是真核生物mRNA前体转录后加工的重要步骤，在mRNA的5’端添加7-甲基鸟苷帽子结构（m7GpppN）。该帽子结构通过5’-5’三磷酸连接，保护mRNA免受核酸外切酶降解，并参与剪接、核输出及翻译起始等过程。

兼在蛋白质｜moonlighting protein

兼在蛋白质(amphitropic protein)是一类可逆地与生物膜结合的外周膜蛋白，有时存在于细胞质中，有时通过非共价相互作用（与膜蛋白或膜脂）或共价连接的脂质锚定在膜上。其膜结合受磷酸化、配体结合等调节机制控制，引发构象改变暴露膜结合位点，结合状态可逆且受调控。

交联葡聚糖离子交换剂｜cross-linked dextran ion exchanger

交联葡聚糖离子交换剂是以交联葡聚糖（如Sephadex）为基质，通过修饰引入离子交换基团制成的层析介质，常用于离子交换层析，依据分子的电荷行为进行分离。

胶体分散系统｜colloidal dispersion system

胶体分散系统是指分散相颗粒直径在1～100 nm的分散系统。蛋白质溶液是典型的亲水胶体系统，以蛋白质分子颗粒为分散相，水为分散介质。该系统稳定的主要因素是蛋白质颗粒表面的水化层及所带电荷。

胶原蛋白｜collagen

胶原蛋白是脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的结构蛋白质，属于纤维蛋白，主要存在于腱、骨、皮肤等结缔组织中，赋予组织高抗张强度。其氨基酸组成独特，富含甘氨酸（约1/3）和脯氨酸，并含有4-羟脯氨酸、3-羟脯氨酸和5-羟赖氨酸等修饰氨基酸，这些修饰需维生素C参与。胶原蛋白的基本结构为三股螺旋，由原胶原分子组装而成。原胶原分子内和分子间可形成共价交联（如醛醇缩合及吡啶啉交联），进一步增强胶原纤维的稳定性和机械强度。

胶原原纤维｜collagen fibril

胶原原纤维是胶原蛋白在体内的存在形式，由原胶原分子有序组装而成。原胶原分子由三股α肽链缠绕形成三股螺旋，长度约300 nm，直径约1.5 nm。胶原原纤维通过原胶原分子内和分子间的共价交联（如醛醇缩合和吡啶啉结构）得以增强和稳定，赋予其高机械强度，是腱、骨、皮肤等结缔组织的结构基础。

结合常数｜binding constant

结合常数（binding constant），亦称缔合常数，通常用 Kₐ 表示，是描述蛋白质（或其他大分子）与配体可逆结合达到平衡时的平衡常数，定义为 Kₐ = [PL]/([P][L])，等于结合速率常数 kₐ 与解离速率常数 k𝒹 之比。它定量反映配体对蛋白质的亲和力，Kₐ 值愈大，亲和力愈高，单位为 L/mol。

巨噬细胞｜macrophage

巨噬细胞是由骨髓干细胞分化而来，经幼单核细胞和血液单核细胞阶段，最终进入组织分化而成的组织特异性免疫细胞。它表达Ⅱ类MHC分子，属于抗原呈递细胞，能通过吞噬或胞吞作用摄取、处理并呈递抗原，在免疫应答中发挥关键作用。

聚丙烯酰胺凝胶｜polyacrylamide gel

聚丙烯酰胺凝胶是一种人工合成凝胶，由丙烯酰胺单体与交联剂（如N,N’-亚甲基双丙烯酰胺）共聚形成三维网状结构。它作为支持介质主要用于凝胶过滤和电泳，商品名Bio-gel P；其孔径可通过调节单体与交联剂浓度控制，从而分离不同大小的生物分子。

卷曲不足｜underwinding

卷曲不足（underwinding）是指DNA双螺旋的局部螺旋圈数少于松弛态B-DNA的固有圈数，导致双螺旋中存在张力。当环状DNA或固定末端的线性DNA发生卷曲不足时，分子会通过形成负超螺旋来补偿这种拓扑应力，以维持能量最低状态。卷曲不足是超螺旋形成的基础，与额外多转（overwinding）共同构成DNA三级结构变化的驱动力。

卷曲过量｜overwinding

卷曲过量（overwinding）是指DNA双螺旋分子被额外多转几圈，使双螺旋缠绕更紧，内部产生张力。若分子末端固定或为环状，张力无法释放，DNA会进一步扭曲形成正超螺旋以抵消张力，属于DNA超螺旋的一种成因。

凯氏定氮法｜Kjeldahl method

凯氏定氮法是一种经典的蛋白质含量测定标准方法，现已较少使用。

抗冻蛋白质｜antifreeze protein

抗冻蛋白质是一类存在于某些生物（如极地鱼类、昆虫和植物）体内的特殊蛋白质，能通过吸附于冰晶表面抑制其生长和重结晶，从而降低体液的冰点，帮助生物在低温环境中生存。

拉氏构象图｜Ramachandran plot

拉氏构象图是以蛋白质多肽链主链的二面角φ（Cα-N）和ψ（Cα-C）为坐标，标示出构象允许区与不允许区的图形。它基于肽键具有部分双键性质而不能自由旋转、酰胺平面呈刚性以及Cα所连两个单键旋转受限的原理，反映了原子间空间位阻对主链构象的制约，常用于分析蛋白质二级结构特征和验证结构合理性。

离子交换树脂｜ion-exchange resin

离子交换树脂是一种带有可解离基团的不溶性高分子聚合物，能与溶液中的离子进行可逆交换。在离子交换层析中，它作为固定相，基于待分离物的电荷行为实现分离。

离子泳｜ionophoresis

离子泳（ionophoresis）又称电泳，指在外电场作用下，荷电颗粒向其电荷符号相反的电极移动的现象。颗粒移动时同时受电场力（qE）和摩擦力（fv）作用，稳态时二力平衡，迁移率（v/E）等于颗粒净电荷与摩擦系数之比（q/f）。该迁移率在特定介质中对给定蛋白质为定值，是分离和分析带电生物大分子的基础。

立方体点群对称｜cubic point group symmetry

立方体点群对称是蛋白质四级结构中亚基聚集体的一种对称排列方式，包括四面体、八面体（或立方体）和二十面体等形式。这些聚集体都具有立方体的4个3-重旋转轴（即立方体的对角线），并呈现同种和异种缔合。具体对称轴组成：四面体含4个3-重轴和3个2-重轴；八面体含3个4-重轴、4个3-重轴和6个2-重轴；二十面体含6个5-重轴、10个3-重轴和15个2-重轴。

镰状细胞贫血｜sickle cell anemia

镰状细胞贫血是一种由于基因突变导致血红蛋白分子中个别氨基酸残基被替换而引起的分子病。该病在纯合子个体中表现为红细胞数目减少、形态异常，出现大量新月状或镰刀状红细胞。其关键机制是突变形成的血红蛋白S（Hb S）在去氧合状态下聚集成不溶性纤维状晶体，使红细胞变形，而正常的血红蛋白A（Hb A）在同样条件下仍保持可溶。

镰状细胞贫血病｜sickle cell disease

镰状细胞贫血病是一种由血红蛋白基因突变引起氨基酸残基替换，导致血红蛋白结构异常，在去氧状态下突变的血红蛋白S聚集成不溶性纤维状晶体，使红细胞扭曲成镰刀状，进而造成红细胞数目减少和输氧能力下降的遗传性分子病，是最早被认识的分子病。

两性电解质｜ampholyte

两性电解质是一类同时含有酸性基团和碱性基团、既能释放质子又能接受质子的电解质。其净电荷随溶液pH变化，在某一特定pH时，分子所带正负电荷相等，净电荷为零，该pH称为等电点；高于等电点时带净负电荷，低于等电点时带净正电荷。蛋白质是典型的两性电解质，其酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。在等电聚焦技术中，常使用低相对分子质量的多氨基多羧基同系物作为两性电解质，用以建立pH梯度。

淋巴细胞｜lymphocyte

淋巴细胞是免疫系统中的一类关键细胞，包括B淋巴细胞和T细胞等。B淋巴细胞可作为抗原呈递细胞，表面表达MHC II类分子，参与抗原呈递。T细胞在胸腺中发育成熟，通过克隆选择获得自身耐受性，仅识别与自身MHC I类分子结合的外来肽。淋巴细胞具有归巢现象，循环中的淋巴细胞群倾向于回到原先的淋巴细胞组织如淋巴结。

硫氰酸酶｜rhodanese

硫氰酸酶（rhodanese）是一种含有彼此极其相似的两个结构域的蛋白质，这两个结构域通常呈二重对称轴关系，属于具有结构域重复的蛋白质。

笼形结构｜clathrate structure

笼形结构是由水分子通过氢键形成笼状网络，将非极性分子或基团包埋于其中的一种有序结构。这种结构常见于水合物的形成，能降低疏水表面与水的接触，在蛋白质折叠和生物膜形成中具有重要热力学意义。

氯化物-重碳酸盐交换蛋白｜chloride-bicarbonate exchanger

氯化物-重碳酸盐交换蛋白是一种位于细胞膜上的阴离子转运蛋白，主要介导氯离子（Cl⁻）与碳酸氢根离子（HCO₃⁻）的跨膜交换。该蛋白通常以1:1的比例进行双向协同转运，在红细胞中参与CO₂以HCO₃⁻形式在血浆中运输的过程。通过将HCO₃⁻移出细胞并摄入Cl⁻，它在维持细胞内酸碱平衡和调节细胞体积等方面发挥关键作用。

卵清蛋白｜ovalbumin

卵清蛋白是鸟类蛋清中的一种主要清蛋白，属于贮存蛋白质。它为鸟类胚胎发育提供氮源和氨基酸，满足生长需要。该蛋白溶于水和稀盐溶液，具有清蛋白的典型溶解性质。

螺旋对称｜helical symmetry

螺旋对称是蛋白质四级结构中亚基排列的一种对称形式，每一单体亚基相对于前一个亚基绕螺旋轴旋转360°/n并沿轴平移，从而形成螺旋状聚集体。

螺旋圈数｜linking number

螺旋圈数（linking number）是闭合环状DNA的一个拓扑学参数，表示一条链围绕另一条链的总次数。它是分析DNA超螺旋结构的基础，其值的变化会导致DNA分子产生张力，进而形成超螺旋。

M蛋白｜M protein

M蛋白（M protein）是位于骨骼肌和心肌肌原纤维M线的一种结构蛋白质，主要功能是与肌球蛋白结合蛋白等相互作用，维持粗丝的规则排列和肌节结构的稳定性。

马达结构域｜motor domain

马达结构域是肌球蛋白头部的一个功能结构域，本身是一种ATP酶。它属于机械-化学酶，能水解ATP并将贮存的化学能转变为机械能，从而驱动肌肉收缩和细胞游动等运动过程。

锚蛋白｜ankyrin

锚蛋白是一种衔接蛋白质，主要功能是将整合膜蛋白连接到细胞膜下方的血影蛋白-肌动蛋白细胞骨架上，从而维持质膜的结构完整性和区域化组织。

免疫沉淀｜immunoprecipitation

免疫沉淀是一种利用抗体与抗原特异性结合，从复杂混合物中分离特定蛋白质或抗原的技术。通常将抗体偶联于固相基质，与样品孵育后通过离心或磁分离收集免疫复合物，用于蛋白质的纯化、检测或相互作用分析。

免疫球蛋白G｜immunoglobulin G

免疫球蛋白G（IgG）是抗体中的一大类，是血清中最丰富的蛋白质之一。它由两条重链（H链）和两条轻链（L链）通过非共价键和二硫键连接而成，相对分子质量约150 000，整体呈Y形结构。每个IgG分子的两个分叉顶端各含一个抗原结合部位，故为二价抗体，能与多价抗原发生交联沉淀。IgG的重链为γ型，轻链为κ或λ型，属于免疫球蛋白五类（IgG、IgA、IgM、IgD、IgE）之一。

免疫球蛋白结构域｜immunoglobulin domain

免疫球蛋白结构域是免疫球蛋白多肽链中在二级或超二级结构基础上形成的相对独立的紧密球状折叠区，是三级结构的局部实体，也是蛋白质的独立折叠单位。免疫球蛋白轻链含有两个结构域，重链含有四个结构域，这些结构域共同构成抗体的Y形结构，赋予其抗原结合等功能。

免疫球蛋白折叠｜immunoglobulin fold

免疫球蛋白折叠是免疫球蛋白结构域中常见的一种蛋白质折叠模式，由两个反平行β片层通过一个链内二硫键连接，形成稳定的β三明治结构，广泛存在于免疫球蛋白超家族成员中，参与抗原识别等分子相互作用。

免疫印迹测定｜immunoblotting

免疫印迹测定是一种将凝胶电泳分离的蛋白质经电转移至硝酸纤维膜等固相支持物上，然后利用特异性抗体（第一抗体）与靶蛋白结合，再通过酶标记的第二抗体及底物显色来检测目标蛋白的方法。其原理是以抗原-抗体专一结合为基础，通过酶活力测定实现定性或定量分析。该方法结合了电泳的高分辨率和免疫检测的特异性与灵敏度。

免疫应答｜immune response

免疫应答是机体免疫系统识别和清除外来抗原或异常细胞的过程，通过T细胞等免疫细胞对MHC-肽复合物的特异性识别，实现自我与非我的区分，进而破坏被感染的细胞或外来物质，维持机体稳态。

明带｜light band

明带（light band）是骨骼肌肌原纤维在电子显微镜下呈现的周期性横纹中的明亮区域，与暗带交替分布，共同构成肌原纤维明暗相间的规则横纹结构。

膜周边蛋白质｜peripheral membrane protein

膜周边蛋白质是通过非共价相互作用（如离子键、氢键）与膜脂的极性头部或膜内在蛋白的亲水区域结合，附着于质膜内、外表面的水溶性蛋白质。这类蛋白质不插入脂双层的疏水核心，可经温和处理（如高盐或pH改变）从膜上解离。其结合常受调控，在细胞信号转导、骨架维持等过程中发挥作用。

内在膜蛋白质｜integral membrane protein

内在膜蛋白质是嵌入生物膜脂双层内部、通过疏水作用与膜脂紧密结合的膜蛋白，需用去垢剂等破坏膜结构才能分离。其跨膜区域常由疏水残基形成的α螺旋（如单跨膜的血型糖蛋白A和七跨膜的细菌紫膜质）或β折叠桶（如孔蛋白）构成，亲水部分暴露于膜两侧水环境。

内在途径｜intrinsic pathway

内在途径是血液凝固过程中由凝血因子XII与损伤造成的异常表面物理接触而被激活为XIIa所起始的酶原激活级联反应，该途径最终与外在途径汇合于因子X，随后进入共同的凝血通路。

凝胶过滤｜gel filtration

凝胶过滤也称大小排阻层析或分子筛层析，是一种根据多孔凝胶介质对不同大小和形状分子的排阻能力差异来分离蛋白质混合物的层析技术。当样品流经凝胶柱时，比凝胶孔径大的分子被排阻在凝胶珠外而先被洗脱，小分子可进入珠内网状结构而后被洗脱，从而实现按分子大小分离。

偶极离子｜dipolar ion

偶极离子（dipolar ion）是指分子内同时带有正电荷和负电荷的离子，也称两性离子。常见于氨基酸等两性化合物，在特定pH条件下呈电中性，但分子内含有等量的正、负电荷中心。

平伏键｜equatorial bond

平伏键是指在环己烷或吡喃糖等六元环的椅式构象中，与环平面大致共平面的键；其取代基处于平伏位置，彼此距离较远，空间斥力小，有利于构象稳定。

葡糖转运蛋白｜glucose transporter

葡糖转运蛋白是一种跨膜蛋白，位于细胞质膜上，负责将葡萄糖从胞外摄取进入细胞内。它属于膜转运蛋白家族，也称透性酶，对葡萄糖的转运具有专一性。

七螺旋受体｜seven-helix receptor

七螺旋受体又称G蛋白偶联受体，是一类具有七次跨膜α螺旋结构的膜受体。配体结合后，受体催化杂三聚体G蛋白上的GDP置换为GTP，导致Gα亚基解离并激活或抑制下游效应酶，从而改变胞内第二信使水平。该受体通过G蛋白介导信号转导，将胞外信号放大并传递至胞内。

切向流过滤｜tangential flow filtration

切向流过滤是指待过滤液体在压力驱动下沿膜表面切线方向流动，而非垂直通过膜的一种过滤方式。该模式下，小分子物质透过膜，而大分子被截留并随液流循环，从而有效减轻膜表面的浓度极化和堵塞现象。切向流过滤广泛应用于生物大分子的浓缩、脱盐及分离纯化。

亲水胶体｜hydrophilic colloid

亲水胶体是指分散相与分散介质水具有强亲和力的胶体系统，分散相颗粒（如蛋白质分子或多糖分子）表面形成水化层并常带有电荷，从而维持稳定。蛋白质溶液是典型的亲水胶体系统，其颗粒直径在1~100 nm范围，水化层与电荷是稳定该系统的主要因素。某些亲水胶体（如果胶、琼脂）在特定条件下可形成凝胶，捕获大量水，因而被用作胶凝剂。

蚯蚓血红蛋白｜hemerythrin

蚯蚓血红蛋白是一种不含血红素辅基的含铁氧结合蛋白，主要存在于某些海洋无脊椎动物的血细胞或体液中。其活性中心由两个铁离子通过氧桥连接构成双铁核，能以非卟啉环配位方式可逆结合氧，氧合时呈紫红色。与依赖血红素的球蛋白不同，蚯蚓血红蛋白利用独特的双铁核结构实现储氧或运氧功能。

球棍模型｜ball-and-stick model

球棍模型是一种表示分子三维结构的模型，其中原子用球体表示，化学键用棍状连接表示，常用于直观展示分子的立体构型和键合关系。

球状蛋白质｜globular protein

球状蛋白质是一类具有紧凑球状或椭球状外形的水溶性蛋白质，其三级结构的核心特征是疏水侧链埋藏在分子内部形成疏水核心，亲水侧链暴露在分子表面。折叠的主要驱动力是熵驱动的疏水效应，促使疏水残基避免与水接触。内部疏水核心几乎全部由α螺旋和β折叠片构成，许多球状蛋白质含有两亲α螺旋，其一侧面向溶剂，另一侧面向疏水内部。球状蛋白质的多肽链常折叠成多个结构域，展现出丰富的折叠层次。

巯基交换层析｜thiol-exchange chromatography

巯基交换层析是一种基于巯基（—SH）与固定相上配基（如有机汞化合物或活化二硫键）可逆共价结合的亲和层析技术，用于选择性分离纯化含游离巯基的蛋白质或多肽。样品在中性条件下与配基结合，再用含巯基试剂（如β-巯基乙醇）洗脱目标物，具有高特异性和温和洗脱的特点。

区带电泳｜zone electrophoresis

区带电泳（zone electrophoresis）是在移动界面电泳基础上发展起来的一种电泳技术，混合物在支持介质上受电场作用迁移，被分离成若干独立的区带或条带，因而得名。支持介质按物理性状可分为纸、薄膜、凝胶等类型。该技术设备简单、操作方便、样品用量少，常用于蛋白质及其他生物分子的分析与分离。

去氧肌红蛋白｜deoxymyoglobin

去氧肌红蛋白是肌红蛋白的脱氧形式，即未结合氧的肌红蛋白，表示为Mb。它能在氧分压较低的组织中由氧合肌红蛋白释放氧后生成，并能可逆地结合氧转变为氧合肌红蛋白，从而参与氧的贮存与运输。

全α蛋白质｜all-α protein

全α蛋白质（all-α protein）是一类以α螺旋为主要二级结构元件的蛋白质，通常α螺旋含量大于15%且β折叠小于10%，部分甚至完全由α螺旋组成。其α螺旋常反平行排列形成螺旋束，相邻螺旋间以环连接，构成近似筒形的结构，如常见的四螺旋束。螺旋束内部为疏水面，亲水面朝向溶剂，活性部位残基通常位于螺旋束一端。

全α类｜all-α class

全α类是指α螺旋含量占优势（通常>15%）、β折叠含量低（通常<10%）的蛋白质结构类型，甚至可仅含α螺旋。其最典型的亚类是反平行螺旋束，α螺旋一上一下反向排列，相邻螺旋间以环连接，形成近似筒状结构，常见为四螺旋束。螺旋束的疏水侧链朝向内部，亲水侧链面向溶剂，活性部位残基常分布在螺旋束一端。

全β蛋白质｜all-β protein

全β蛋白质（all-β protein）是一类以β折叠片为主要结构元件的蛋白质，其β折叠含量通常大于15%，而α螺旋含量少于10%。这类蛋白质中，β折叠股多通过氢键形成反平行的β折叠片层结构，常见希腊钥匙等复杂拓扑图案。反平行β折叠片的两侧分别分布疏水残基和亲水残基，形成疏水面和亲水面，因此蛋白质主链至少包含两个结构层（两层β片或一层β片与一层其他结构）。

全蛋白质｜holoprotein

全蛋白质（holoprotein）是由脱辅基蛋白（apoprotein）与其相应的辅基（如辅酶、金属离子等）非共价结合而形成的具有完整生物学功能的复合蛋白质。

缺氧｜hypoxia

缺氧(hypoxia)是指组织或细胞内氧供应不足或氧利用障碍的状态，导致细胞代谢从有氧氧化转向无氧酵解，ATP生成减少，乳酸积累，可引发细胞损伤

Rossman折叠｜Rossmann fold

Rossman折叠是一种双绕平行β片结构，属于α/β蛋白质类型，由交替的α螺旋和平行β折叠股组成，肽链从β片中部开始沿相反两个方向缠绕，α螺旋覆盖在β片两侧，常见于与核苷酸及其衍生物结合的结构域，也称核苷酸结合结构域。

RuvA蛋白｜RuvA protein

RuvA蛋白是一种属于α+β类的蛋白质，其结构中β折叠和α螺旋分别聚集在不同区域，分子表面一侧为β片，另一侧由α螺旋或α螺旋与β折叠共同组成，具有“露面夹心”结构特征。

染料结合层析｜dye-ligand chromatography

染料结合层析是利用染料分子作为配基，与目标蛋白质发生特异性结合的一种亲和层析技术，常用于蛋白质的分离纯化。

热变性｜thermal denaturation

热变性是指核酸或蛋白质等生物大分子在加热条件下，其天然构象被破坏，丧失原有生物学功能的过程。加热可破坏维持高级结构的次级键，使核酸双螺旋解开成为单链，或使蛋白质天然折叠态转变为伸展松散的无规卷曲，常伴随溶解性改变和生物活性丧失。

热激蛋白质｜heat shock protein

热激蛋白质是一类在热休克或其他应激条件下表达上调的高度保守蛋白质，主要作为分子伴侣参与蛋白质折叠。它们通过依赖ATP的机制，协助新生多肽链的正确折叠，防止变性蛋白聚集，并介导受损蛋白质的修复或降解，从而维持细胞内蛋白质稳态。

溶剂化层｜solvation shell

溶剂化层是指溶剂分子（如水）通过分子间作用力在溶质分子或离子周围形成的有序分子层。在水溶液中常称为水化层，其形成可增加蛋白质溶解度，而高浓度盐离子竞争水分子可破坏溶剂化层导致蛋白质沉淀。

熔球态｜molten globule

熔球态是蛋白质多肽链折叠过程中形成的一种大的折叠中间体状态。它出现在局部二级结构和初始模体、结构域装配之后，是折叠途径中的关键中间步骤。该状态具有部分松散的结构，随后快速转变为稳定的天然构象。

SH2结构域｜SH2 domain

SH2结构域是蛋白质中的一种模块，能特异性识别并结合磷酸化酪氨酸残基，参与信号转导复合物的组装。

三股螺旋｜triple helix

三股螺旋是由三条多肽链（α链）相互缠绕形成的右手螺旋结构，是胶原蛋白的特征性构象。每条α链自身为左手螺旋，三股链再通过氢键等作用超螺旋形成稳定的三股绳索状结构，长度约300 nm，直径约1.5 nm。该结构赋予腱、骨、皮肤等结缔组织高抗张强度，是胶原发挥机械支撑功能的基础。

伸展蛋白｜extensin

伸展蛋白是一类富含羟脯氨酸的植物细胞壁结构糖蛋白，其肽链中含有特征性的羟脯氨酸-丝氨酸重复序列，并通过羟脯氨酸残基连接大量阿拉伯糖和半乳糖侧链，在细胞壁中以共价交联形成网络，参与调控细胞壁的伸展性和机械强度。

收缩和游动蛋白质｜contractile and motile proteins

收缩和游动蛋白质是一类赋予细胞收缩和游动能力的蛋白质，它们均为丝状分子或丝状聚集体，如肌细胞中的肌球蛋白和肌动蛋白，构成肌肉收缩系统的基础，并参与细胞运动。

疏水相互作用层析｜hydrophobic interaction chromatography

疏水相互作用层析是一种根据蛋白质表面疏水基团与固定相疏水配基之间的疏水相互作用差异进行分离的层析技术。在高盐浓度下，疏水相互作用增强，蛋白质吸附于介质；降低盐浓度可减弱疏水作用，实现洗脱。该方法依据蛋白质疏水性的不同实现分离，常用于蛋白质的纯化。

水化作用｜hydration

水化作用是指水分子与溶质分子或离子通过氢键、静电等相互作用结合，在其周围形成有序水化层或笼形结构的过程。例如，盐离子可结合水分子形成水化水，降低自由水活度，导致蛋白质盐析；疏水基团周围的水分子则形成笼形壳，参与疏水相互作用。

斯维德贝格单位｜Svedberg unit

斯维德贝格单位是沉降系数的单位，符号为S，1 S等于10⁻¹³秒。沉降系数用于表征生物大分子或细胞颗粒在离心场中的沉降行为，反映颗粒的大小、形状和质量。

四螺旋束｜four-helix bundle

四螺旋束是一种蛋白质超二级结构，由四个α螺旋反平行排列而成，相邻螺旋间以环相连，形成近似筒形的螺旋束。其螺旋疏水面朝向内部，亲水面朝向溶剂，活性部位残基常由不同螺旋的残基构成并位于螺旋束一端。常见于全α蛋白质中，如蚯蚓血红蛋白、TMV外壳蛋白和人生长激素等，多呈现轻微左手扭曲。

TC细胞｜cytotoxic T cell

TC细胞（cytotoxic T cell）是一类在胸腺中经克隆选择成熟、能识别并结合自身细胞表面I类MHC分子所呈递的外来抗原肽的T淋巴细胞。成熟的TC细胞通过其T细胞受体（TCR）特异性识别I类MHC-肽复合物，进而诱导靶细胞发生程序性细胞死亡（凋亡），以清除被感染或异常的细胞。胸腺中的阴性选择过程清除了能与自身肽结合的TC细胞，从而建立自身耐受，使免疫系统能区分自我与非我。

TH细胞｜helper T cell

辅助性T细胞（helper T cell，TH）是一类在免疫应答中起核心调节作用的T淋巴细胞。其表面表达CD4分子，能识别由抗原呈递细胞表面II类MHC分子呈递的外源抗原肽。TH细胞被激活后，通过分泌多种细胞因子，辅助B细胞产生抗体、增强巨噬细胞杀伤功能及促进细胞毒性T细胞应答，是连接固有免疫和适应性免疫的关键枢纽。

TMV外壳蛋白｜TMV coat protein

TMV外壳蛋白是烟草花叶病毒（TMV）的外壳结构蛋白，由相同亚基通过螺旋对称装配形成棒状病毒颗粒。该蛋白属于全α蛋白质，其结构为反平行四螺旋束，α螺旋上下走向，疏水面朝向内部，亲水面朝向溶剂。外壳蛋白可保护病毒RNA，并在体外能与RNA自发装配成感染性病毒颗粒。

Tyr型｜Tyr type

Tyr型是指一类能特异性催化底物蛋白质中酪氨酸（Tyr）残基发生磷酸化的蛋白激酶。根据底物被磷酸化的氨基酸残基种类，蛋白激酶可分为Ser/Thr型和Tyr型。与Ser/Thr型相比，Tyr型蛋白激酶的数量相对较少，但它们在细胞信号转导中发挥重要调节作用。

T淋巴细胞｜T lymphocyte

T淋巴细胞是在胸腺中分化成熟的淋巴细胞，表达独特的T细胞受体（TCR），每个T细胞只携带一种对特定MHC-肽复合物专一的受体。在胸腺中通过克隆选择过程，清除绝大多数能与自身肽-MHC结合的T细胞，建立自身耐受性，存活下来的成熟T细胞专门识别由MHC分子呈递的外来抗原肽。其中，细胞毒性T细胞（Tc）识别I类MHC-外来肽后可诱导靶细胞凋亡，参与抗感染免疫和移植排斥反应。

T细胞｜T cell

T细胞是适应性免疫系统中的一类淋巴细胞，每个T细胞表面表达单一特异性的T细胞受体，能识别与主要组织相容性复合体（MHC）分子结合的肽段。T细胞在胸腺中经历严格的克隆选择过程，消除大部分能与自身肽-MHC复合物结合的细胞，从而建立自身耐受性，使成熟T细胞专门识别外来抗原。细胞毒性T细胞（Tc）通过识别靶细胞表面I类MHC呈递的外来肽，诱导程序性细胞死亡以清除感染或异常细胞。

T细胞受体｜T cell receptor

T细胞受体是T细胞表面特异性识别抗原的分子，每个T细胞仅表达一种独特受体。它能专一性地结合由主要组织相容性复合体（MHC）分子呈递的抗原肽片段，从而启动免疫应答。在胸腺成熟过程中，通过克隆选择清除能与自身肽-MHC结合的T细胞，使成熟的T细胞受体只识别外来抗原，确保自身耐受。

肽平面｜peptide plane

肽平面是由肽键（C—N）及其关联的六个原子（Cα—C—O—N—H—Cα）构成的刚性平面结构。因肽键具有部分双键性质，不能绕键轴自由旋转，使得这六个原子共面且键角、键长固定，羰基氧与酰胺氢通常呈反式构型。肽平面是肽链主链的基本重复单位，限制多肽链的可能构象范围。

梯度洗脱｜gradient elution

梯度洗脱是指在柱层析中，通过连续改变洗脱液的组成（如离子强度、pH或有机溶剂浓度），使不同组分按顺序被洗脱的分离方法。它与分段洗脱相对，后者是分阶段改变洗脱液组成。梯度洗脱可优化分离效果，适用于复杂混合物的层析分离。

体液免疫系统｜humoral immune system

体液免疫系统是免疫系统中由B淋巴细胞介导、以抗体（免疫球蛋白）为核心效应分子、主要在血液、淋巴等体液中发挥特异性免疫应答的组成部分。其关键机制是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞，产生并分泌五类免疫球蛋白（IgG、IgA、IgM、IgD、IgE），抗体通过中和、调理、激活补体等方式清除胞外病原体。

天然蛋白质｜native protein

天然蛋白质是指处于体内天然构象、具有正确三维结构并表现出生物学功能的蛋白质分子。其构象由多肽链通过折叠形成特定的空间排布，是发挥催化、结合、信号转导等功能的基础。变性因素会破坏其紧密有序的结构，使之变为松散无序并丧失活性，除去变性因素后则可复性恢复天然状态。

透析｜dialysis

透析是一种利用半透膜分离不同大小分子的物理方法，常用于蛋白质或酶的纯化过程中，以去除小分子杂质（如盐、有机溶剂）或进行缓冲液交换。例如，在有机溶剂分级沉淀后，常在低温下透析以稀释有机溶剂；而不可逆抑制剂由于与酶共价结合，无法通过透析去除。

脱水剂｜dehydrating agent

脱水剂是指能够去除物质中水分或降低水分活度的化学试剂。在蛋白质分离纯化中，常用的脱水剂包括乙醇、丙酮等有机溶剂，它们通过降低水的活度，破坏蛋白质的水化层，使蛋白质分子间的疏水相互作用增强，从而导致蛋白质沉淀析出。

微管蛋白｜tubulin

微管蛋白是构成微管的基本蛋白质亚基，通常以α-微管蛋白和β-微管蛋白组成的异源二聚体形式存在。这些二聚体聚合形成中空管状结构的微管，作为细胞骨架的重要成分，参与维持细胞形态、细胞内运输及细胞分裂等过程。

微丝｜microfilament

微丝又称肌动蛋白丝，是细胞骨架中直径约7 nm的纤丝，由球状肌动蛋白（G-肌动蛋白）聚合形成丝状肌动蛋白（F-肌动蛋白）。微丝是细胞骨架的基本成分，与微管共同赋予细胞运动和动力能力；在骨骼肌细胞中，微丝构成肌原纤维的细丝主体，参与肌肉收缩。

稳定性｜stability

稳定性是指生物大分子（如蛋白质）维持其天然构象和功能，抵抗变性或降解的能力。蛋白质的稳定性依赖于疏水相互作用、氢键等非共价键，以及亚基缔合降低表面积与体积比，屏蔽疏水残基。通过化学修饰酶分子侧链基团可改善其性质，提高在血浆等环境中的稳定性。

X射线衍射｜X-ray diffraction

X射线衍射是一种利用X射线照射晶体时发生衍射的技术，遵循布拉格方程2d sinθ = nλ。衍射线的方向可确定晶胞大小和形状，衍射强度可推算原子排布，从而测定晶体三维结构。该技术可用于蛋白质等生物大分子结构分析，依据样品形态选择纤维法或单晶回转法。

希腊钥匙｜Greek key

希腊钥匙是一种常见的蛋白质超二级结构模体，属于全β蛋白质中反平行β折叠片的拓扑图案，由相邻的β股通过紧凑的环连接，形成类似古希腊装饰纹样的折叠模式。

洗脱剂｜eluent

洗脱剂是指在分配柱层析中用作流动相的溶剂，用于洗脱加在柱上端的混合物样品，使其在两相间连续分配而分离。

洗脱曲线｜elution curve

洗脱曲线是指在分配柱层析等色谱分离中，以洗脱液中待测物质的量（如氨基酸量）为纵坐标、以洗出液体积为横坐标作图所得的曲线。每个峰形对应混合物中某种分配系数不同的组分，用于显示层析分离的效果及鉴定各成分。

洗脱体积｜elution volume

洗脱体积（elution volume，Ve）是指在凝胶过滤层析中，自加样品开始到某一待分离组分的洗脱峰峰顶出现时所流出的总体积。它反映该组分在层析柱内的保留行为，取决于分子大小与凝胶孔径的关系：大分子被排阻在凝胶珠外，先被洗脱，Ve小；小分子能进入珠内孔道，后被洗脱，Ve大。洗脱体积是表征凝胶柱分离特性和定性的重要参数。

洗脱图｜elution profile

洗脱图（elution profile）又称洗脱曲线，是在柱层析分离过程中，以洗出液体积（或时间）为横坐标、以洗出液中溶质浓度或量为纵坐标绘制的关系图。它直观展示混合物中各组分随流动相洗脱而被依次分离的情形，曲线上每个峰通常代表一种组分。

细胞毒性T细胞｜cytotoxic T cell

细胞毒性T细胞（cytotoxic T cell，Tc细胞）是表达特异性T细胞受体的T淋巴细胞，能识别由靶细胞表面I类MHC分子呈递的外来抗原肽。在胸腺成熟过程中，通过克隆选择严格筛选，消除绝大多数与自身肽结合的Tc细胞，从而建立自身耐受。成熟的Tc细胞专门结合I类MHC-外来肽复合物，诱导靶细胞发生程序性细胞死亡，破坏被感染细胞或引起移植排斥。

细胞免疫系统｜cellular immune system

细胞免疫系统是由T细胞等免疫细胞介导的免疫应答系统，通过T细胞受体特异性识别结合在主要组织相容性复合体(MHC)分子上的抗原肽，区分自我与非我。在胸腺中，发育中的T细胞经历克隆选择，消除能与自身肽-MHC结合的细胞，保留识别外来肽的T细胞，从而建立自身耐受性。成熟的细胞毒性T细胞可识别并破坏展示外来抗原的感染细胞或异常细胞，实现免疫防御。

细菌紫膜质｜bacteriorhodopsin

细菌紫膜质（bacteriorhodopsin）是一种存在于盐细菌膜中的7次跨膜螺旋段膜内在蛋白，由一条247个残基的多肽链和一个视黄醛分子组成，N端位于胞外侧，C端在胞质侧。它具有光驱动的跨膜质子泵功能，在光照下将质子从胞内侧泵向胞外侧。

细丝｜filament

细丝是骨骼肌肌原纤维中组成肌丝的纤细结构，与粗丝及其他蛋白质共同构成规则排列的肌原纤维。细丝上含有肌球蛋白结合位点，在Ca²⁺信号调控下，原肌球蛋白复合体发生构象变化，暴露出这些结合位点，从而允许肌球蛋白头部与细丝结合，启动肌肉收缩。

纤维素离子交换剂｜cellulose ion exchanger

纤维素离子交换剂是以纤维素为基质，经化学修饰引入可解离基团而制成的离子交换层析介质。它具有亲水性强、非特异性吸附低等特点，常用于蛋白质、核酸等生物大分子的分离纯化。

酰胺平面｜amide plane

酰胺平面又称肽平面，是由肽键关联的6个原子（C、O、N、H及两个相邻的Cα）构成的刚性平面结构。因肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，使得这6个原子共面，且羰基氧与酰胺氮上的氢呈反式构型，各原子间有固定的键角和键长。酰胺平面是多肽主链的骨架单元，相邻平面通过α-碳原子连接，α-碳处的两个单键可自由旋转，从而决定多肽链的构象。

相对分子质量｜relative molecular mass

相对分子质量（relative molecular mass，Mr）是分子中所有原子的相对原子质量的总和，无量纲。在生物化学中，常用道尔顿（Da）作为单位，用以表征蛋白质、核酸等生物大分子的大小。可通过SDS-PAGE法（利用电泳迁移率与Mr对数的线性关系）或质谱法（如ESI-MS）进行测定，后者精确度更高。

序列模型｜sequence model

序列模型是解释别构蛋白质协同性结合的一种模型，与齐变模型相对。该模型认为亚基的构象转变可以依次发生，允许同一蛋白质分子内同时存在T态和R态的杂合态（RT态），配体结合可诱导个别亚基构象改变并影响邻近亚基。

旋转轴｜rotation axis

旋转轴是对称操作中分子绕其旋转一定角度后能恢复自身等同构型的假想轴线。在n次旋转轴（n重轴）中，绕轴旋转360°/n可使分子复原。蛋白质四级结构中的四面体、八面体、二十面体等对称聚集体含有不同重数的旋转轴，如2-、3-、4-、5-重轴。

血红蛋白A｜hemoglobin A

血红蛋白A（Hb A）是成人红细胞中主要的血红蛋白类型，为由两个α亚基和两个β亚基（α2β2）组成的四聚体蛋白质。每个亚基含一个血红素辅基，可逆结合氧并呈现协同性氧合特征，去氧合时仍保持可溶状态。其可发生非酶促修饰产生如HbA1c等变异形式，临床上用于评估血糖水平。

血红蛋白S｜hemoglobin S

血红蛋白S（Hemoglobin S，Hb S）是一种突变型成人血红蛋白，其β链第6位的谷氨酸被缬氨酸取代，导致分子表面出现疏水突起。在去氧状态下，这种疏水突起与相邻Hb S分子上的互补口袋借疏水相互作用缔合，形成不溶性纤维状聚集体而沉淀，使红细胞扭曲成镰刀状，引发镰状细胞贫血。该突变不影响血红蛋白的氧合功能，但显著降低了去氧血红蛋白的溶解度。

血红素｜heme

血红素是一种由卟啉环配位一个亚铁原子（Fe²⁺）组成的辅基，是血红蛋白和肌红蛋白等蛋白质的辅基，负责可逆结合氧分子。铁原子在卟啉环平面一侧与蛋白质的组氨酸残基（如His F8）配位，另一侧作为氧结合部位。在血红蛋白中，血红素铁的高自旋态与低自旋态转变及位置移动，是触发T态到R态别构转换的关键。

血纤蛋白｜fibrin

血纤蛋白是血液凝固过程中由血纤蛋白原经凝血酶水解后聚合形成的纤维状蛋白质。可溶性血纤蛋白单体先聚合成软血纤蛋白凝块，进而在转谷酰胺酶（凝血因子XIIIa）催化下交联形成稳定的不溶性血纤蛋白凝块。该凝块能封堵伤口，阻止继续出血。

血影蛋白｜spectrin

血影蛋白是一种纤维状蛋白质，主要存在于红细胞膜内侧，与肌动蛋白等结合形成网状膜骨架结构，维持细胞的双凹圆盘形状和膜的机械稳定性。

盐桥｜salt bridge

盐桥是由带相反电荷的氨基酸侧链之间形成的离子键（离子对），在蛋白质结构中起稳定构象的作用。例如，在去氧血红蛋白（T态）中，各亚基的C端通过盐桥被束缚，限制了末端的自由旋转，从而有助于维持紧张态的稳定性。

盐溶｜salting in

盐溶（salting in）是指在低浓度中性盐存在下，球状蛋白质溶解度增大的现象。其机制在于蛋白质分子吸附盐离子后形成带电层，既使分子间相互排斥，又增强蛋白质与水分子间的相互作用，从而导致溶解度升高。

盐析｜salting out

盐析是向蛋白质溶液中加入高浓度中性盐（如硫酸铵）使蛋白质溶解度降低而沉淀析出的现象。其机制是大量盐离子水化使自由水活度降低，蛋白质表面疏水基团暴露，导致聚集沉淀。盐析常用于蛋白质和酶的分离纯化，操作简便安全，且多数酶在高盐溶液中稳定。

氧结合曲线｜oxygen binding curve

氧结合曲线是以肌红蛋白的氧结合分数（θ）对氧分压（pO₂）作图所得的曲线，又称氧解离曲线。它表征肌红蛋白与O₂的可逆结合平衡，反映蛋白质的氧饱和度随氧分压变化的规律。由于肌红蛋白是单亚基蛋白质，其曲线呈双曲线形状，体现无协同性的简单配体结合行为。

氧合肌红蛋白｜oxymyoglobin

氧合肌红蛋白是肌红蛋白（Mb）与氧分子（O₂）可逆结合形成的复合物。在肌肉组织中，血红蛋白释放的O₂进入肌细胞后，在质膜内表面与肌红蛋白结合生成氧合肌红蛋白，并扩散至线粒体。当线粒体内氧浓度降低时，氧合肌红蛋白释放O₂，自身转变为去氧肌红蛋白，从而完成氧的储存与运输。该结合遵循Mb + O₂ ⇌ MbO₂的化学计量关系，结合饱和度可用平衡常数描述。

氧结合分数饱和度｜fractional saturation

氧结合分数饱和度（fractional saturation）是指蛋白质的氧结合位点被氧分子占据的比例，常用符号θ表示。对于肌红蛋白等单体蛋白质，θ取决于溶解氧浓度和蛋白质对氧的结合亲和力，用于定量描述蛋白质与氧的可逆结合。以θ对氧分压（pO₂）作图可得到氧结合曲线，直观反映蛋白质的氧结合特性。

脂锚｜lipid anchor

脂锚是通过共价键连接于蛋白质的脂质分子，将蛋白质锚定在生物膜上。主要包括糖基磷脂酰肌醇锚（一种磷脂酰肌醇衍生物）和异戊二烯基锚（如法尼基、牻牛儿牻牛儿基），这些修饰对锚定蛋白的活性是必需的。

原卟啉IX｜protoporphyrin IX

原卟啉IX是一种由四个吡咯环通过甲炔桥连接而成的卟啉化合物，是血红素和叶绿素生物合成的重要中间体，其与亚铁离子结合可形成血红素。

移动率｜mobility

移动率又称电泳迁移率或泳动度，指带电颗粒在单位电场强度（E）下的泳动速度（v），即 v/E。其值等于颗粒所带净电荷（q）与摩擦系数（f）的比值，反映了颗粒在电场中的迁移特性。在SDS-PAGE等区带电泳中，常以相对迁移率（样品迁移距离与前沿指示剂迁移距离之比）来表征。

遗传病｜genetic disease

遗传病是由基因突变或基因缺陷引起的疾病，可因遗传物质改变而代代相传或由新发突变导致。这类疾病通常涉及单个或多个基因的异常，影响蛋白质的结构与功能，进而引起病理表型，如镰状细胞贫血、β-地中海贫血等。

原肌球蛋白｜tropomyosin

原肌球蛋白是肌肉细丝中的一种调节蛋白质，与肌钙蛋白共同参与肌肉收缩的调控。当Ca²⁺与肌钙蛋白C结合时，原肌球蛋白的位置发生改变，从而解除对肌球蛋白结合位点的抑制，暴露出细丝上的结合位点，引发肌肉收缩。

原胶原｜tropocollagen

原胶原是胶原原纤维的基本结构单位，由三股α肽链缠绕形成右手超螺旋结构，分子量约285000，长约300 nm，直径约1.5 nm，可通过分子内和分子间的共价交联进一步组装成具有高机械强度的胶原原纤维。

圆二色性｜circular dichroism

圆二色性是指手性分子对左、右圆偏振光吸收程度不同的现象，是一种利用偏振光研究生物大分子（如蛋白质）不对称性及二级结构的光谱技术。

Z盘｜Z disc

Z盘（Z disc）是骨骼肌肌原纤维中位于Ⅰ带中央的致密结构，构成肌节的两端边界，主要由α-辅肌动蛋白等蛋白质组成，是细肌丝（肌动蛋白丝）的锚定点，对维持肌原纤维的规则周期性排列和力的传递起关键作用。

载体蛋白质｜carrier protein

载体蛋白质是一类跨膜的膜转运蛋白质，专门负责转运专一的分子和物质，例如摄取葡萄糖进入细胞的葡糖转运蛋白。

中间丝｜intermediate filament

中间丝是细胞骨架中一类直径为7～12 nm的蛋白质纤丝，与微管和肌动蛋白丝共同构成真核细胞的细胞骨架网络。其最常见的组成蛋白是角蛋白，此外还包括波形蛋白、结蛋白等。

折叠模式｜folding pattern

折叠模式是指蛋白质多肽链在折叠完成后形成的特定三维结构组合，通常是热力学稳定的终态。它常由相邻的二级结构单元（如α螺旋和β折叠片）及其连接部件组合而成，形成有规则的超二级结构，作为三级结构的元件。

蔗糖(或甘油)密度梯度超离心｜sucrose (or glycerol) density gradient ultracentrifugation

蔗糖（或甘油）密度梯度超离心是一种根据分子大小差异分离生物大分子或颗粒的区带离心技术。在离心管中预先形成蔗糖或甘油的连续或不连续密度梯度，样品置于梯度顶部，经超速离心后，不同沉降系数的组分在相应密度区域形成区带，从而实现分离。该方法常用于蛋白质、核酸及亚细胞器的分离纯化，属于分子大小排阻分离方法。

终态｜final state

在蛋白质折叠中，终态是指折叠过程完成后形成的热力学稳定的天然构象。它是折叠的最终结果，通常对应于蛋白质具有生物学功能的特定三维结构。

主动运输｜active transport

主动运输是物质逆电化学梯度跨膜转运的过程，需消耗代谢能（如ATP），并由专一性转运蛋白介导。

助性T细胞｜helper T cell

辅助性T细胞是一类表达CD4分子的T淋巴细胞亚群，能识别抗原呈递细胞表面MHC II类分子结合的抗原肽。被激活后，辅助性T细胞通过分泌多种细胞因子，辅助B细胞产生抗体、增强巨噬细胞活性及促进细胞毒性T细胞应答，在适应性免疫中发挥关键调控作用。

右手螺旋｜right-handed helix

右手螺旋是一种螺旋构象，其旋转方向符合右手定则，即右手四指沿螺旋旋转方向弯曲、拇指指向螺旋延伸方向。在蛋白质中，右手α螺旋是常见的二级结构形式，由L-型氨基酸残基构成，空间位阻较小、构象稳定。DNA双螺旋大多为右手螺旋，如B型和A型。RNA单链可通过碱基堆积形成右手螺旋，但该螺旋不稳定且具柔性。

玉红氧还蛋白｜rubredoxin

玉红氧还蛋白（rubredoxin）是一类富含金属离子的小分子蛋白质，通常由不足100个氨基酸残基组成，属于富含金属或二硫键的不规则球状蛋白质家族。其二级结构含量稀少，构象不规则，主要依赖金属配体维持天然折叠和稳定性。

紫外吸收光谱｜ultraviolet absorption spectroscopy

紫外吸收光谱是利用物质在紫外光区域（通常200~400 nm）的吸收特性进行定性和定量分析的光谱技术。蛋白质因含有芳香族氨基酸（Trp、Tyr、Phe）而在近紫外区有特征吸收，其吸收光谱受发色团微环境（如pH、溶剂极性等）影响，构象变化可引起吸收峰位移（蓝移或红移），由此衍生出差光谱用于推断蛋白质构象。核酸因嘌呤和嘧啶碱基的共轭体系在260 nm附近有强吸收峰，可用于快速测定DNA或RNA浓度，并通过A260/A280比值鉴定样品纯度。

转铁蛋白｜transferrin

转铁蛋白是一类在血液中负责结合并运输铁离子的蛋白质，主要功能是将铁转运至需铁组织，并参与铁的体内循环与稳态调节。

自身耐受性｜self-tolerance

自身耐受性是指免疫系统能够区分自身与非我，对自身正常细胞不产生免疫攻击的特性。其关键机制是T细胞在胸腺成熟过程中，通过克隆选择清除95%以上能结合自身肽-MHC复合物的T细胞，保留不识别自身抗原的T细胞，从而形成仅对外来肽-MHC专一的T细胞群。该过程使免疫系统对外来物产生有效清除，而对自身细胞保持无害。

自旋-自旋分裂｜spin-spin splitting

自旋-自旋分裂是指在核磁共振（NMR）谱中，单一吸收峰受邻近不等效核自旋的相互作用而分裂成多重峰的现象，又称自旋-自旋偶合。其机制源于一个原子核的自旋与相邻不等效核自旋之间的磁相互作用，导致能级裂分。该现象使NMR谱复杂化，但能提供分子中相邻基团连接关系的结构信息。

左手螺旋｜left-handed helix

左手螺旋是指沿螺旋轴观察时，螺旋的旋转方向符合左手规则（左手四指弯曲方向与旋转方向一致，拇指指向螺旋上升方向）的螺旋构象。在蛋白质中，左手α螺旋由L-型氨基酸残基构成，但因侧链Cβ原子与主链羰基氧过于接近，空间位阻大，能量较高，构象不稳定，自然界中极少出现。在核酸中，DNA也可形成左手双螺旋，如人工合成的d(CGCGCG)寡核苷酸即采用左手螺旋构象。

辣根过氧化物酶标羊抗兔IgG｜horseradish peroxidase-conjugated goat anti-rabbit IgG

辣根过氧化物酶标羊抗兔IgG是一种酶标抗体，由辣根过氧化物酶与羊抗兔免疫球蛋白G（IgG）共价连接而成，在免疫分析中作为二抗，通过酶催化底物显色或发光来检测兔源一抗。它基于抗原-抗体特异性结合和酶的高效催化活性，常用于免疫印迹和酶联免疫吸附测定等技术。